Регуляция синтеза и диагностическое
значение определения орозомукоида
Регуляция: стимуляция липополисахаридами, высвобожденными из макрофагов, активированных ИЛ-6.
Увеличение:
воспалительные процессы (инфекции, ревматические заболевания, травмы, хирургические вмешательства)
опухоли
Снижение:
ранний детский возраст
беременность (в ранние сроки)
тяжелые поражения печени
нефротический синдром
прием эстрогенов, контрацептивов.
Используется для оценки динамики воспаления, а при опухолях, в случае их оперативного лечения, для диагностики рецидива.
Совместное определение орозомукоида и гаптоглобина в сыворотке крови имеет важное значение для диагностики гемолиза in vivo. При острофазовых процессах – параллельно. Повышение орозомукоида при нормальном содержании гаптоглобина острофазовый процесс с гемолизом in vivo.
Альфа-1-антитрипсин в сыворотке
Гликопротеид, синтезируемым печенью. Составляет основную массу α-1 глобулиновой фракции.
Биологическая функция – подавление активности протеолитических ферментов: трипсина (обеспечивает 90 % активности, ингибирующей трипсин в крови), химотрипсина, эластазы, коллагеназы, тромбина, плазмина и других протеаз. В связи с небольшой ММ легко покидает кровяное русло, попадает в интерстиций и взаимодействует с протеазами тканей.
Диагностическое значение определения
альфа-1-антитрипсина в сыворотке
Повышение:
острый и хронический панкреатит
острые, подострые и хронические инфекции
острый гепатит и цирроз печени в активной форме
некротические процессы
состояниях после операции
восстановительная фаза термических ожогов
злокачественные новообразования: особенно рак шейки матки и ЛГМ.
Снижение:
Врожденная антитрипсиновая недостаточность. У детей обнаруживают различные формы поражения печени, включая ранние холестазы. У 1— 2 % больных развивается цирроз печени. Часто сочетается с ювенильной базальной эмфиземой легких, муковисцидозом.
Приобретенный дефицит альфа-1-антитрипсина: при нефротическом синдроме, гастроэнтеропатии с потерей белка, острой фазе термических ожогов.
Церулоплазмин
(медьсодержащая оксидаза)
Состав – 80% белка, 16% углеводов, 0,32% меди. α-2 глобулин.Синтезируется клетками печени. Уровень в плазме контролируется гормонами и медиаторами ИС: глюкагоном, КС, ПГЕ, ИЛ-1. Чувствителен к протеолитическим ферментам.
Норма 0,15-0,6 г/л
Физиологическая роль:
Белок острой фазы
Перенос меди из печени (где происходит синтез) к органам и тканям, где медь работает в составе окислительно-восстановительных ферментов – цитохромС-редуктазы и СОД.
Является феррооксидазой – участвует в окислении двухвалентного железа кислородом воздуха, способствует насыщению железом апотрансферрина, следовательно, участвует в кроветворении.
Обладает антиокислительными свойствами: инактивирует активные формы кислорода, предотвращая перекисное окисление липидов; Связвает супероксид-анион.
Участвует в разрушении токсинов и биогенных аминов, то есть является фактором нейроэндокринной регуляции.
Метод определения – колориметрически. Принцип – окисление ЦП р-фенилендиамином (метод Раввина).
Диагностическое значение
определения церулоплазмина
Увеличение:
острые и хронические инфекционные заболевания
гепатит
инфаркт миокард
системные заболеваниям
лимфогранулематоз
шизофрения
злокачественные новообразования различной локализации-
в 1,5—2 раза, достигая более значительных величин при распространенности процесса. При успешной терапии – снижается вплоть до нормального уровня, при прогрессировании остается высоким.
Снижение:
Болезнь Вильсона—Коновалова (гепатоцеребральная дегенерация)
нефротический синдром
заболевания ЖКТ
тяжелые заболевания печени
Альфа-2-макроглобулин в сыворотке
Основной компонент альфа-2-глобулиновой фракции белков сыворотки. Содержится в основном только в плазме (высокая ММ).
Функция:
регуляция свертывающей системы крови, лизиса сгустка
инактивация протеаз (коллагеназ лейкоцитов, лизосомальных катепсинов, панкреатического трипсина и химотрипсина).
Норма мужчин 1,50—3,50 г/л; у женщин — 1,75—4,20 г/л,
Диагностическое значение определения
альфа-2-макроглобулина в сыворотке
Повышение:
тяжелый острый панкреатит (в ответ на повышение активности протеолитических ферментов)
острые и хронические гепатиты, цирроз печени
недостаточности альфа-1-антитрипсина
ишемическом инсульт
беременность
значительная физическая нагрузка
нефротический синдром (пропорционально степени потери белка с мочой, так как он задерживается почками). В очень тяжелых случаях - снижается.
Снижение:
заболевания легких
множественная миелома
ювенильный ревматоидный артрит терминальные стадии критических состояний
Тропонин
Тропониновый комплекс в миоцитах состоит из трех белковых компонентов:
Тропонин С (Кальций связывающий компонент)
Тропонин I (Ингибирующий компонент)
Тропонин Т (Тропомиозин связывающий компонент)
– 3-6% в свободной форме в цитоплазме
Вместе эти три белковых компонента тропонинового комплекса регулируют процесс мышечного сокращения. При поражении миокарда, тропонин высвобождается из кардиомиоцитов в кровяное русло. Тn I высвобождается первым.
Содержание Тn I в сыворотке у здоровых - менее 1 нг\мл.
Тропонин I как кардиоспецифический маркер
Обладает высокой чуствительностью, позволяющей осуществлять раннюю диагностику ишемии миокарда (ОИМ и НС)
Имеет расширенное диагностическое окно, позволяющее осуществлять как ретроспективную диагностику ИМ, так и диагностику его на поздних стадиях.
Высокоспецифичен для миокарда Методы выявления – иммунохимические.
Миоглобин
Белок, ответственный за процесс аккумуляции кислорода в миокарде и поперечно-полосатой мышечной ткани. Особенности: содержится в очень большом количестве в мышечной ткани, имеет низкую ММ. После поражения кардиомиоцитов, либо поперечнополосатой мускулатуры быстро (в течение часа) высвобождается в кровяное русло.
Миоглобин более чувствительный маркер ОИМ в сравнении с кардиотропонинами, но значительно менее специфичный