Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Мод. 2 метод.,мед..doc
Скачиваний:
14
Добавлен:
09.11.2019
Размер:
158.72 Кб
Скачать

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия №3. Методы изучения структуры ферментов.

Лабораторная работа: Количественное определение белка в сыворотке

крови и в моче.

Цель занятия: Знать методы фракционирования белков и методы изучения их структуры.

Рекомендации по самоподготовке:

1. При рассмотрении методов фракционирования белков-ферментов необходимо ориентироваться на их физико-химические свойства, лежащие в основе методов.

2. При знакомстве с методами изучения структурной организации белков следует обратить внимание на методы изучения первичной структуры и на рентгено-структурный анализ.

3. Необходимо знать принцип количественного определения белка в сыворотке крови биуретовым методом.

4. Нужно знать принцип определения белка в моче по Робертсу-Стольникову.

Вопросы для самоконтроля:

  1. Методы фракционирования белков:

а) высаливание;

б) электрофорез;

в) изоэлектрическое фокусирование;

г) хроматография;

д) ультрацентрифугирование.

2. Методы очистки белка.

3. Методы изучения первичной структуры белков.

4. Методы изучения глобулярной структуры белков (третичная, четвертичная).

Основная литература:

1. Березов т. Т., Коровкин б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 16–28, 50–70.

  1. Равич-Щербо М. И., Новиков В. В. Физическая и коллоидная химия, 1975, с. 166–174, 217–220.

3. Каминская г. А., Ефетов к. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.13-16.

4. Кушманова о. Д., Ивченко г. М. Руководство к лабораторным

занятиям по биологической химии, 1983, работа № 70, с. 178-179, работа № 92, с. 243-244.

Дополнительная литература:

Ленинджер А. Биохимия, 1976, т. 1, с. 152–166.

Мед.ф.

Модуль 2. Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов и липидов.

Смысловой модуль 5. Ферменты и коферменты. Регуляция метаболизма.

Тема занятия №4. Строение и свойства ферментов.

Лабораторная работа: Доказательство белковой природы ферментов.

Влияние температуры и рН на активность ферментов.

Цель занятия: Изучить основы структуру ферментов и их свойства.

Рекомендации по самоподготовке:

  1. Усвоить основные положения ферментативного катализа. Для этого необходимо обратить внимание на то, что катализаторы:

а) увеличивают скорость химических реакций;

б) в процессе реакции не расходуются, поэтому действуют в малых количествах;

в) катализируют и прямую, и обратную реакции.

  1. Усвоить, что ферменты имеют ряд особенностей:

а) высокую специфичность действия;

б) чувствительность к повышению температуры;

в) активны при определенном значении рН среды;

г) подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином);

д) подвергаются денатурации.

  1. Необходимо знать особенности строения активного центра фермента и условия образования фермент-субстратного комплекса.

  2. Нужно знать строение основных групп коферментов и их роль в катализе.

  3. Классификация и номенклатура ферментов.

  4. Провести эксперимент по доказательству белковой природы ферментов (амилаза слюны).

Вопросы для самоконтроля:

  1. Биологическая роль ферментов.

  2. Простые и сложные белки-ферменты, простетические группы сложных белков-ферментов (кофакторы, коферменты).

  3. Классификация и номенклатура ферментов. Типы реакций, катализируемых отдельными классами ферментов.

  4. Ферменты – полицентрические системы.

  5. Активный центр ферментов. Его формирование у простых и сложных ферментов.

  6. Влияние различных факторов на скорость ферментативной реакции.

Основная литература:

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 114–129, 161–168.

2. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 53–72.

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Биологическая химия. Руководство к

лабораторным занятиям, 2005, с.17-20.

4. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии, 1983. Работа № 24 (1, 2), с. 66–69.

Дополнительная литература:

1. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 т.- М.: Мир, 1985. ­­­ - 1056 с.

2. Страйер Л. Биохимия, т. 1, с. 104–129.

3. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. В 2 т. – М.:Мир, 1982.

4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2 т. - М.: Мир, 1993. - т.1 - 381 с.; т.2 - 414 с.

5. Фридрих П. Ферменты: четвертическая структура и надмолекулярные комплексы. - М.: Мир, 1986. - 374 с.

6. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов. – М.: Мир. – 1980. – 364 с.

Мед.ф.