Каталітичні процеси.

Каталізатори - це ре­човини, що збільшують швидкість реакції, приймають в ній участь, але не входять до складу продуктів реакції.

Якщо взаємодія каталізатора і реагентів відбувається в одній фазі, то процес називається гомогенним каталізом. Якщо в різних фазах, то процес називається гетерогенним каталізом.

Реакції з участю каталізаторів (каталітичні реакції) прохо­дять наступні етапи:

А + К  [АК - проміжний комплекс

[АК + В  АВК - активний комплекс

[АВК  Д + К

Так, нікель Ренея є каталізатором гідрування і дегідрування вугле­воднів.

Каталізатор понижує порядок реакції:

без каталізатора n = 3;

К = Fе₂О₃ n = 2,5;

К = V₂О₅ n = 1,5-1,7;

К = Рt n= 1.

Каталізатор понижує енергію активації:

без каталізатора Е_а = 168 кДж/моль;

К = Аu Е_а = 106 кДж/моль;

К = Рt Е_а = 59 кДж/моль;

Біологічні каталізатори – ферменти

Їх особливості:

1. Висока ефективність. Ферменти діють в 10³-10⁶ разів ефективніше, ніж не біологічні каталізатори.

2. Вибірковість. Певний фермент при даних умовах каталізує тільки одну біологічну реакцію.

3. Ферменти діють при м’яких умовах проходження біохімічних процесів (t⁰, р, рН).

4. Швидкість біохімічних процесів залежить як від концентрації реагуючих речовин (субстрата-S), так і від концентрації фермента - Е

не враховує вплив концентрацій продуктів реакції на швидкість реакції.

К₊₁ - константа швидкості утворення комплекса;

К_-1 - константа швидкості розпаду комплексу;

К - константа швидкості переходу комплекса в продукт реакції фермент.

Враховуючи К₂ і Е, можна записати вираз для стаціонарної швидкості:

; де К_m - константа Міхаеліса, яка дорівнює:

, і знаходиться експериментально.

Приведене рівняння для швидкості є рівнянням Міхаеліса-Ментена. Добуток К·Е має розмірність швидкості реакції, яку називають швидкістю ферментативної реакції і позначають V_m (V_m - швидкість, з якою проходить реакція, якщо фермент перебуває у складі комплексу ЕS. Тобто V_m.= К₂Е. Тоді рівняння Міхаеліса-Ментена запишеться так:

Таким чином, при [S >>[Е стаціонарна швидкість фермен­тативної реакції має гіпербо­лічну залежність від концентрації субстрату і лінійну від початкової концентрації ферменту (див.рисунок).

Ці залежності дійсно характеризують кінетику більшості фер­ментативних реакцій.

Рівняння Міхаеліса-Ментена має два граничних випадки:

коли [S] << К_m, то швидкість описується рівнянням першого порядку відносно S.

Коли [S] >> К_m, то швидкість має нульовий порядок відносно [S:

V₀ = К₂·Е₀ = V_mах;

Константу К₂ в рівнянні V_m = К₂·Е називають числом обертів ферменту. Число обертів - це кількість молекул субстра­ту, які перетворюються у продукт реакції за умови, що весь фер­мент знахо­диться у складі фермент-субстратного комплексу. Число обертів більшості ферментів становить 0,5 – 10⁴ с^-1 .

Значення Кm наводять поряд із V_m і К₂, як кількісний пара­метр ферментативної реакції, то величина К_m залежить від рН, темпе­ратури, природи субстрату та інших факторів. Найчастіше її значення знаходиться у межах 10^-1 – 10^-6м/сек. Значення V_m використовується для характеристики кількості або активності ферменту.