Добавил:
ilirea@mail.ru Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Бх 2

.doc
Скачиваний:
5
Добавлен:
21.08.2018
Размер:
35.33 Кб
Скачать

1. Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемых живыми организмами для осуществления многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение веществ. В настоящее время получены неопровержимые докозательства белковой природы ферментов:

  1. Все ферменты действуют в мягких условиях: постоянная температура, постоянная рН, постоянная ионная сила, оптимальное соотношение субстратов, продуктов, модуляторов.

  2. Все ферменты являются ВМС и образуют растворы, которые обладают буферными свойствами.

  3. Способны к денатурации (необратимой) под воздействием тех же факторов, которые вызывают денатурацию белка. При этом ферменты полностью инактивируются.

  4. При гидролизе распадаются на аминокислоты.

  5. Обладают эффектом защиты (связывают ионы тяжёлых металлов).

  6. Ферменты, как и белки, обладают антигенной активностью и при парентеральном введении стимулируют образование антител.

  7. Имеют заряд, обладают электрофоретической подвижностью и амфотерными свойствами.

  8. Не способны к диализу через клеточные мембраны.

  9. Легко осаждаются из водных растворов методом фильтрования.

Ферменты, как и белки, делятся на 2 группы: простые и сложные. Простые целиком и полностью состоят из аминокислот и при гидролизе образуют исключительно аминокислоты. Их пространственная организация ограничена третичной структурой. Это в основом ферменты ЖКТ: пепсин, трипсин, лизацим, фосфатаза. Сложные ферменты кроме белковой части содержат и небелковые компоненты. Эти небелковые компоненты отличаются по прочности связывания с белковой частью (аллоферментом). Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими небелковыми компонентами и не разделяются при выделении и очистке, то небелковый компонент называется простетической группой и рассматривается как интегральная часть молекулы фермента.

Под коферментом понимают дополнительную группу, легко отделяющуюся от аллофермента при диссоциации. Между аллоферментом и простейшей группой существует ковалентная связь, довольно сложная. Между аллофермнтом и коферментом существует нековалентная связь (водородные или электростатические взаимодействия). Типичными представителями коферментов являются :

В1 - тиамин; пирофосфат (он содержит В)

В2 - рибофлавин; ФАД, ФНК

РР - НАД, НАДФ

Н – биотин; биозитин

В6 - пиридоксин; пиридоксальфосфат

Пантотеновая кислота: коэнзим А

2. БЕЛКИэто ВМС, состоящие из аминокислот (всего 20) и имеющие 4 уровня структурной организации, а в настоящее время выделяют еще и пятый уровень.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - конфигурация полипепидной цепи, то есть наибольшее свертывание поли – пептидной цепи в спиральную конформацию.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА – пространственная ориентация полипептидной цепи в определённом объёме

(в трёхмерном пространстве). Иными словами, третичная структура показывает, каким образом полипептидная цепь, ввёрнутая частично или целиком в спираль, располагается в пространстве. Укладка полипептидной цепи в трёхмерном пространстве происходит за счёт радикалов. Как правило, в центре третичной структуры гидрофобные радикалы: лей, илей, вал, ала. Третичную структуру имеют гемоглобин, пепсин, трипсин, хемотрипсин, карбонгидраза.

Под четвертичной структурой белка понимают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной и третичной структурой, и формирование единого макромолекулярного образования в структурном и функциоанльном отношении.

Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, которая называется протомером, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при объединении с другими протомерами. Образовавшуюся при этом молекулу называют мультимером. Мультимерные белки чаще всего построены из чётного числа протомеров. Функционально активная часть мультимера называется субъеденицей.

Денатурация – это изменение общего плана (конформации) уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящее к потере биологических функций и физико- хмических свойств (растворимости).

Факторы, вызывающие денатурацию:

1. Температура (большинство белков денатурирует при нагревании до 60 градусов).

2. Ионизирующее излучение.

3. Химические факторы:

3. Многие двухвалентные металлы (Cu, Fe, Mn, Mg) тоже выполняют роль кофакторов, хотя и не относятся ни к коферментам, ни к простетическим группам. Металлы входят в состав активного центра или стабилизируют оптимальный вариант сруктуры активного центра.

МЕТАЛЛЫ ФЕРМЕНТЫ

Fe ,Fe гемоглобин, каталаза, пероксидаза

Cu ,Cu цитохромоксидаза

Zn ДНК – полимераза, дегидрогеназа

Mg гексокиназа

Mn аргиназа

Ni уреаза

Se глутатионредуктаза

4. Активный (субстратный) центр – зто совокупность функциональных групп, расположенных в разных участках полипептидной цепи, но близко структурно и функционально ориентированных (в процессе укладки третичной структуры) и имеющих прямое отношение к катализу. Этот центр состоит из функциональных групп и радикалов: SH – (цистеин), - ОН (серин), - СООН (аспарагин), имидазольное кольцо гистидина и фенилаланина.

Активный центр включает в себя:

1) каталитический участок или центр, непосредственно взаимодействующий с субстратом, осуществляющий катализ;

2) контактная площадка, осуществляющая специфическое сродство фермента к субстрату и является местом фиксации субстрата к поверхности фермента;

3) включительные участки – карман, ложбинки.

У олигомерных ферментов (имеющих четвертичную структуру) имеются центры аллостерической регуляции – это участки связывания фермента с низким молекулярным веществом (эффектором или модификатором), имеющим иную, чем субстраты или продукт, структуру (АТФ, АДФ, НАД, промежуточные метаболиты.

Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной структуры и соответственно конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение энзиматической активности. В связи с этим существует и два пространственно удалённых аллостерических центра: активации и ингибирования. Ферменты, активность которых контролируется состоянием как активного, так и аллостерического центров, называются аллостерическими ферментами.

Соседние файлы в предмете Биохимия