
- •1. Для ферментов как биологических катализаторов не характерно:
- •Контрольные тесты по теме «Строение и функции ферментов, коферментная роль витаминов»
- •1. Ферменты в отличие от других белков:
- •2. Какие превращения катализируют киназы?
- •5. Молекула лдг состоит из субъединиц типа:
- •4.Простетическая группа фермента представляет собой:
- •1. Изоферменты не могут различаться:
- •10.Скорость ферментативной реакции завис от:
- •6. Изоферменты не могут различаться:
- •1. Изоферменты не могут различаться:
- •9. Скорость ферментативной реакции завис от:
- •10. Какие превращения катализируют киназы?
Контрольные тесты по теме «Строение и функции ферментов, коферментная роль витаминов»
Вариант № 1
1. Для ферментов как биологических катализаторов не характерно:
Увеличивают энергию активации.
Ускоряют определенный путь превращения вещества, тем самым избирая его.
В процессе реакции не расходуются.
Специфичны.
2. Гдикозидаза
Относится к классу лиаз.
Относится к классу гидролаз.
Присоединяет воду по двойной связи.
Расщепляет С–С - связи.
3. Связывание какого вещества вызывает конформационные изменения фермента
Субстрата.
Аллостерического эффектора.
Оба.
Ни одно.
4. Ферменты по химической природе являются:
углеводами
белками
липидами
витаминами
минеральными веществами
5. Изоферменты – это ферменты, катализирующие одну и туже реакцию и :
А. имеющие одинаковую молекулярную массу, но отличающиеся по первичной структуре
Б. отличающиеся различными видами коферментов
В. являющиеся конформационными изомерами
Г. имеющие различное субъединичное строение
Д. все перечисленное верно.
6. Км
Электро-химическая характеристика фермента
Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES.
Чем больше величина, тем меньше сродство к субстрату.
Концентрация субстрата, при которой достигается насыщение.
Пиридоксальфосфат.
А. Кофермент дегидрогеназ.
Б. Кофермент аминотрансфераз.
В. кофермент декарбоксилаз кетокислот.
Г. кофермент ацилтрансфераз.
Д. Кофермент карбоксилаз.
8. Нормальные клетки способны амидировать аспарагиновую кислоту и превращать ее таким образом в аспарагин. Некоторые лейкозные клетки лишены этого свойства. Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом снижает:
А. Концентрацию аспарагина в крови.
Б. Синтез белков в лейкозных клетках.
В. Синтез белков во всех клетках организма.
9. Абсолютно органоспецифическим ферментом печени является:
А. щелочная фосфатаза
Б. АЛТ
В. ЛДГ
Г. гистидаза
Д. Уроканиназа
10. Механизмом активации ферментов не может быть:
А. ограниченный протеолиз
Б. присоединение кофактора или кофермента
В. денатурация
Г. структурная модификация
Д. образование комплекса с субстратом
Контрольные тесты по теме «Строение и функции ферментов, коферментная роль витаминов»
Вариант № 2
1. Ферменты в отличие от других белков:
А. Не входят в состав мембран.
Б. Являются катализаторами.
В. Представлены изоформами.
Г. Избирательно взаимодействуют с веществами.
Д. Ингибируются структурными аналогами лигандов
2. Какие превращения катализируют киназы?
А. Перенос групп внутри молекулы
Б. Образование С – О -связей
В. Разрыв С – С -связей.
Г. Перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной.
Д. Присоединение воды.
Какое из перечисленных веществ связывается с регуляторным центром.
А. Субстрат.
Б. Аллостерический эффектор.
В. Оба.
Г. Ни один.
Действие ферментов заключается в:
А. увеличении концентрации субстрата реакции
б. создании оптимального рН
Г. биологическом катализе
Д. все перечисленное верно
5. Молекула лдг состоит из субъединиц типа:
А. В и М
Б. Н и М
В. В, М и Н
Г. В и Н
Д. только В
6. Процентное содержание изоферментов ЛДГ-1 и ЛДГ-2 наиболее высокое в:
А. сердце
Б. скелетных мышцах
В. печени
Г. клетках новообразований
Д. всех перечисленных органах и тканях
7. Выберите возможные причины нековалентной активации фермента:
А. Изменение pH.
Б. Отщепление пептидного фрагмента.
В. Фосфорилирование.
Г. Изменение первичной структуры.
Д. Метилирование.
8. Наибольшая активность амилазы характерна для:
А. эритроцитов
Б. печени
В. мышц
Г. почек
Д. поджелудочной железы
9. Ферментам как катализаторам не характерна:
А. высокая активность
Б. специфичность действия
В. способность выполнять транспортную функцию
Г. термолабильность
Д. зависимость от рН среды
10. Параметр Vмакс - это
Электро-химическая характеристика фермента
Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES.
Концентрация субстрата, численно равная константе Михаэлиса
Контрольные тесты по теме «Строение и функции ферментов, коферментная роль витаминов» Вариант № 3
1. Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:
А. Изменяют свободную энергию реакции.
Б. Уменьшают скорость обратной реакции.
В. Изменяют состояние равновесия реакции.
Г. Уменьшают энергию активации.
Д. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции.
2.В состав каких коферментов не входит аденозинмонофосфат?
А. КоА.
Б. Биотин.
В. NADP.
Г. FMN.
Д. FAD.
3. Всегда низкомолекулярное соединение.
А. Субстрат.
Б. Аллостерический эффектор.
В. Оба.
Г. Ни один.