1. Березов т.Т., Коровкин б.Ф. Биологическая химия: Учебник.-3-е изд.-м.: Медицина. 2004.- 704 с. С. 298 – 318.

2. Биохимия. Учебник/ Под ред. Е.С.Северина.-м.: гэотар-мед, 2004.-

784с. С 264 -296, 618 -621

3. Лекции по курсу биохимии. Тема: Энергетический обмен. Биологическое

окисление. Общие пути метаболизма

Составитель тестов доцент кафедры биохимии, к.х.н. Каминская Л. А.

Обсуждено на заседании кафедры

25. 02. 2007.

ОТВЕТЫ

1 б	20 в	39 а	58 а	77 в
2 в	21 г	40 б	59 б	78 в
3 б	22 б	41 г	60 г	79 А-г Б - в
4 г	23 б	42 д	61 в	80 б
5 а	24 в	43 в	62 д	81 а
6 б	25 в	44 г	63 г	82 д
7 б	26 а	45 а	64 а	83 а
8 в	27 г	46 б	65 б	84 г
9 б	28 а	47 в	66 б	85 в
10 б	29 д	48 д	67 б	86 д
11 д	30 д	49 г	68 г	87 г
12 б	31 а	50 б	69 д	88 б
13 в	32 г	51 а	70 в	89 б
14 в	33 г	52 г	71 г	90 д
15 а	34 д	53 в	72 а	91 а
16 г	35 б	54 д	73 б	92 б
17 д	36 г	55 б	74 д	93 а
18 в	37 в	56 а, г	75 в, г, б	94 в
19 б	38 б	57 в	76 г	95 г

Конспект лекции

Биологическое окисление. Пути использования кислорода в клетке.

Свободно-радикальное окисление в клетке – образование активных форм кислорода.

Живые организмы представляют собой термодинамически открытые системы, которые могут существовать только при условии непрерывного обмена энергией с окружающей средой.

В зависимости от вида потребляемой энергии все организмы разделяют на две группы: автотрофы и гетеротрофы. Гетеротрофы используыт для поддержания жизнедеятельности энергию химических связей органических соединений, которые синтезируются другими организмами.

Различают три этапа обмена веществ:

- поступление веществ в организм

- метаболизм (трансформация и усвоение)

- выделение конечных продуктов обмена

Внутриклеточный метаболизм – промежуточный обмен - включает в себя два направления: катаболизм и анаболизм. В ходе катаболизма происходит непрерывное выделение энергии на клеточном уровне, органические молекулы превращаются в конечные продукты обмена.

В результате анаболизма химически чуждые организму вещества превращаются в специфические для организма человека. Для процессов синтеза и других направлений жизнедеятельности используется энергия, выделившаяся в процессе катаболизма.

Наибольшее изменение свободной энергии дают реакции окисления.

Биологические реакции окисления субстратов могут осуществляться анаэробным и аэробным путями.

Перенос электронов осуществляется с участием специфических дегидрогеназ, в составе которых присутствуют коферменты НАД ⁺или ФАД.

Восстановленный Окисленный

субстрат + НАД ⁺(ФАД) су бстрат + НАДН + Н⁺ ( ФАДН₂)

В случае анаэробных процессов окисление восстановленных форм пиридиннуклеотидов

для регенерации окисленной формы осуществляется без участия кислорода, при помощи окислителя иной природы, который после своего восстановления удаляется из клетки.

Полностью анаэробный тип обмена характерен для небольшого вида клеток или структур организма человека, к ним следует отнести эритроцит, белые мышцы, водитель сердца. Учитывая их физиологические функции, становится ясным, почему процессы катаболизма в них не должны зависеть от присутствия кислорода.

Окислителем НАДН служит пировиноградная кислота.

НАДН + Н⁺ + пируват НАД⁺ + лактат

В случае аэробного типа обмена конечным акцептором протонов и электронов является кислород. Восстановленный пиридиннуклеотид не окисляется кислородом, передача

электронов происходит с участием переносчиков, которые расположены во внутренней мембране митохондрии. Переносчики располагаются в соответствии с изменением их редокс-потенциала и носят название «дыхательная цепь» (митохондриальная электронтранспортная цепь) Заключительным этапом является восстановление кислорода и образование воды.

½ О₂ + 2Н⁺ + 2е = Н ₂О

В сутки образуется 300 – 500 г метаболической воды.

Только аэробный тип обмена присущ нейронам, поэтому мозг чрезвычайно чувствителен

к гипоксии и гибель нейронов наступает через 5-7 мин после прекращения поступления кислорода. В большинстве тканей возможны оба пути обмена.

Запасание энергии химических связей происходит путем образования особых высокоэнергетических соединений (макроэргических соединений, МЭС).

В организме человека встречаются МЭС: фосфаты и тиоэфиры.

Фосфаты	- G Ккал/ моль	Тиоэфиры	- G Ккал/моль
Фосффоенолпируват	14,8	СукцинилКоА	8,7
1,3-дифосфоглицерат	11,8	АцетилКоА	3,7
АТФ	7,0

АТФ – самое распространенное МЭС в организме. В физиологических условиях клетки изменение свободной энергии при гидролизе макроэргической связи составляет -7,3 ккал/моль(- 30 кДж/моль), максимальное значение - 12 ккал/ моль.

Пионером в изучении процессов биологического окисления в 18 веке был французский ученый А. Лавуазье, который указал на участие кислорода, сравнив процесс окисления с горением. Позднее российский ученый А.Н.Бах предположил перекисную теорию окисления и образование перекисных соединений.

Другой российский ученый ботаник и биохимик В.И.Палладин доказал, что существуют особые переносчики водорода – дегидрогеназы и что в составе СО₂ атомы кислорода

не имеют происхождение от кислорода вдыхаемого воздуха.

Пути использования кислорода в клетке:

• энергетический путь обмена - восстановление кислорода в электронтранспортной цепи митохондрий (митохондриальное биологическое окисление, БО, используется примерно 90% поступающего кислорода ). Процесс сопровождается образованием АТФ и выделением воды.. Ферменты, передающие электроны непосредственно кислороду, называются оксидазы (например, в митохондрии - цитохромоксидаза а/а₃)

• пластический путь обмена - восстановление кислорода в электронтранспортной цепи, расположенной в мембранах ЭПР (микросомальное БО). Процесс связан с синтезом гормонов, нейромедиаторов, метаболизмом ксенобиотиков, в том числе лекарственных препаратов, и образованием активных форм кислорода. Оксидоредуктазы, участвующие в этих реакциях, имеют рабочее название оксигеназы. Монооксигеназы или гидроксилазы включают в состав субстрата один атом, диоксигеназы - два атома кислорода.

• образование активных форм кислорода-свободно-радикальное окисление ( используется примерно 5% кислорода) - важный фактор в процессе адаптации клетки, процессах клеточной защиты (фагоцитоз). Возможны каталитические и некаталитические пути возникновения активных форм: супероксид – аниона, пероксида водорода, гидроксид-радикала.

Питание – представляет собой составную часть обмена веществ и создает условия для организации промежуточного обмена. Из продуктов питания образуются затем конечные продукты катаболизма - вода, углекислый газ и мочевина, которая содержит азот поступающих белков, аминокислот.

При сбалансированном питании соотношение белки : жиры: углеводы равно 1:1:4.

Продукты питания перевариваются в ЖКТ и превращаются в более простые вещества. Несколько упрощая, можно сказать:

углеводы( крахмал, сахароза, лактоза) превратятся в глюкозу, белки – в свободные аминокислоты, жиры- в глицерин и высшие жирные кислоты.

Попав внуть клетки, вещества метаболизируют и образуют несколько унифицированных общих субстратов.

Глюкоза, глицерин, часть аминокислот в цитоплазме клетки превращаются в пировиноградную кислоту.

В анаэробных условиях пируват восстанавливается в молочную кислоту, которая

является конечным продуктом обмена для белых мышц, эритроцитов. Лактат

выделяется в кровь. Жирные кислоты в анаэробных условиях не метаболизируют.

В присутствие кислорода пируват, жирные кислоты и аминокислоты в матриксе митохондрии превращаются в активную форму уксусной кислоты АцетилКоА. Начинается новый этап катаболических реакций биологического окисления - цикл трикарбоновых кислот, цикл Кребса.

Вещество оксалоацетат (щавелевоуксусная кислота, щук) непрерывно регенирирует в циклическом процессе, а два атома углерода АцКоА выделяются в виде двух молекул СО_2.

Для поддержания достаточной концентрации ЩУК возможен дополнительный синтез ее с участием фермента пируваткарбоксилазы. Реакции, играющие такую роль, называются анаплеротическими.

Пируват + СО₂ + АТФ = ЩУК + АДФ + Ф_н

Последовательность превращений субстратов в цикле Кребса:

АцКоА + ЩУК ----¹----цитрат--²-- цис-аконитовая кислота--²---изоцитрат---³----

α -кетоглутарат----⁴---сукцинилКоА-----⁵-----сукцинат----⁶-----фумарат---⁷----

-малат---⁸----ЩУК

Ферменты:

1. цитратсинтаза ( лиаза)

2. аконитаза, катализирует обе реакции дегидратации и гидратации (лиаза)

3. изоцитратДГ ( НАД ---------НАДН + Н⁺, оксидоредуктаза, выделяется СО₂ )

4. α –кетоглутатарат ДГ ( мультиферментный комплекс, содержит ТПФ, липоевую кислоту, НS КоА, ФАД, НАД------НАДН + Н⁺, выделяется СО₂ ).

5. сукцинилтиокиназа (синтетаза). СукцКоА - макроэргическое соединение.

Превращение СукцКоА-------сукцинат сопровождается синтезом ГТФ

ГДФ + Ф = ГТФ

Синтез АТФ, который осуществляется за счет энергии макроэргической связи субстрата, называется субстратное фосфорилирование.

6. сукцинатДГ ( ФАД-------ФАДН₂, оксидоредуктаза )

7. фумараза (лиаза)

8. малат ДГ (НАД------НАДН + Н⁺, оксидоредуктаза)

Важнейшими регуляторными реакциями считаются 1, 3, 4. Их активность зависит от соотношения НАД/ НАДН и АДФ/ АТФ. Самой медленной является реакция 3. Реакция 1 активируется при повышении концентрации ЩУК и тормозится при накоплении цитрата. НАД, НАДН, Вещества сукцКоА, КоА, ацетилКоА не имеют белков - переносчиков и не могут пройти в цитозоль из матрикса сквозь мембрану митохондрии.

Электронтранспортная цепь митохондрий ( дыхательная цепь)

«Всякий, кто не запутался в проблеме окисл ительного фосфорилирования, просто не понял ситуации»

биохимик Э. Рэкер

Первичные акцепторы водорода НАД⁺ и ФАД образуют восстановленные формы НАДН и ФАДН₂ , которые далее окисляются на внутренней мембране митохондрии,

передавая, в конечном счете, электроны кислороду. Передачу электронов осуществляет электронтранспортная цепь (дыхательная цепь). Движущей силой процесса является возникновение разности потенциалов между восстановителем и окислителем.

Стандартные редокс-потенциалы ( v) некоторых сопряженных пар в дыхательной цепи:

НАД⁺ / НАДН - 0, 32 Цит в( Fe³⁺ / Fe²⁺) + 0, 07 ФАД / ФАДН₂ - 0, 05 Цит с₁ (Fe³⁺ / Fe ²⁺ ) + 0, 23

Q / QH₂ + 0, 04 Цит а₃ ( Fe³⁺ / Fe²⁺) + 0, 55

½ О₂ + 2Н⁺ + 2е / Н₂О + 0, 82

В соответствие с изменением редокс – потенциала переносчики электронов

располагаются в последовательности

комплекс 1 комплекс 3 комплекс 4

субстратН₂ –НАД⁺--ФМН—FeS --Q----цит в---цит с₁-- FeS --цит с---цит а/а₃---1/2О₂

-0, 32 v | + 0,8v

изоцитрат ФАД комплекс 2, сукцинат ДГ

кетоглутарат _|

малат СубстратН₂

сукцинат

В цепи возникает разность потенциалов Е=(+0.80 – (-0.32)) = 1, 12 в, ей соответствует изменение свободной энергии 52 ккал/моль ( 220 кДж / моль).

G = - n ^. F ^. E ( 1)

n – количество перенесенных электронов n = 2

F – число Фарадея, 25 000 кул.

E - разность потенциалов. Е = 1,12 в.

Примерно 40 -45 % этой энергии, около 24 ккал/моль, расходуется на синтез АТФ.

Учитывая, что энергия макроэргической связи АТФ равна 7,3 ккал/ моль, количество используемой энергии позволяет синтезировать максимально 3 моль АТФ при переносе двух электронов по дыхательной цепи.

Используя формулу (1) можно рассчитать, какая разность потенциалов на участке переноса электронов необходима для синтеза одной макроэргической связи.

7,3 = 2 ^. 25 000^. Е Минимальное значение равно 0,17 в.

Ферменты тканевого дыхания располагаются на внутренней мембране митохондрии.

Все компоненты электронтранспортой цепи - белки( за исключением коэнзима Q), которые содержат небелковые коферменты, способные участвовать в окислительно-восстановительных реакциях: ФМН, железосульфидные белки, гем, содержащий ионы железа ( цитохромы в, с₁ , с, а , а₃ ) и меди ( цит.а₃ ).

НАДН свободно перемещается в матриксе митохондрии, передает электроны

комплексу переносчиков 1, который прочно связан с мембраной и включает в себя ФМН, железосульфидный белок и коэнзим Q. Коэнзим Q принимает электроны не только от НАД - зависимых дегидрогеназ, но и от ФАД- содержащих ДГ, в частности, сукцинат ДГ

Комплекс 111, включающий в себя цит. а/а_3, передает электроны кислороду, происходит восстановление кислорода.

Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается синтезом АТФ из

АДФ и Ф. Этот путь синтеза АТФ называется окислительным фосфорилированием.

Если перенос электронов сопровождается синтезом АТФ, то имеет место сопряжение дыхания и фосфорилирования.

Выделяют три участка дыхательной цепи (три точки фосфорилирования), на которых происходит процесс окислительного фосфорилирования. Разность потенциалов на участке должна быть не менее 0.17 в.

1 точка – между ФМН и коэнзимом Q

2 точка – между Цит. в и Цит. с

3 точка - при переносе электронов от Цит а/а₃ на кислород.

Перенос электронов от НАДН сопровождается синтезом 3 АТФ.

Коэффициент сопряжения Р : О = 3 : 1

Перенос электронов от ФАДН₂ сопровождается синтезом 2 АТФ.

Коэффициент Р : О = 2 : 1.

Если перенос электронов по дыхательной цепи и восстановление кислорода не сопровождается синтезом АТФ, то возникает разобщение дыхания и фосфорилирования.

Механизмы сопряжения и разобщения можно объяснить на основании

хемиосмотической теории П.Митчелла (1961 г.) :

• перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается «выкачиванием»

протонов из матрикса в межмембранное пространство на 3 участках – комплексы 1, 2, 4

• внутренняя мембрана непроницаема для протонов, протоны не могут вернуться в

матрикс, создается разность величин рН и разность зарядов.

• эта разность создает электрохимический потенциал – источник энергии для синтеза АТФ.

• энергия электрохимического потенциала используется для синтеза АТФ только

в том случае, если протоны возвращаются в матрикс через ионные каналы АТФ- -азы (АТФ-синтетазы).

Электрохимический потенциал активирует АТФ-азу, происходят конформаци-

онные изменения составляющих ее субъединиц, осуществляется реакция синтеза

АДФ + Ф = АТФ

Если исчезает электрохимический потенциал, то синтез АТФ прекращается , возникает разобщение. Особые вещества – разобщители - участвуют в этом процессе.

Разобщители действуют по нескольким направлениям:

- связывают протоны, препятствуя их возвращению в матрикс

- переносят протоны в матрикс помимо протонных каналов АТФ-азы

Процесс разобщения дыхания и фосфорилирования сопровождается выделением энергии в виде теплоты. Митохондрии бурого жира всегда находятся в режиме разобщения благодаря присутствию особого белка термогенина.

Термогенез необходим для поддержания температуры тканей тела.В животном мире играет решающую роль в пробуждении от зимней спячки.

Физиологическими разобщителями являются жирные кислоты, гормон тироксин, билирубин, разобщающий эффект присущ лекарственным препаратам с пирогенным эффектом действия.

На отдельных этапах дыхательной цепи возможно блокирование переноса электронов

На участке ФМН – FeS ингибитором являются амитал, препарат группы барбитуратов,

ротенон – высокотоксичное вещество, выделенное из некоторых водорослей.

На участке цит. в – цит. с₁ действует ингибитор антимицинА, токсичный антибиотик.

Терминальный участок цитохромоксидазу ингибируют ион цианида, угарный газ СО,

сероводород, образуя устойчивые соединения с ионами железа и меди, и тем самым прекращают перенос электронов на кислород. Этим объясняется их высокая токсичность.

При гипоксии начинает действовать укороченный путь переноса электронов, основным субстратом становится сукцинат, который в настоящее время широко используется как лечебное и профилактическое средство в кардиологии, геронтологии, при анемиях у детей. В случае блокирования цитохромоксидазы, временный эффект оказывают искусственные акцепторы электронов: метиленовый синий (+0.011 в),

аскорбат (+ 0,058 в).

Скорость окисления НАДН в дыхательной цепочке регулирует скорость реакций цикла Кребса, а соотношение АДФ/АТФ- скорость тканевого дыхание. Изменение скорости тканевого дыхания в зависимости от концентрации АДФ носит название дыхательный контроль. Понятно, что повышение содержания АДФ увеличивает скорость тканевого дыхания, а понижение – соответственно снижает.

В медицинской практике используется кислород в в лечебных целях.. Примером может служить гипербарическая оксигенация, которую применяют при нарушении кровообращения.. Но ни в коем случае не значит, что поступление кислорода в ткани увеличивает интенсивность синтеза АТФ. Кислород обеспечивает только беспрепятственную возможность образования АТФ путем окислительного фосфорилирования..

Синтез АТФ происходит внутри МХ, а все энергозависимые и энергопотребляющие процессы происходят в иных структурах клетки.

Между митохондрией и цитозолем происходит обмен АДФ и АТФ. В мембране митохондрии есть особый белок АТФ/АДФ-антипортер, который осуществляет перенос этих нуклеотидов через мембрану МХ.

Молекула АДФ поступает в матрикс МХ только при условии выхода АТФ из матрикса.

Матрикс цитозоль

АТФ-----------------------------АТФ

АДФ ----------------------------АДФ

На транспорт расходуется примерно 25% энергии переноса электронов. Транспорт фосфата, необходимого для синтеза АТФ в матриксе МХ, и кальция, также связаны с системой переноса электронов в дыхательной цепочке.

Образование активных форм кислорода

Активные формы кислорода: суперокид-анион, пероксид водорода, гидроксид – радикал.

Основное место образования

- микросомальная цепь переноса электронов ( цит. р-450),

- частично могут возникать в митохондриальной цепи переноса электронов

- в результате ферментативных реакций с участием ксантиноксидазы, алкогольоксидазы

- неферментативных процессов -аутоокисление адреналина, гемоглобина, глутатиона.

Активные формы кислорода обнаружены во всех биологических жидкостях организма: крови, слюне, слезе.

Одноэлектронный перенос сопровождается образованием супероксида - анион-радикала (содержит одиночный неспаренный электрон и заряд минус)

О₂ + е = О₂^-

На второй стадии восстановления образуется анион пероксида и пероксид водорода

О₂^- + е = О₂ ^2- О₂ ^2- + 2Н⁺ = Н₂О₂

Возможно участие воды, среда в процессе реакции становится щелочной.

О₂ ^2- + 2Н ₂О = Н₂О₂ + 2 ОН^-

На третьей стадии возникают радикал и анион гидроксида (среда вновь щелочная)

Н₂О₂ + е = НО^. + НО^-

На последней стадии восстановление сопровождается образованием иона оксида О ^2-

Свободный ион О ^2- реагирует с водой, и вновь образуется ион гидроксида..

О ^2- + Н ₂О = 2 ОН^-

Образование воды возможно только в случае восстановления кислорода в системе переносчиков электронов ( мембраны митохондрий и микросом)

О ^2- + 2Н⁺ = Н ₂О

Супероксидный анион является высокотоксичным и относительно стабильным радикалом.

Он взаимодействует с молекулами белка, липопротеинами, вызывает разрыв спирали ДНК, окисление тиольных групп, вызывает перекисное окисление липидов, создает структурные нарушения биологических мембран. В физиологических условиях концентрация супероксида чрезвычайно низкая 8^. 10 ^-12. М. Примерно 80% супероксидного аниона превращается в пероксид водорода с участием фермента супероксиддисмутазы (СОД).

2 О₂^- + 2 Н ⁺ = Н ₂ О ₂ + О₂ или

2 О₂^- + 2 Н ₂О = Н ₂ О ₂ + О₂ + 2 ОН^-

Активно этот процесс протекает в макрофагах момент фагоцитоза.

Фермент СОД принято называть представителем ферментативной антиоксидантной защиты( АОЗ) в клетке.

Без участия СОД происходит спонтанная дисмутация супероксидного аниона , в результате которой образуется весьма активный и реакционноспособный синглетный кислород

2 О₂^- + 2 Н ⁺ = Н₂О ₂ + ^“O₂

СОД встречается у всех аэробных организмов. Относится к металлоферментам. Содержит в активном центре ионы меди, марганца, железа, цинка. У человека, независимо от места локализации, в активном центре медь и цинк. Ионы цинка стабилизируют конформационную структуру, а ионы меди находятся в каталитическлм центре.

Цинк также обнаружен в активных центрах карбоангидразы и алкогольдегидрогеназы и необходим для стабилизации структуры белка- гормона инсулина.

Ген Сu-Zn-СОД у человека находится на 21 хромосоме. Высокий уровень активности отмечен в печени, почках, головном мозге, надпочечниках, щитовидной железе. В форменных элементах активность снижается в последовательности:

тромбоциты - эритроциты - лимфоциты - гранулоциты.

Низкая активность СОД характерна для сердца, костного мозга и селезенки.

Перевод супероксидного аниона в пероксид водорода не устраняет полностью токсичного действия.

Пероксид водорода образуется и в других биохимических реакциях:

- окисление аминов ФАД- зависимой моноаминооксидазой

- при метаболизме пуриновых соединений ( гипоксантин - ксантин- мочевая кислота) в тканях и , особенно, в процессе трансформации моноцитов в макрофаги. Физиологическая концентрация пероксида водорода 10^-9 - 10^-7 М.

Пероксид водорода обладает двойственной реакционной способностью окислителя и восстановителя, но в биологических системах, где много восстановителей, пероксид водорода ведет себя как достаточно сильный окислитель. Окисляет тиольные группы белков, ион железа( Fe ²⁺ ) в гемоглобине, превращая его в метгемоглобин( Fe ³⁺ ), усиливает пероксидацию липидов и нарушает проницаемость биомембран ,

Пероксид водорода разрушается каталазой, которая относится к гемсодержащим ферментам.

Каталаза, глутатионпероксидаза и глутатионредуктаза относятся к ферментам антиперекисной защиты( АПЗ).

Каталаза является наиболее распространенным ферментом. Содержится в печени, почках, мышцах, головном мозге, костном мозге, селезенке, легких, сердечной мышце, присутствует в жидких средах организма – крови, слюне, моче, ликворе.

Место локализации каталазы – митохондрии и пероксисомы.

Каталаза может не только разлагать пероксид водорода( каталазная функция), но и окислять эндогенные и экзогенные субстраты с участием пероксида водорода ( пероксидазная активность). Пероксидазное действие наблюдается при высокой концентрации субстратов, например , этанола, который окисляется в ацетальдегид..

Каталаза

С ₂ Н ₅ ОН + Н ₂ О ₂ --------------------- СН ₃ СНО + 2 Н₂ О

Глутатионпероксидаза наряду с каталазой проявляет антиперекисное действие.

В активном центре одной их форм глутатионпероксидазы содержится селен, роль переносчика электронов выполняет трипептид глутатион: γ - глутамат- цистеин -

глицин ( G-SH- восстановленная форма, G-S -S-G- окисленная)

глутатионпероксидаза

Н ₂ О ₂ + 2 G-SH ---------------------------- G-S -S-G + 2 Н₂О

Одновременно( сопряженно) протекает реакция восстановления окисленного глутатиона с помощью НДФН- зависимого фермента глутатионредуктазы. Необходимый для этой реакции НАДФН образуется преимущественно в реакциях пентозофосфатного цикла при действии фермента глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы.

глутатионредуктаза

НАДФН + Н⁺ + G-S -S-G ---------------------------НАДФ + 2 G-SH

Помимо ферментативной АО и АП защиты существуют неферментативные биохимические механизмы, обеспечивающие поддержание гомеостаза при действии активных форм кислорода.

Неферментативная антиоксидантная защита.

К представителям неферментативной антиоксидантной защиты следует отнести эндогенные антиоксиданты, представителями которых являются:

- жирорастворимые витамины Е ( α –токоферол) , А ( ß- каротиноиды )

- водорастворимый витамин С ( аскорбиновая кислота)

- низкомолекулярные метаболиты и природные вещества : аминокислоты ( цистеин,

метионин, аргинин), глутатион, холестерин, мочевая кислота, билирубин и ряд других

веществ

- белки плазмы крови( церулоплазмин)

Подготовлено доц. Каминской Л.А.

Утверждено на заседании кафедры

«_______» 2010

22