Строение мышечного волокна

 

Скелетные мышцы человека содержат около 300 млн. мышечных волокон и имеют площадь порядка 3 м2. Целая мышца представляет собой отдельный орган, а мышечное волокно – клетку. Мышечное волокнопредставляет собой вытянутую клетку (ее диаметр около 10-100 мкм, а длина 10-12 см). В состав волокна входят его оболочка - сарколемма, жидкое содержимое - саркопаз­ма, ядро, энергетические центры - митохондрии, белковые депо ­рибосомы, сократительные элементы - мuофuбрuллы, а также замкнутая система продольных трубочек и цистерн, расположенных вдоль миофибрилл и содержащих ионы Са2+, - саркоплазматический ретикулум. Поверхностная мембрана клетки через равные проме­жутки образует поперечные трубочки, входящие внутрь мышечного волокна, по которым внутрь клетки проникает потенциал действия при ее возбуждении (Рис. 38).

 

Миофибриллы – это тонкие волокна (диаметр их 1-2 мкм; длина 2-2,5 мкм), содержащие 2 основных вида сократительных белков (прото­фибрилл): тонкие нити актина и вдвое более толстые нити миозuна. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, в вокруг каждой актиновой - 3 миозиновых.

 

Миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки - саркомерыZ-мембранам по бокам саркомера. Если посмотреть на волокна под микроскопом, то можно увидеть, что каждое волокно состоит из серии светлых и темных полосок. Светлая полоска - это I-диск, а темная, име­ющая более высокий рефрактивный индекс, - А-диск. В середине I-диска проходит плотная линия. Это Z-линия, или Z-диск. Центральная часть А-диска, которая в расслабленном волокне имеет более светлую окраску (Н-зона), "рассекается" другой, более темной структурой, - М-участком (рис. 39). Участок волокна между двумя последовательными Z-линиями на­зывается саркомером. Его длина в расслабленном волокне составляет около 2,2 мкм. , в средней части которых расположены пре­имущественно миозиновые нити, а актиновые нити прикреплены к

 

 

В во­локне диаметром 50 мкм содержится до 8000 миофибрилл. Равномерное рас­пределение актиновых и миозиновых филаментов вдоль миофибриллы придает ей и мышечному волокну характерный полосатый вид. Два вида филаментов поддерживают друг друга при помощи поперечных мостиков, кроме того, их поддерживают другие структуры, которые соединяются с соедини­тельной тканью эндомизия и мышечным сухожилием.

 

Фuламенты актина и миозина соответствуют светлым и темным поло­сам. Темные А-диски соответствуют присутствию мио­зиновых (толстых) филаментов, тогда как светлые I - диски содержат актиновые (тонкие) филаменты (Рис. 39).

 

 

Рис. 39 Строение саркомера

 

В находящемся в покое мышечном волокне актиновые филаменты в определенной степени перекрывают миозиновые филаменты; участок, где этого пе­рекрытия нет, представляет собой бледную Н-зону в центральной части А-диска. В середине Н-зоны находится темный участок - М-участок, образованный волокнистыми структурами, которые поперечно соединяют филаменты миозина. Имеется и другое расположение тончайших филаментов, состоящих из титина, стабилизирующего филаменты миозина в продольной оси. Во время сокращения филаменты миозина контактируют с филаментами актина при помощи молекулярных поперечных мостиков и стараются сдвинуть противоположные филаменты актина друг к другу, тем самым снижая ширину Н-зоны и I-дисков. Филаменты актина.содержат, кроме акти­на, два регуляторных белка - тропонин и тропомиозин, а также "укрепляю­щий" белок небулин.

 

Фuламенты миозина удерживаются вместе в М-зоне. Уже в первых ис­следованиях, в которых использовали оптический микроскоп, в центре А-дис­ка наблюдали темную линию. Применение электронного микроскопа позво­лило увидеть, что в действительности имеется несколько М-линий, поэтому более уместно говорить об М-зоне (участке), чем об М-линии. Позднее в М-­зоне выявили тонкие филаменты (М-филаменты) диаметром около 5 нм, расположенные параллельно филаментам миозина и связанные как с последни­ми, так и друг с другом. Именно поперечные соединения между двумя вида­ми филаментов обусловливают нали­чие множества М-линий в каждом А-­диске. В результате исследований в М-зоне, кроме миозина, удалось выя­вить еще два белка. Один из них ­М-белок, или миомезин, его молеку­лярная масса 165 кДа, второй белок – креатинкиназа; очевидно эти молекулы образуют стоики, удержива­ющие филаменты миозина в решетке (Рис. 40).

 

 

Титин помогает стабилизировать филаменты миозина. Если для раство­рения филаментов актина в мышечном волокне взять такой растворитель, как гелсолин, то мы увидим, что толстые филаменты миозина соединяются с Z-­дисками тончайшими полосками. Эти полоски, диаметр которых приблизи­тельно 5 нм, а длина 1 мкм, состоят из исключительно большого белка титина (молекулярная масса 3000 кДа); очевидно, 6 или, возможно, 12 молекул тити­на образуют каждую полоску (Trinick, 1991). Часть титиновой полоски пере­крывает миозиновый филамент и прочно к нему прикрепляется, остальная часть простирается через I-диск и, очевидно, обладает эластичными свойства­ми. Исходя из структуры и положения титиновых полосок, можно предположить, что каждая их пара выполняет функцию продольного стабили­затора миозинового филамента, удерживая его в центре саркомера во время сокращения и расслабления. Вполне вероятно, что титиновые полоски в значи­тельной степени обусловливают эластичность мышечного волокна при его растяжении, либо пассивном, либо активном. На рис. 41 показаны также полоски небулина, поддерживающие актиновые филаменты.

 

Филаменты актина привязаны у Z-линиu. Филаментам актина, подобно фи­ламентам миозина, необходима позиционная поддержка, которая частично обес­печивается поперечными мостиками, а частично вследствие их вхождения в Z-линию в центре каждого I-диска. Z-линия состоит главным образом из белков а­-актинина, десмина, виментина и синемина. а-Актинин - белковый димер с мо­лекулярной массой 180 кДа, как полагают, прикрепляет концы филаментов акти­на на одной стороне Z-линии к таким же концам на другой стороне. Еще одной особенностью Z-линии является то, что точка, в которой филамент актина прикрепляется на одной стороне, нахо­дится между двумя точками соединения на противоположной стороне линии.

 

 

Десмин, виментин и синемин, а также остальные существенные белковые ком­поненты Z-линии образуют промежуточные филаменты, окутывающие линию и соединяющие вместе соседние линии по продольным и поперечным осям (рис. 42). Именно эти промежуточные филаменты благодаря поперечным со­единениям от одной Z-линии к другой обеспечивают "регистрацию" всех мио­фибрилл в отдельном мышечном волокне. Z-линии при помощи промежуточных филаментов соединяются также с цитоскелетом под плазмолеммой и непо­средственно с плазмолеммой. Благодаря соединительным белкам плазмолеммы Z-диски соединены с базальной мембраной и эндомизием. Каждое поперечное расположение промежуточных филаментов ограничивает саркомер.