7.Функції ліпідів

Частина вітамінів, тобто речовин, що необхідні для життєдіяльності організму у невеликих кількостях, належать до ліпідів. Їх об'єднують під назвою жиророзчинні вітаміни і розділяють на чотири групи: вітамін A, D, E і K. За хімічною природою всі ці речовини є ізопреноїдами. До ізопреноїдів також належать і переносники електронів убіхінон та пластохінон, що є частиною електронтранспортних ланцюгів мітохондрій та пластид відповідно.

Більшість ізопреноїдів містять кон'юговані подвійні зв'язки, через що в їх молекулах можлива делокалізація електронів. Такі сполуки легко збуджуються світлом, внаслідок чого вони мають колір видимий для людського ока. Багато організмів використовують ізопреноїди як пігменти для поглинання світла (наприклад каротиноїди входять до світлозбиральних комплексів хлоропластів), а також і для спілкування з особинами свого або інших видів (наприкалд ізопреноїд зеаксантин надає пір'ю деяких птахів жовтого кольору).

8.Будова білків

Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі). Для позначення амінокислот в науковій літературі використовуються одно- або трьохбуквені скорочення. Хоча на перший погляд може здатися, що використання «всього» 20 основних типів амінокислот обмежує різноманітність білкових структур, насправді кількість варіантів важко переоцінити: для ланцюжка всього з 5 амінокислот воно складає вже більше 3 мільйонів, а ланцюжок з 100 амінокислот (невеликий білок) може бути представлений більш ніж у 10130 варіантах (для порівняння — кількість атомів у Всесвіті оцінюється приблизно у 1080). Поліпептидні ланжюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами, при більшому ступені полімеризації — власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний.

При утворенні білка в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH2) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH2, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі, нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

9.Властивості білків

Властивості. Фізично-хімічні властивості білків визначаються їх високомолекулярної природою, компактність укладання поліпептидних ланцюгів і взаємним розташуванням залишків амінокислот. Молекулярна маса варіюється від 5 до 1 млн., а константи седиментації - від 1 до 20 (і вище). Середній питомий об'єм білкових молекул -0,70-0,75 см 3 / г, а константи дифузії - 10 6 -10 8 см 2 / с. Максимум поглинання білків, в УФ-області спектра, зумовлений наявністю ароматичних амінокислот, знаходиться поблизу 280 нм. Порушення електронів атома азоту пептидної групи викликає різке збільшення поглинання при 185-240 нм. В ІЧ-області спектра білки поглинають за рахунок СО-і NH-груп при 1600 і 3100-3300 см -1.

У розчинах білки амфотерности. Ізоелектрична точки білка можуть мати значення від <1,0 (у пепсину) до 10,6 (у цитохрому с) і вище. Бічні групи амінокислотних залишків здатні вступати в багато реакції. Білки дають ряд кольорових реакцій, обумовлених наявністю певних амінокислотних залишків або хімічних угруповань. До найважливіших з них відносяться: біуретова реакція (пептидні зв'язку), Ксантопротеїнова реакція (ароматичні ядра залишків тирозину, триптофану, фенілаланіну), Адамкевич реакція (індольних кільце триптофану), Міллона реакція (фенольний радикал тирозину), Паулі реакція (імідазольного кільця гістидину), Сакагучі реакція (гуаніновий група аргініну) і Нінгідринова реакція (амінограппа).