
- •1. Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.
- •2. История изучение белков. Теория строения белков Мульдера. Пептидная теория строения белков.
- •3. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, классификации, свойства. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах.
- •4. Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул. Белки глобулярные и фибриллярные, свойства, представители.
- •5. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация, растворимость. Факторы стабилизации белков в коллоидном состоянии.
- •6. Белок как амфотерный коллоид. Заряд белковой молекулы, факторы, его определяющие.
- •7. Понятие об изоэлектрической точке и изоэлектрическом состоянии белков. Белки нейтральные, кислые, основные.
- •8. Понятие о дифильности белков. Гидратация белков и факторы, ее определяющие.
- •9. Типы осадочных реакций на белки. Механиз обратимого осаждения. Дробное высаливание, условия высаливание альбуминов и глобулинов плазмы крови.
- •10. Необратимое осаждение белков. Механизм и признаки денатурации белков. Использование реакций необратимого осаждения белков в клинической практике.
- •11. Уровни структурной организации белков. Первичная структура, типы связей, стабилизирующих первичную структуру, характеристика первичной структуры. Варианты первичной структуры.
- •12. Чередование радикалов аминокислот как основа многообразие физико-химических свойств и функций белков.
- •13. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры, ее закономерности.
- •14. Расшифровка первичной структуры белков, используемые методы, значение расшифровки структуры. Значение расшифровки первичной структуры.
- •15. Вторичная структура белка и ее варианты. Роль водородных связей в стабилизации вторичной структуры. Характеристика а-спирали и в-структуры. Ломанная спираль.
- •16. Понятие о третичной структуре белков, разновидности. Связи, характерные для третичной структуры. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры.
- •17. Мозаичность третичной структуры белков. Понятие о фолдинге, роль шаперонов в этом процессе. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.
- •19. Четверичная структура белков. Протомеры и субъединицы. Зависимость биологической активности от четверичной структуры белков.
- •20. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров на примере гемоглобина.
- •21. Доменная структура и ее роль в функционировании белков
- •23. Активный центр белка и специфическое взаимодействие белка с лигандом
- •28. Классификация белков по химическому составу. Понятие о гомо- и гетеро-
- •29. Альбумины и глобулины, краткая характеристика
- •30. Коллагеновые белки. Особенности аминокислотного состава, строения,
- •31. Сложные белки. Определение, классификация по простетической группе.
- •32. Классификация белков по семействам. Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность взаимодействия с антигеном. Понятие об антигенсвязывающих участках иммуноглобулинов, их многообразие.
- •33. Классы иммуноглобулинов, особенности строения каждого класса, биологические функции.
- •42. Принцип и использование метода ионообменной хроматографии.
- •43. Понятие об афинной хроматографии, значение метода.
- •44. Гельфильтрация, принцип, значение метода.
- •45. Электрофорез как метод разделения белков. Принцип, значение для клиники.
- •46. Нуклеопротеины. Химический состав, локализация в клетке. Общая характеристика белковых и нуклеопротеидных комплексов.
- •47. Типы нуклеиновых кислот. Химический состав днк и рнк. Молекулярная
- •48. Химический состав мононуклеотидов днк, уровни структурной организации днк. Первичная структура днк, ее закономерности. Вторичная структура днк.
- •49. Строение хромосом. Уровни компактизации днк в хромосомах, понятие о нуклеосомной частице и нуклеосоме.
- •50. Роль гистоновых белков в компактизации молекул днк в хромосоме.
- •51. Рнк, химический состав, особенности структурной организации, типы рнк,
- •52. Липопротеины. Химический состав, строение, представители, биологическая роль.
- •53. Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
- •54. Хромопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
- •55. Гемсодержащие хромопротеины. Основные представители, биологическая роль.
- •56. Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жизнедеятельности.
- •57. Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения углеводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции.
50. Роль гистоновых белков в компактизации молекул днк в хромосоме.
Главными компонентами хроматина являются ДНК и белки, среди которых основную массу составляют гистоны.
Гистоны связаны с ДНК в виде молекулярного комплекса, в виде субъединиц, или нуклеосом. До недавнего времени считалось, что ДНК равномерно покрыта этими белками, связь которых с ДНК определяется свойствами гистонов.
Гистоны - белки, характерные только для хроматина, - обладают рядом особых качеств. Это основные или щелочные белки, свойства которых определяются относительно высоким содержанием таких основных аминокислот, как лизин и аргинин. Именно положительные заряды на аминогруппах лизина и аргинина обусловливают соленую или электростатическую связь этих белков с отрицательными зарядами на фосфатных группах ДНК. Эта связь достаточно лабильна, легко нарушается, в результате чего может происходить диссоциация ДНП на ДНК и гистоны. Поэтому хроматин (дезоксирибонуклеопротеин, или, как его раньше называли, нуклеогистон) является сложным нуклеиново-белковым комплексом, в который входят линейные высокополимерные молекулы ДНК и огромное множество молекул гистонов (до 60 млн копий каждого типа гистонов на ядро). Гистоны - наиболее хорошо биохимически изученные белки.
51. Рнк, химический состав, особенности структурной организации, типы рнк,
функции.
РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ (РНК), тип нуклеиновых кислот; содержатся во всех живых клетках и участвуют в двух этапах реализации генетической информации: транскрипции(синтезе РНК на ДНК) и трансляции (синтезе белков на рибосомах). Молекулы РНК, как правило, представляют собой одноцепочечные незамкнутые полинуклеотиды, построенные из мономеров – нуклеотидов (в данном случае – рибонуклеотидов). В отдельных местах цепи нуклеотиды спариваются по принципу комплементарности и образуются участки двойной спирали. Число рибонуклеотидов в молекуле может быть от нескольких десятков до десяти тысяч. В отличие от дезоксирибонуклеотидов ДНК, содержащих углевод дезоксирибозу, рибонуклеотиды содержат углевод рибозу, а вместо азотистого основания тимина – урацил. Остальные азотистые основания (аденин, гуанин и цитозин) те же, что в ДНК. Различные классы РНК выполняют в клетках разные функции, но все они синтезируются на матрице ДНК.
Рибосомальные РНК (р-РНК), составляющие основную массу всех клеточных РНК (80–90 %), соединяясь с белками, формируют рибосомы, органоиды, осуществляющие синтез белков. В клетках эукариот р-РНК синтезируются в ядрышках.
Транспортные РНК (т-РНК) с помощью специального фермента связываются с аминокислотами и доставляют их на рибосомы.
Информационные, или матричные, РНК (и-РНК, м-РНК) составляют в клетке ок. 2 % от общего количества РНК. В клетках эукариот и-РНК синтезируются в ядрах на матрицах ДНК, затем переходят в цитоплазму и связываются с рибосомами. Здесь они, в свою очередь, служат матрицами для синтеза белка на рибосомах.
52. Липопротеины. Химический состав, строение, представители, биологическая роль.
Этот класс сложных белков состоит из белка и простетической группы, представленной каким-либо липидом. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Липопротеины широко распространены в природе: в растениях, тканях животных и у микроорганизмов- и выполняют разнообразные биологические функции. Они входят в состав клеточной мембраны и внутриклеточных биомембран ядра, митохондрий, микросом, а также присутствуют в свободном состоянии (главным образом в плазме крови). К липопротеинам относятся, кроме того, тромбопластический белок ткани легких, липовителлин желтка куриного яйца, некоторые фосфолипиды молока и т.д. Установлено, что липопротеины участвуют в структурной, комплексной организации миелиновых оболочек, нервной ткани, хлоропластов, фоторецепторной и электронно-транспортной систем, палочек, колбочек сетчатки и др.
Большинство ЛП синтезируется в печени или в слизистой оболочке кишечника. Они содержат гидрофобное липидное ядро, окруженное полярными липидами и оболочкой из белков, получивших название апобелки.