4. Содержание дисциплины

4.1 Темы дисциплины и виды занятий

№ п/п	Раздел дисциплины	Объём АЗ, ч		Объём СР, ч
		Лекции	ЛР
1	2	3	4	5
1	Введение	0,5	-	2,0
2	-аминокислоты, пептиды, белки	6,0	6,0	10,0
3	Ферменты	2,0	3,0	8,0
4	Фосфолипиды	1,0	2,0	3,0
5	ВНЖК	1,0	2,0	3,0
6	Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты	4,0	3,0	9,0
7	Низкомолекулярные биорегуляторы	13,5	14,0	29,0
8	Методы исследования БАВ	2,0	16,0	30,0
	Всего	30,0	46,0	94,0

4.2. Содержание разделов дисциплины

1. Введение

Предмет химии биологически активных веществ. Важнейшие этапы ее развития. Значение химии биологически активных веществ для решения экологических, сырьевых и энергетических проблем, стоящих перед человечеством. Перспективы развития получения и синтеза биологически активных веществ. Химия биологически активных веществ как основа для изучения биологической химии, формирующих специалиста по специальности 240902.65 «Пищевая биотехнология».

Основные сырьевые источники получения биологически активных веществ. Понятие о методах выделения, очистки и идентификация биологически активных веществ. Значение физических методов исследования биологически активных веществ (УФ-, ИК-, ЯРМ- и масс-спектроскопии и др.).

Тема 2. -Аминокислоты, пептиды, белки

Строение природных а-аминокислот. Классификация (неполярные и полярные; неионогенные и ионогенные; нейтральные, кислые и щелочные; алифатические, циклические, гетероциклические и ароматические).

Аминокислоты, входящие в состав белков: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, метионин, аргинин, лизин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, оксипролин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты.

Кислотно-основные свойства аминокислот. Амфотерность, понятие о биполярном ионе, изоэлектрическая точка. Биологически важные химические реакции: трансаминирование, перенос аминогруппы, окислительное дезаминирование, декарбоксилирование, элимини-рование, альдольное расщепление. Реакции модификации.

Характерные свойства природных аминокислот: образование пептидов, реакция с нингидрином, реакции с участием радикалов (цветные реакции), образование связей в структуре белка.

Физиолого-биохимическое значение -аминокислот.

Первичная структура пептидов и белков. Строение и синтез пептидов. Пептидные гормоны. Пептидные токсины. Пространственное строение полипептидов и белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура. Понятие о структурных белках.

Физико-химические свойства белков. Белки как полиэлектролиты. Изоэлектрическая точка. Коллоидные свойства белковых растворов. Влияние на растворимость белков их аминокислотного состава, рН, наличия электролитов, температуры. Денатурация. Способы гидролиза белка. Биологические функции белков. Синтез белков.