Вопрос 16: Общая морфофункциональная характеристика гладкого миоцита (см и эм). Типы гладких миоцитов.

Гладкие миоциты - одноядерные клетки преимущественно веретеновидной формы, не обладающие поперечной исчерченностью и образующие многочисленные соединения друг с другом. Длина клеток в состоянии расслабления варьирует в пределах 20-1000 мкм, их толщина колеблется от 2 до 20 мкм. При резком сокращении длина миоцитов может уменьшаться до 20% начальной. Наиболее крупные клетки характерны для стенки внутренних органов, самые мелкие располагаются в стенке сосудов. Гладкие миоциты окружены сарколеммой, которая снаружи покрыта базальной мембраной, содержат одно ядро и саркоплазму, в которой располагаются органеллы и включения. Ядро гладких миоцитов - сигарообразной формы, расположено вдоль длинной оси клетки в ее центральной утолщенной части; при сокращении миоцита оно образует складки и может штопорообразно закручиваться. В расслабленном миоците его длина составляет 10-25 мкм, диаметр - 1-3 мкм. Ядро обычно диплоидное, в нем преобладает эухроматин, выявляются 1-2 ядрышка. Саркоплазма гладких миоцитов содержит умеренно развитые органеллы общего значения, которые располагаются вместе с включениями в конусовидных участках у полюсов ядра. Периферическая ее часть занята миофиламентами. В саркоплазме выделяют следующие аппараты: 1) сократительный, 2) передачи возбуждения, 3) опорный, 4) энергетический, 5) синтетический, 6) лизосомальный. Тонкие (актиновые) миофиламенты образованы особым набором изоформ актина, свойственным гладким миоцитам, причем помимо мышечного актина в них обнаруживается и немышечный (цитоплазматический) актин. Тонкие филаменты преобладают над толстыми по количеству и занимаемому объему. Они более многочисленны, чем в поперечнополосатых мышечных тканях и располагаются в саркоплазме пучками по 10-20 филаментов, лежащими параллельно или под углом к длинной оси клетки и образующими сетевидные структуры. Толстые (миозиновые филаменты), в отличие от таковых в поперечнополосатой мышечной ткани, обладают различной длиной (при этом они значительно короче тонких нитей), менее стабильны, не содержат центральной гладкой части, поскольку покрыты миозиновыми головками по всей длине. Это обеспечивает более значительное перекрытие тонких и толстых филаментов, а, следовательно, и большую силу сокращения. Относительное содержание миозиновых филаментов в гладких миоцитах ниже, чем в миофибриллах поперечнополосатой мышечной ткани; на один миозиновый филамент в гладких миоцитах приходится не менее 12 актиновых. Сокращение гладких миоцитов обеспечивается взаимодействием актиновых и миозиновых миофиламентов и развивается в соответствии с моделью скользящих нитей. Оно происходит более медленно и длится дольше, чем в скелетной мышце, что обусловлено более низкой скоростью гидролиза АТФ в гладких миоцитах.

Вопрос 17: Сократительный и опорный аппарат гладкого миоцита. Механизм мышечного сокращения.

Сократительный аппарат гладких миоцитов представлен тонкими (актиновыми) и толстыми (миозиновыми) филаментами, которые, однако, в отличие от поперечнополосатых мышечных тканей, не формируют миофибрилл. Сокращение гладких миоцитов обеспечивается взаимодействием актиновых и миозиновых миофиламентов и развивается в соответствии с моделью скользящих нитей. Оно происходит более медленно и длится дольше, чем в скелетной мышце, что обусловлено более низкой скоростью гидролиза АТФ в гладких миоцитах. Роль Са2+ в сокращении гладких миоцитов. Как и в поперечнополосатых мышечных тканях, сокращение гладких миоцитов индуцируется притоком Са2+ в саркоплазму, который в этих клетках выделяется саркоплазматической сетью и кавеолами, а также вследствие увеличения проницаемости сарколеммы для данных ионов. Однако основное влияние Са2+ оказывает не на актиновые, а на миозиновые филаменты. Миозин гладких миоцитов способен взаимодействовать с актином только после фосфорилирования его легкой цепи особым ферментом киназой легких цепей миозина. Этот фермент активируется под влиянием комплекса, образующегося в саркоплазме гладкого миоцита при связывании Са2+ белком кальциймодулином. Дефосфорилирование миозина, происходящее под влиянием фермента фосфатазы миозина, прекращает взаимодействие между актином и миозином и вызывает расслабление гладких миоцитов. Опорный аппарат гладкого миоцита представлен его сарколеммой, базальной мембраной, системой элементов цитоскелета и связанных с ними плотных телец. Сарколемма каждого миоцита окружена базальной мембраной, в которую вплетаются тонкие ретикулярные, коллагеновые и эластические волокна; коллагеновые фибриллы, прикрепляющиеся к сарколемме в области ее углублений по краям миоцитов, воспринимают усилие, развивающееся при сокращении клеток. Промежуточные филаменты содержатся в гладких миоцитах в значительно более высоких количествах, чем в кардиомиоцитах и волокнах скелетной мышечной ткани. В гладких миоцитах внутренних органов они образованы преимущественно десмином с небольшим содержанием виментина; в миоцитах сосудов, напротив, основным их компонентом служит виментин, а содержание десмина невелико. Плотные тельца - овальные или веретеновидные структуры шириной до 0.35 мкм и длиной, в среднем, 1 мкм, лежащие вдоль длинной оси миоцита свободно в его саркоплазме или связанные с внутренней поверхностью сарколеммы. Плотные тельца, связанные с сарколеммой, некоторые авторы называют плотными пластинками и считают структурами, не идентичными расположенным в саркоплазме. Более того, в соответствии с современными представлениями, плотные пластинки лишь на срезах кажутся отдельными небольшими образованиями, в реальности же они имеют вид длинных непрерывных "ребер", идущих параллельно друг другу по внутренней поверхности сарколеммы вдоль длинной оси миоцита. Плотные пластинки включают периферический и глубокий слои. Первый прилежит к сарколемме и образован филаментами немышечного актина, связанными с трансмембранными белками интегринами посредством комплекса адгезивных белков. В глубоком слое филаменты мышечного актина прикреплены к молекулам немышечного актина связующими белками (например, филамином).