12. Стандартные окислительно-восстановительные потенциалы компонентов экектронтранспортной цепи митохондрий (этц)

Компоненты ЭТЦ	Названия компонентов	Еºˈ, В
НАДН	Восстановленный никотинамидадениндинуклеотид	-0,32
ФМНН2	Восстановленный флавинмононуклеотид	-0,30…-0,07
FeS1(2Fe2S)	Железо-серные белки в составе ферментного комплекса I	-0,31
FeS2(4Fe4S)		-0,02
FeS3(4Fe4S)		-0,25
ФАДН2	Восстановленный флавинадениндинуклеотид	-0,05
FeS1*(2Fe2S)	Железо-серные белки в составе ферментного комплекса II	-0,01
FeS2*(2Fe2S)		+0,23
FeS3*(4Fe4S)		+0,08
QН2	Восстановленный убихинон	+0,07
B₅₅₆	Цитохромы в составе ферментного комплекса III	+0,075
В560		+0,08
C₁	Цитохром c₁ (Fe2+)	+0,24
FeSR	Железо-серный белок Риске (2Fe2S)	+0,28
C	Цитохром c (Fe2+)	+0,24
A	Цитохром а (Fe2+)	+0,21
А3	Цитохром а3 (Fe2+)	+0,39
Q2	½ О2 + 2 ē + 2Н+  Н2О	+0,82

белков и меньше фосфолипидов (отношение фосфолипиды : белки примерно равно 0,27). В отличие от легкопроницаемой внешней мембраны, внутренняя мембрана митохондрии непроницаема для многих соединений (за исключением нейтральных молекул с молекулярной массой менее 150).

Путём фрагментирования физическими и химическими методами внутренней мембраны метохондрий исследователям-биохимикам удалось выделить четыре ферментных комплекса, которые катализируют перенос электронов и протонов на определённых участках электронтранспортной цепи митохондрий. А перенос электронов и протонов между этими связанными с мембранами ферментными комплексами осуществляют подвижные переносчики – убихинон и цитохром c. Ферментные комплексы I, II и III пронизывают внутреннюю митохондриальную мембрану и способны осуществлять перенос через мембрану протонов, создавая таким образом трансмембранный электрохимический потенциал.

Ферментный комплекс I осуществляет перенос электронов и протонов от НАДН, образующихся в цикле Кребса, на кофермент Q. Передача двух электронов и двух протонов происходит со стороны внутреннего матрикса митохондрии на флавинмононуклеотид (ФМН), входящий в состав ферментного комплекса I (рис. 37). Затем электроны передаются с участием FeS-белков от ФМНН₂ на димер убихинона 2Q, а протоны высвобождаются на внешней стороне митохондриальной мембраны.

Окисленный убихинон, приняв электроны от FeS-белка, присоединяет 2 протона из внутреннего матрикса и превращается в восстановленную форму 2QН, которая диффундирует через липидную фазу митохондриальной мембраны к ферментному комплексу III.

В составе ферментного комплекса III имеются цитохромы с₁, в₅₅₆ и в₅₆₀, а также железо-серный белок Риске (FeS_R). Этот ферментный комплекс переносит электроны от восстановленного убихинона на цитохром с и одновременно выполняет функцию Н⁺-помпы, т.е. осуществляет трансмембранный перенос протонов. При взаимодействии с ферментным комплексом III восстановленная форма убихинона 2QН акцептирует 2 электрона от цитохрома в₅₆₀ и в таком состоянии становится способной присоединить 2 протона из внутреннего матрикса митохондрии, превращаясь в восстановленную форму 2QН₂. Полностью восстановленный кофермент Q передает 2 электрона цитохрому в₅₅₆ и 2 электрона железосерному белку FeS_R, который далее передает их цитохрому с₁. А цитохром в₅₅₆, приняв 2 электрона от восстановленного кофермента Q, переводит далее в восстановленное состояние цитохром в₅₆₀, который снова может быть донором электронов для восстановления подвижного переносчика электронов и протонов - убихинона.

В процессе передачи электронов от восстановленного убихинона 2QН₂ на цитохром с с участием ферментного комплекса III происходит высвобождение четырёх протонов с внешней стороны внутренней мембраны митохондрии, что приводит к созданию определённой величины трансмембранного электрохимического потенциала. Таким образом, с участием цитохромов в₅₆₀ и в₅₅₆ оказывается возможным при переносе каждой пары экектрронов и протонов от ферментного комплекса I на цитохром с присоединение из внутреннего матрикса и перенос через мембрану двух дополнительных протонов. После передачи электронов и протонов на ферментный комплекс III восстановленный убихинон превращается в окисленную форму и может снова диффундировать через липидную фазу митохондриальной мембраны к ферментному комплексу I (или II) и акцептировать новую пару электронов и протонов и далее осуществлять их перенос на ферментный комплекс III и т.д.

Ферментный комплекс II катализирует окисление янтарной кислоты с участием кофермента ФАД и передает электроны и протоны окисленному убихинону. Передачу электронов от ФАДН₂ на убихинон выполняют железо-серные группировки FeS^*_1-3. Поскольку ферментный комплекс II не пересекает внутреннюю мембрану митохондрии, то высвобождающиеся при окислении ФАДН₂ протоны остаются во внутреннем матриксе митохондрии и поэтому не используются для создания трансмембранного электрохимического потенциала. Однако при переносе каждой пары электронов от ФАДН₂ на цитохром с ферментный комплекс III осуществляет трансмембранный перенос двух протонов.

Функцию переноса электронов от ферментного комплекса III к ферментному комплексу IV выполняет водорастворимый белок цитрохром с, который способен перемещаться на внешней поверхности внутренней митохондриальной мембраны в жидкой физиологической среде, заполняющей пространство между внешней и внутренней мембранами митохондрии. Цитохром с акцептирует электроны от цитохрома с₁, находящегося в составе ферментного комплекса III, и перемещаясь в жидкой дисперсионной среде на внешней поверхности внутренней митохондриальной мембраны, передает их цитохрому а в составе ферментного комплекса IV, который кроме гемовой группировки, содержит ещё атом меди, участвующий в переносе электронов. Восстановленный цитохром а передаёт электроны цитохрому a₃, в составе которого наряду с гемом активную роль в транспорте электронов выполняет атом меди. Восстановленный цитохром a₃, связывая кислород, ионизирует его атомы, отдавая им переносимые по цепи переносчиков электроны. Ионизированные атомы кислорода, взаимодействуя с протонами внутреннего митохондриального матрикса, образуют молекулы воды: О^2-+2Н⁺ Н₂О.

Ферментный комплекс IV при переносе электронов от цитохрома с на кислород выполняет также электрохимическую работу по переносу протонов из внутреннего митохондриального матрикса на внешнюю поверхность внутренней мембраны митохондрии.

В растительных клетках ( в отличие от животных) с участием ферментов митохондрий происходит также окисление НАДН, поступающих из цитоплазмы. В этом процессе участвуют флавиновые дегидрогеназы, локализованные как во внешней, так и во внутренней мембранах митохондрии. Первые из них передают электроны от НАДН, поступающих из цитоплазмы, на цитохром с, а вторые окисленному убихинону. Как происходит перенос электронов от восстановленных форм убихинона и

цитохрома с, на кислород нами уже показано. Восстановленные динуклеотиды НАДФН не способны передавать электроны и протоны в электронтранспортную цепь митохондрий, они передают их на окисленные динуклеотиды НАД⁺ в результате так называемой трансгидрогеназной реакции.