
- •1. Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.
- •2. История изучение белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков.
- •3. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, классификации, свойства. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах.
- •4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители.
- •5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.
- •6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие.
- •7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков. Белки нейтральные, кислые, основные.
- •8. Понятие о дифильности белков. Гидратация белков и факторы, ее определяющие.
- •9. Типы осадочных реакций на белки. Механиз обратимого осаждения. Дробное высаливание, условия высаливание альбуминов и глобулинов плазмы крови.
- •10. Необратимое осаждение белков. Механизм и признаки денатурации белков. Использование реакций необратимого осаждения белков в клинической практике.
- •11. Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру, характеристика первичной структуры. Варианты первичной структуры.
- •12. Чередование радикалов аминокислот как основа многообразие физико-химических свойств и функций белков.
- •13. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности.
- •14. Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, значение расшифровки структуры. Значение расшифровки первичной структуры.
- •15. Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры. Характеристика а-спирали и в-структуры. Ломанная спираль.
- •16. Понятие о третичной структуре белков, разновидности. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры.
- •17. Мозаичность третичной структуры белков. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.
- •19. Четверичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четверичной структуры белков.
- •20. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина.
- •21. Доменная структура и ее роль в функционировании белков
- •23. Активный центр белка и специфическое взаимодействие белка с лигандом
- •28. Классификация белков по химическому составу. Понятие о гомо- и гетеро-
- •29. Альбумины и глобулины, краткая характеристика
- •30. Коллагеновые белки. Особенности аминокислотного состава, строения,
- •31. Сложные белки. Определение, классификация по простетической группе.
- •32. Классификация белков по семействам. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов, их многообразие.
- •33. Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции.
- •42. Принцип и использование метода ионообменной хроматографии.
- •43. Понятие об афинной хроматографии, значение метода.
- •44. Гельфильтрация, принцип, значение метода.
- •45. Электрофорез как метод разделения белков. Принцип, значение для клиники.
- •46. Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая характеристика белковых и нуклеопротеидных комплексов.
- •47. Типы нуклеиновых кислот. Химический состав днк и рнк. Молекулярная
- •48. Химический состав мононуклеотидов днк, уровни структурной организации днк. Первичная структура днк, ее закономерности. Вторичная структура днк.
- •49. Строение хромосом. Уровни компактизации днк в хромосомах, понятие о нуклеосомной частице и нуклеосоме.
- •50. Роль гистоновых белков в компактизации молекул днк в хромосоме.
- •51. Рнк, химический состав, особенности структурной организации, типы рнк,
- •52. Липопротеины. Химический состав, строение, представители, биологическая роль.
- •53. Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
- •54. Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
- •55. Гемсодержащие хромопротеины. Основные представители, биологическая роль.
- •56. Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жизнедеятельности.
- •57. Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения углеводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции.
4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители.
Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров.
По форме белки делятся на глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Глобулярные белки водорастворимы. К ним относятся миоглобин и гемоглобин.
Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, миозин и фибрин.
5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.
1 - Гидратация - способность белков удерживать воду с образованием гидраты ой оболочки.
2 - Растворимость - способность белков растворяться в воде и других растворителях
-растворимые: глобулярные белки биологических жидкостей (кровь, моча, слюна)
-нерастворимые: белки тканей и органов (белок мышцы, актин, миозин, белки кожи, кератин, коллаген.
3 - Ионизация - способность белков приобретать заряд, характеризуется изо электрические состоянием и изоэлектрической точкой.
Изоэлектрические состояние - состояние молекул белка, при котором суммарный заряд равен 0.
Изоэлектрическая точка - значение pH, при котором наблюдается ИЗС.
Главными факторами стабилизации белков в коллоидном растворе служат заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка.
6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие.
Белки являются амфотерными полиэлектролитами, т.е. сочетают в себе, подобно аминокислотам, кислотные и основные свойства. Однако природа групп, придающих амфотерные свойства белкам, далеко не та же, что у аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот обусловлены прежде всего наличием α-амино- и α-карбоксильной групп (кислотно-основная пара). В молекулах белков эти группы участвуют в образовании пептидных связей, а амфотерность белкам придают кислотно-основные группы боковых радикалов аминокислот, входящих в белок.
Заряд белковой молекулы зависит от содержания в ней кислых и основных аминокислот, а точнее, от ионизации кислых и основных групп бокового радикала этих аминокислот.
7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков. Белки нейтральные, кислые, основные.
Изоэлектрические состояние - состояние молекул белка, при котором суммарный заряд равен 0.
Изоэлектрическая точка - значение pH, при котором наблюдается ИЗС.
Суммарный заряд белковой молекулы, естественно, зависит от рН среды: в кислой среде он положителен, в щелочной отрицателен. У кислых белков рН1 < 7, у нейтральных рН1 около 7, а у основных рН1 > 7. При значениях рН среды ниже его изоэлектрической точки белок будет нести положительный заряд, а выше — отрицательный заряд.