ЦИТОЛОГИЯ / alberts_01 / alberts_b___brei_d___lyuis_dzh___ryeff_m___roberte_k__uotson
.pdf
501
Рис. 7-75. Белки, синтезируемые в цитозоле и переносимые затем в митохондрию, не только составляют основную часть всех белков органеллы, но и играют важную роль в митохондриальной системе белкового синтеза. Из компонентов этой системы сама митохондрия синтезирует только мРНК, рРНК и тРНК.
гидрофобные субъединицы синтезируются в цитозоле. Более того, хотя отдельные белковые субъединицы различных митохондриальных ферментных комплексов весьма консервативны в ходе эволюции, места их синтеза изменяются. Различную локализацию генов, кодирующих субъединицы функционально эквивалентных белков у разных организмов, трудно объяснить с помощью какой бы то ни было гипотезы, постулирующей какие-то эволюционные преимущества современных генетических систем митохондрий и хлоропластов.
Возможно, генетические системы этих органелл представляют собой эволюционный тупик. В рамках эндосимбиотической гипотезы это означает, что процесс переноса генов эндосимбионта в ядерный геном хозяина прекратился раньше, чем был завершен; может быть, в случае митохондрий эта остановка была результатом сравнительно недавних изменений в генетическом коде митохондрий. Такие изменения, вероятно, сделали бы оставшиеся митохондриальные гены функционально неактивными в случае их переноса в ядро.
Заключение
Рост и деление митохондрий и хлоропластов контролируются двумя отдельными генетическими системами: геномом самой органеллы и ядерным геномом. Большая часть белков этих органелл закодирована в ядер-
502
ной ДНК, синтезируется в цитозоле и затем переходит в органеллу. Однако некоторые белки митохондрий и хлоропластов и все их РНК кодируются в ДНК самих органелл и в них же синтезируются. Геном митохондрий человека содержит около 16500 пар нуклеотидов и кодирует 2 рибосомные РНК, 22 транспортные РНК и 13 различных полипептидных цепей. Геном хлоропластов примерно в 10 раз больше генома митохондрий человека и содержит около 120 генов. Однако преобладающая роль в биогенезе органелл обоих типов принадлежит ядру: это подтверждается тем, что даже у таких мутантов, у которых отсутствует функционирующий геном органелл, частично функционирующие органеллы образуются в нормальном количестве.
Рибосомы хлоропластов очень сходны с бактериальными рибосомами, тогда как рибосомы митохондрий несколько больше отличаются от последних; поэтому проследить происхождение митохондрий сложнее. Однако сходство между белками дает основание предполагать, что те. и другие органеллы произошли от бактерий, вступивших в устойчивый симбиоз (в качестве эндосимбионтов) с какими-то примитивными эукариотическими клетками; как полагают, митохондриям дали начало пурпурные бактерии, а хлоропластам (позднее) - цианобактерии или близкие к ним организмы. Хотя многие гены этих древних бактерий все еще используются для синтеза белков органеллы, большая их часть по неясным причинам включилась в ядерный геном, где они кодируют ферменты, которые сходны с бактериальными и синтезируются на рибосомах в цитозоле, а затем переходят в органеллу.
Литература
Общая
Becker W.M. The World of the Cell, pp. 117-284. Menlo Park CA, Benjamin-Cummings, 1986. Ernster L. ed. Bioenergetics. New York, Elsevier, 1984.
Harold F. M. The Vital Force: A Study of Bioenergetics. New York, W. H. Freeman, 1986. Lehninger A.L. Principles of Biochemistry, Chapters 16, 17, 23. New York, Worth, 1982.
Nicholls D. G. Bioenergetics: An Introduction to the Chemiosmotic Theory. New York, Academic Press, 1982. Stryer L. Biochemistry, 3rd ed., Chapters 16, 17 and 22. New York, W. H. Freeman, 1988.
Цитируемая
1.Ernster L., Schatz G. Mitochondria: a historical review. J. Cell Biol., 91, 227s-255s, 1981. Fawcett D. W. The Cell, 2nd ed., pp. 410-485. Philadelphia, Saunders, 1981.
Harold F. M. The Vital Force: A Study of Bioenergetics, Chapter 7. New York, W.H. Freeman, 1986. Tzagoloff A. Mitochondria. New York, Plenum, 1982.
2.DePierre J. W., Ernster L. Enzyme topology of intracellular membranes. Annu. Rev. Biochem., 46, 201-261, 1977.
Srere P. A. The structure of the mitochondrial inner membrane-matrix compartment. Trends Biochem. Sci., 7, 375-378, 1982. 3. Krstic R. V. Ultrastructure of the Mammalian Cell, pp. 28-57. New York, Springer-Verlag, 1979.
Pollak J. K., Sutton R. The differentiation of animal mitochondria during development. Trends Biochem. Sci., 5, 23-27, 1980. 4. Geddes R. Glycogen: a metabolic viewpoint. Biosci. Rep., 6, 415-428, 1986.
McGilvery R. W. Biochemistry: A Functional Approach, 3rd ed. Philadelphia, Saunders, 1983. Newsholme E.A., Start C. Regulation in Metabolism. New York, Wiley, 1973.
5. Baldwin J.E., Krebs H. The evolution of metabolic cycles. Nature, 291, 381-382, 1981.
Krebs H. A. The history of the tricarboxylic acid cycle. Perspect Biol. Med., 14, 154-170, 1970.
Reed I. J., Damuni Z., Merryfleld M. L. Regulation of mammalian pyruvate and
503
branched-chain α-keto acid dehydrogenase complexes by phosphorylation-dephosphorylation. Curr. Top. Cell Regul., 27, 41-49, 1985. Williamson J. R., H. Cooper R. H. Regulation of the citric acid cycle in mammalian systems. FEBS Lett., Suppl. 117, K73-K85, 1980.
6.Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. Nature, 191, 144-148, 1961. Racker E. From Pasteur to Mitchell: a hundred years of bioenergetics. Fed. Proc., 39, 210-215, 1980.
7.Hatefi Y. The mitochondrial electron transport and oxidative phosphorylation system. Annu. Rev. Biochem., 54, 1015-1070. 1985.
8.Nicholls D. G. Bioenergetics: An Introduction to the Chemiosmotic Theory, Chapter 3. New York, Academic Press, 1982.
Wood W. В., Wilson J. H., Benbow R. M., Hood L. E. Biochemistry: A Problems Approach, 2nd ed. Menlo Park CA, Benjamin-Cummings 1981. (See problems, Chapter 9, 12 and 14).
9.Al-Awgati A. Proton-translocating ATPase. Annu. Rev. Cell Biol, 2, 179-199, 1986. Hinkle P. C., McCarty R.E. How cells make ATP. Sci. Am., 283(3), 104-123, 1978.
10.Durand R., Briand Y., Touraille S., Alziari S. Molecular approaches to phosphate transport in mitochondria. Trends Biochem. Sci., 6, 211-214, 1981.
Klingenberg M. The ADP, ATP shuttle of the mitochondrion. Trends Biochem. Sci., 4, 249-252, 1979.
LaNoue K. F., Schoolwerth A. C. Metabolite transport in mitochondria. Annu. Rev. Biochem., 48, 871-922, 1979.
11.Eisenberg D., Crothers D, Physical Chemistry with applications to the Life Sciences, Chapters 4 and 5. Menlo Park CA, Bemjamin-Cummings, 1979.
12.Hatefi Y. The mitochondrial electron transport and oxidative phosphorylation system. Annu. Rev. Biochem., 54, 1015-1069, 1985.
Wikstrom M., Saraste M. The mitochondrial respiratory chain. In: Bioenergetics (L. Ernster ed.), pp. 49-94. New York, Elsevier, 1984.
13.Racher E. A New Look at Mechanisms in Bioenergetics. New York, Academic Press, 1976. (A personal account of the concepts and history).
14.Awzel L. M., McKinney M., Narayanan P., Pedersen P. L. Structure of the mitochondrial F1 ATPase at 9-А resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 79, 5852-5856, 1982.
Futai M., Kanazawa H. Structure and function of protontranslocating adenosine triphosphatase (F0F1): biochemical approaches. Microbiol. Rev., 47, 285-312, 1983.
Racker E., Stoeckenius W. Reconstruction of purple membrane vesicles catalyzing light-driven proton uptake and adenosine triphosphate formation. J. Biol. Chem., 249, 662-663, 1974.
Schneider E., Altendorf K. The proton-translocating portion (F0) of the E. coli. ATP synthase. Trends.Biochem. Sci., 9, 51-53, 1984.
15.Hammes G. G. Mechanism of ATP synthesis and coupled proton transport: studies with purified chloroplast coupling factor. Trends Biochem. Sci., 8, 131-134, 1983.
Ogawa S., Lee Т. М. The relation between the internal phosphorylation potential and the proton motive force in mitochondria during ATP synthesis and hydrolysis. J. Biol. Chem., 259, 10004-10011, 1984.
Pederson P. L., Carafoli E. Ion motive ATPases. II. Energy coupling and work output. Trends Biochem. Sci., 12, 186-189, 1987. Senior A. E. ATP synthesis by oxidative phosphorylation. Physiol. Rev., 68, 177-231, 1988.
16.Fillingame R. H. The proton-translocating pumps of oxidative phosphorylation. Annu. Rev. Biochem., 49, 1079-1113, 1980.
17.Chance В., Williams G.R. A method for the localization of sites for oxidative phosphorylation. Nature, 176, 250-254, 1955.
Dickerson R. E. The structure and history of an ancient protein. Sci. Am., 226(4), 58-72, 1972. (The conformation and evolution of cytochrome c).
Keilin D. The History of Cell Respiration and Cytochromes. Cambridge U. K., Cambridge University Press, 1966. Spiro T.G. ed. Iron-Sulfur Proteins. New York, Wiley-Interscience, 1982.
18.Capaldi R.A., Darley-Usmar V., Fuller S., Millet F. Structural and functional features of the interaction of cytochrome с with complex III and cytochrome с oxidase. FEBS Lett., 138, 1-7, 1982.
Casey R. P. Membrane reconstruction of the energy-conserving enzymes of oxidative phosphorylation. Biochim. Biophys. Acta, 768, 319-347, 1984.
Leonard K., Haiker H., Weiss H. Three-dimensional structure of NADH: ubiquinone reductase (complex I) from Neurospora mitochondria determined by electron microscopy of membrane crystals. J. Моl. Biol., 194, 277-286, 1987.
Weiss H., Linke P., Haiker H., Leonard K. Structure and function of the mitochondrial ubiquinol: cytochrome с reductase and NADH: ubiquinone reductase. Biochem. Sci. Trans., 15, 100-102, 1987.
504
19.Hackenbrock C.R. Lateral diffusion and electron transfer in the mitochondrial inner membrane. Trends Biochem. Soc. Trans., 15, 151-154, 1981.
20.Dutton P. L., Wilson D. F. Redox potentiometry in mitochondrial and photosynthetic bioenergetics. Biochim. Biophys. Acta, 346, 165-212, 1974.
Hamamoto Т., Carrasco N., Matsushita K., Kabak H. R., Montal M. Direct measurement of the electrogenic activity of D-type cytochrome oxidase from E. coli reconstituted into planar lipid bilayers. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82, 2570-2573, 1985.
Lehninger A. L. Bioenergetics: The Molecular Basis of Biological Energy Transformations, 2nd ed. Menlo Park CA, Benjamin-Cummings, 1971.
21.Prince R.C. The proton pump of cytochrome oxidase. Trends Biochem. Sci., 13, 159-160, 1988.
Slater Е. С. The Q Cycle, an ubiquitous mechanism of electron transfer. Trends Biochem. Sci., 8, 239-242, 1983.
22.Hanstein W. G. Uncoupling of oxidative phosphorylation. Trends Biochem. Sci., 1, 65-67, 1976.
23.Brand M. D., Murphy M. P. Control of electron flux through the respiratory chain in mitochondria and cells. Biol. Rev. Cambridge Philosophic. Soc., 62, 141-193, 1987.
Erecinska A., Wilson D. F. Regulation of cellular energy metabolism. J. Membr. Biol., 70, 1-14, 1982. Racker E. A New Look at Mechanisms in Bioenergetics. New York. Academic Press, 1976.
24.Klinyerberg M. Principles of carrier catalysis elucidated by comparing two similar membrane translocators from mitochondria, the ADP/ATP carrier and the uncoupling protein. Ann. N. Y. Acad. Sci., 456, 279-288, 1985.
Nicholls D.G., Rial E. Brown fat mitochondria. Trends Biochem. Sci., 9, 489-491, 1984.
25.Gottskalk G. Bacterial Metabolism, 2nd ed. New York, Springer-Verlag, 1986.
MacNab R.M. The bacterial flagellar motor. Trends Biochem. Sci., 9, 185-189, 1984.
Neidhardt F. C. et al, eds. Escherichia coli and Salmonella typhimurium: Cellular and Molecular Biology. Washington DC, American Society for Microbiology, 1987.
Skulachev V.P. Sodium bioenergetics. Trends Biochem. Sci., 9, 483-485, 1984.
Thauer R., Jungermann K., Decker K. Energy conservation in chemotrophic anaerobic bacteria. Bacteriol. Rev., 41, 100-180, 1987. 26. Bogorad L. Chloroplasts. J. Cell. Biol., 91, 256s-270s, 1981. (A historical review).
Clayton R. K. Photosynthesis: Physical Mechanisms and Chemical Patterns. Cambridge U.K., Cambridge University Press 1980 (Excellent general treatment).
Haliwell B. Chloroplast Metabolism - The Structure and Function of Chloroplasts in Green Leaf Cells. Oxford U.K., Clarendon, 1981. Hoober J.K. Chloroplasts. New York, Plenum, 1984.
27.Cramer W.A., Widger W.R., Herrmann R.G., Trebst A. Topography and function of thylakoid membrane proteins. Trends Biochem. Sci., 10, 125-129, 1985.
Miller K.R. The photosynthetic membrane. Sci. Am., 241(4), 102-113, 1979.
28.Akazawa Т., Takabe Т., Kobayashi H. Molecular evolution of ribulose-l,5-bisphos-phate carboxylase/oxygenase (RuBisCO). Trends Biochem. Sci., 9, 380-383, 1984.
Barber J. Structure of key enzyme refined. Nature, 325, 663-664, 1987.
Lorimer G.H. The carboxylation and oxygenation of ribulose-l,5-biphosphate: the primary events in photosynthesis and photorespiration. Annu. Rev. Plant Physiol., 32, 349-383, 1981.
29.Bassham J.A. The path of carbon in photosynthesis. Sci. Am., 206(6), 88-100, 1962.
Preiss J. Starch, sucrose biosynthesis and the partition of carbon in plants are regulated by orthophosphate and triose-phosphates. Trends Biochem. Sci., 9, 24-27, 1984.
30.Bjorkman J., Berry J. High-efficiency photosynthesis. Sci. Am. 229(4), 80-93, 1973. (C4 plants).
Cholelet R. The biochemistry of photorespiration. Trends Biochem. Sci., 2,155-159, 1977.
Edwards G., Walker D. С3, С4 Mechanisms, and Cellular and Environmental Regulation of Photosynthesis. Berkeley, University of California Press, 1983.
Heber U., Krause G.H. What is the physiological role of photorespiration? Trends Biochem. Sci., 5, 32-34, 1980.
31.Clayton R. К. Photosynthesis: Physical Mechanisms and Chemical Patterns. Cambridge U.K., Cambridge University Press 1980.
Parson W. W. Photosynthesis and other reactions involving light. In: Biochemistry (G. Zubay ed.), 2nd ed., pp. 564-597. New York, Macmillan, 1988.
32.Barber J. Photosynthetic reaction centres: a common link. Trends Biochem. Sci., 12, 321-326, 1987. Govindjee, Govindjee R. The absorption of light in photosynthesis. Sci. Am
505
231(6)68-82, 1974.
Li J. Light-harvesting chlorophyll a/b-proteins three-dimensional structure of a reconstituted membrane lattice in negative stain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82, 386-390, 1985.
Zuber J. Structure of light-harvesting antenna complexes of photosynthetic bacteria, cyanobacteria, and red algae. Trends Biochem. Sci., 11, 414-419, 1986.
33.Deisenhofer J., Epp J., Miki K., Huber R., Michel H. Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at ЗА resolution. Nature, 318, 618-624, 1985.
Deiaenhofer J., Michel H., Huber R. The structural basis of photosynthetic light reactions in bacteria. Trends Biochem. Sci., 10, 243-248, 1985. Knaff D. B. Reaction centers of photosynthetic bacteria. Trends Biochem. Sci., 13, 157-158, 1988.
Michel H., Epp D., Deisenhofer J, Pigment-protein interactions in the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. EMBO J., 5, 2445-2451, 1986. (Three-dimensional structure by x-ray diffraction).
34.Govindjee ed. Photosynthesis: Energy Conversion by Plants and Bacteria. New York, Academic Press, 1982. (Two volumes of review articles at an advanced level.)
Nugent J. H. A. Photosynthetic electron transport in plants and bacteria. Trends Biochem. Sci., 9, 354-357, 1984. Scolnik P. A., Mans B. L. Genetic research with photosynthetic bacteria. Annu. Rev. Microbiol., 41, 703-726, 1987.
35.Blankenship R.E., Prince R.C. Excited-state redox potentials and the Z scheme of photosynthesis. Trends Biochem. Sci., 10, 382-383, 1985. Prince R. C. Manganese at the active site of the chloroplast oxygen-evolving complex. Trends Biochem. Sci., 11, 491-492, 1986.
36.Anderson J. M. Photoregulation of the composition, function and structure of thylakoid membranes. Annu. Rev. Plant Physiol., 37, 93-136, 1986.
Carrillo N., Vallejos R. H. The light-dependent modulation of photosynthetic electron transport. Trends Biochem. Sci., 8, 52-56, 1983. Miller K. R., Lyon M. K. Do we really know why chloroplast membranes stack? Trends Biochem. Sci., 10, 219-222, 1985.
37.Hinkle P. C., McCarty R.E. How cells make ATP. Sci. Am., 238(3), 104-123, 1978.
Jagendorf A. T. Acid-base transitions and phosphorylation by chloroplasts. Fed. Proc., 26, 1361-1369, 1967.
38.Flugge U. I., Heldt H. W. The phosphate-triose phosphate-phosphoglycerate translocator of the chloroplast. Trends Biochem. Sci., 9, 530-533, 1984.
Heber U., Heldt H. W. The chloroplast envelope: structure, function and role in leaf metabolism. Annu. Rev. Plant Physiol., 32, 139-168, 1981.
39.Raven J. A. Division of labor between chloroplast and cytoplasm. In: The Intact Chloroplast (J. Barber ed.), pp. 403-443, Amsterdam, Elsevier, 1976.
40.Wilson T. H., Lin E. C. C. Evolution of membrane bioenergetics. J. Supramol. Struct., 13, 421-446, 1980.
Woese C.R. Bacterial Evolution. Microbiol. Rev., 51, 221-271, 1987.
41.Gest H. The evolution of biological energy-transducting systems. FEBS Microbiol. Lett, 7, 73-77, 1980. Gottschalk G. Bacterial Metabolism, 2nd ed. New York, Springer-Verlag, 1986. (Chapter 8 covers fermentations). Miller S. M., Orgel L. E. The Origins of Life on the Earth. Englewood Cliffs, NJ. Prentice-Hall, 1974.
42.Danson M. J. Archaebacteria: the comparative enzymology of their metabolic pathways. Adv. Microb. Physiol., 29, 165-231, 1988. Knowles C.J., ed. Diversity of Bacterial Respiratory Systems Vol. 1. Boca Raton FL. CRC Press, 1980.
43.Clayton R. K., Sistrom W. R. eds. The Photosynthetic Bacteria. New York, Plenum, 1978.
Deamer D. W. ed. Light Transducting Membranes: Structure, Function and Evolution. New York, Academic Press, 1978. Gromet-Elhanan Z. Electrochemical gradients and energy coupling in photosynthetic bacteria. Trends Biochem. Sci., 2, 274-277, 1977. Olson J. M., Pierson B. K. Evolution of reaction centers in photosynthetic prokaryotes. Int. Rev. Cytol., 108, 209-248, 1987.
44. Dicherson R. E. Cytochrome с and the evolution of energy metabolism. Sci. Am., 242(3), 136-153, 1980.
Gabellini N. Organization and structure of the genes for the cytochrome b/c complex in purple photosynthetic bacteria. A phylogenetic study describing the homology of the b/ci subunits between prokaryotes, mitochondria, and chloroplasts. J. Bioenerg. Biomembr., 20, 59-83, 1988. Schopf J. W., Hayes J. M., Walter M. R. Evolution of earth's earliest ecosystems: recent progress and unsolved problems. In: Earth's Earliest Biosphere: Its Origin
506
and Evolution (J. W. Schopf ed.), pp. 361-384. Princeton, NJ. Princeton University Press, 1983.
45.Attardi G., Schatz G. Biogenesis of mitochondria. Annu. Rev. Cell. Biol., 4, 289-333, 1988. Ellis R. J. ed. Chloroplast biogenesis. Cambridge U. K., Cambridge University Press, 1984.
46.Clayton D.A. Replication of animal mitochondrial DNA. Cell 28, 693-705, 1982.
Posakony J.W., England J. M., Attardi G. Mitochondrial growth and division during the cell cycle in HeLa cells. J. Cell Biol., 74, 468-491, 1977.
47.Attardi G.; Borst P., Slonimski P. P. Mitochondrial Genes. Cold Spring Harbor, NY. Cold Spring Harbor Laboratory, 1982. Borst P., Grivell L. A., Groot G. S. P. Orga elle DNA. Trends Biochem. Sci., 9, 128-130, 1984.
Palmer J. D. Comparative organization of chloroplast genomes. Annu. Rev. Genet., 19, 325-354, 1985.
48.Grivell L. A. Mitochondrial DNA. Sci. Am., 248(3), 60-73, 1983.
Hoober J.K. Chloroplasts. New York, Plenum, 1984.
49.Ohyama K. et ah Chloroplast gene organization deduced from complete sequence of liverwort Marchantia polymorpha chloroplast DNA. Nature, 322, 572-574, 1986.
Rochaix J. D. Molecular genetics of chloroplasts and mitochondria in the unicellular green alga Chlamydomonas. FEMS Microbiol. Rev., 46, 13-34, 1987.
Shinozaki K. et al. The complete nucleotide sequence of the tobacco chloroplast genome: its gene organization and expression. EMBO J., 5, 2034-2049, 1986.
Umesono K., Ozeki J. Chloroplast gene organization in plants. Trends Genet., 3, 281-287, 1987.
50.Anderson S. et al. Sequence and organization of the human mitochondrial genome. Nature, 290, 457-465, 1981.
Bibb M. J., Van Etten R. A., Wright С. Т., Walberg M. W., Clayton D. A. Sequence and gene organization of mouse mitochondrial DNA. Cell, 26, 167-180, 1981.
Breitenberger C.A., RajBhandary U.L. Some highlights of mitochondrial research based on analysis of Neurospora crassa mitochondrial DNA. Trends Biochem. Sci., 10, 478-482, 1985.
Fox T.D. Natural variation in the genetic code. Annu. Rev. Genet, 21, 67-91, 1987.
51.Attardi G. Animal mitochondrial DNA: an extreme example of genetic economy. Int. Rev. Cytol., 93, 93-145, 1985. Wilson A. The molecular basis of evolution. Sci. Am., 253(4) 164-173, 1985.
52.Levings C.S. The plant mitochondrial genome and its mutants. Cell, 32, 659-661, 1983.
Mulligan R. M., Walbot V. Gene expression and recombination in plant mitochondrial genomes. Trends Genet, 2, 263-266, 1986.
Newton K. J. Plant mitochondrial genomes: organization, expression and variation. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Моl. Biol., 39, 503-532, 1988.
53. Clayton D. A. Transcription of the mammalian mitochondrial genome. Annu. Rev. Biochem., 53, 573-594, 1984.
Gruissem W., Barken A., Deng S., Stern D. Transcriptional and post-transcriptional control of plastid mRNA in higher plants. Trendes Genet., 4, 258-262, 1988.
Mullet J. E. Chloroplast development and gene expression. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Моl. Biol., 39, 475-502, 1988. Tabak H. F., Grivell L. A. RNA catalysis in the excision of yeast mitochondrial introns. Trends Genet, 2, 51-55, 1986.
54.Birky C. W., Jr. Transmission genetics of mitochondria and chloroplasts. Annu. Rev. Genet, 12, 471-512, 1978.
55.Giles R. E., Blanc H., Cann H. M., Wallace D. C. Material inheritance of human mitochondrial DNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 77, 67156719, 1980.
56.Bernardi G. The petite mulation in yeast. Trends Biochem. Sci., 4, 197-201, 1979.
Locker J., Lewin A., Rabinowitz M. The structure and organization of mitochondrial DNA from petite yeast. Plasmid, 2, 155-181, 1979. Montisano D. P., James T. W. Mitochondrial morphology in yeast with and without mitochondrial DNA. J. Ultrastruct. Res., 67, 288-296, 1979.
57. Attardi G., Schatz G. Biogenesis of mitochondria. Annu. Rev. Cell Biol., 4, 289-333, 1988.
Fox T. D. Nuclear gene products required for translation of specific mitochondrially coded mRNAs in yeast. Trends Genet, 2, 97-99, 1986. Tzagoloff A., Myers A. M. Genetics of mitochondrial biogenesis. Annu. Rev, Biochem., 55, 249-285, 1986.
58.Capaldi R. A. Mitochondrial myopathies and respiratory chain proteins. Trends Biochem. Sci., 13, 144-148, 1988. DiMauro S. et al. Mitochondrial myopathies. J. Inherited Meta. Dis., 10(Suppl 1), 113-128, 1987.
59.Chua N.-H., Schmidt G. W. Post-translational transport into intact chloroplasts of
507
a precursor to the small subunit of ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75, 6110-6114, 1978. Douglas M. G., McCammon M. Т., Vassarotti A. Targeting proteins into mitochondria. Microbiol. Rev., 50, 166-178, 1986. Keegstra K., Bauerle C. Targeting of proteins into chloroplasts. Bioassays, 9, 15-19, 1988.
Schmidt G. W., Mishkind M. L. The transport of proteins into chloroplasts. Annu. Rev. Biochem., 55, 879-912, 1986.
60.Bishop W. R., Bell R. M. Assembly of phospholipids into cellular membranes: biosynthesis, transmembrane movement and intracellular translocation. Annu. Rev. Cell Biol, 4, 579-611, 1988.
61.Cavalier-Smith T. The origin of eukaryotic and archaebacterial cells. Ann. N.Y. Acad. Sci., 503, 17-54, 1987.
Butow B. A., Doeherty R., Parikh V. S. A path from mitochondria to the yeast nucleus. Philos. Trans. R. Soc. Lond. (Biol.), 319, 127-133, 1988. Gellissen G., Michaelis G. Gene transfer: Mitochondria to nucleus. Ann. N. Y. Acad. Sci., 503, 391-401, 1987.
Margulis 1. Symbiosis in Cell Evolution. New York, W. H. Freeman, 1981.
Schwartz R. M., Dayhoff M. O. Origins of prikaryotes, eukaryotes, mitochondria, and chloroplasts. Science, 199, 395-403, 1978.
Whatley f. M., John P., Whatley F. R. From extracellular to intracellular: the establishment of mitochondria and chloroplasts. Proc. R. Soc. Lond. (Biol.), 204, 165-187, 1979.
62. von Heijne G. Why mitochondria need a genome. FEBS Lett., 198, 1-4, 1986.
508
Оглавление
Предисловие редактора перевода 5
Предисловие ко второму изданию 6 Предисловие к первому изданию 7 Примечание для читателей 9
1. |
Эволюция клетки 12 |
1.2.13. |
Генетический |
материал |
эукариотических клеток |
|
1.1. |
От молекул - к первой клетке 13 |
|
упакован очень сложно 40 |
|
|
|
1.1.1. |
Простые биологические молекулы могут образовываться в |
|
Заключение 41 |
|
|
|
|
пребиотических условиях 13 |
1.3. |
От клеток - к многоклеточным организмам 41 |
|||
1.1.2. |
Полинуклеотиды способны направлять собственный синтез 13 |
1.3.1. |
Одиночные |
клетки способны объединяться и |
||
|
|
|
oбразовывать колонии 42 |
|
|
|
1.1.3. |
Самореплицирующиеся молекулы подвержены естественному |
1.3.2. |
Клетки |
высших |
организмов |
становятся |
|
отбору 15 |
|
специализированными и взаимозависимыми 43 |
|||
1.1.4.Специализированные молекулы РНК могут катализировать 1.3.3. В основе многоклеточной организации лежит
|
биохимические реакции 16 |
взаимодействие клеток 44 |
1.1.5. |
Информация передается от полинуклеотидов к полипептидам 1.3.4. |
Эпителиальные слои клеток окружают защищенную от |
|
17 |
внешних воздействий внутреннюю среду организма 44 |
1.1.6.Первая клетка окружает себя мембраной 19
1.1.7. |
Все современные клетки используют ДНК |
в качестве 1.3.5. |
Межклеточные |
коммуникации |
определяют |
|
наследственного материала 20 |
|
пространственное строение многоклеточных организмов |
||
|
Заключение 21 |
|
46 |
|
|
|
1.3.6. |
Клеточная память позволяет развиваться сложным |
|||
1.2. |
От прокариот - к эукариотам 22 |
||||
|
|
|
формам 46 |
|
|
1.2.1.Прокариотические клетки имеют простую структуру, но 1.3.7. Основные программы развития имеют тенденцию
|
различаются по биохимическим свойствам 22 |
|
сохраняться в процессе эволюции 47 |
|
|
1.3.8. |
Эукариотические организмы имеют сложный аппарат |
1.2.2. |
Развитие метаболических реакций 23 |
|
воспроизведения 48 |
1.2.3. |
Цианобактерии способны фиксировать СО2 и N2 26 |
1.3.9. |
Клетки позвоночных имеют более 200 различных типов |
|
|
|
специализации 49 |
1.2.4. |
Бактерии могут осуществлять аэробное окисление молекул |
1.3.10. |
.Клетки иммунной системы специализируются на |
|
пищи 27 |
|
химическом узнавании 50 |
1.2.5. |
Клетки эукариот содержат несколько характерных органелл 27 |
1.3.11. |
Нервные клетки позволяют организму быстро |
|
|
|
адаптироваться в изменяющихся условиях 51 |
1.2.6.Эукариотические клетки зависят от митохондрий, 1.3.12. Связи между нервными клетками определяют типы
|
осуществляющих окислительный метаболизм 30 |
|
поведения 52 |
1.2.7. |
Хлоропласты представляют собой потомков «захваченных» |
|
Заключение 56 |
|
прокариотических клеток 31 |
|
Литература 57 |
1.2.8. |
Эукариотические клетки содержат множество различных |
2. |
Малые молекулы, энергия и биосинтез 59 |
|
внутренних мембран 33 |
|
|
1.2.9. |
Эукариотические клетки имеют скелет 34 |
2.1. |
Химические компоненты клетки 59 |
1.2.10. |
К царству простейших относятся наиболее сложные из |
2.1.1. |
Основа клеточной химии – соединения … рода 59 |
|
известных клеток 35 |
|
|
1.2.11. |
Гены можно включать и выключать 36 |
2.1.2. |
Клетки используют четыре основных типа молекул 61 |
1.2.12.Клетки эукариот содержат значительно больше ДНК, чем это
необходимо для кодирования белков 37 |
2.1.3. |
Сахара как пища для клеток 61 |
|
||
|
2.1.4. |
Жирные кислоты - компоненты клеточных мембран 69 |
|
2.1.5. |
Аминокислоты - субъединицы белков 72 |
|
2.1.6. |
Нуклеотиды - субъединицы ДНК и РНК 75 |
|
|
Заключение 79 |
509
2.2. |
Упорядоченность биологических систем и энергия 79 |
2.5.5. |
Реакции компартментализованы как на уровне клеток, так и |
|
|
|
|
|
на уровне всего организма 110 |
2.2.1. |
Упорядоченность биологических систем |
обусловлена |
|
Заключение 111 |
|
выделением клеткой тепловой энергии 79 |
|
|
Литература 112 |
2.2.2. |
Фотосинтезирующие организмы используют |
солнечный |
3. |
Макромолекулы: структура, форма и информационные |
|
свет для синтеза органических соединений 80 |
|
|
функции 113 |
|
|
|
3.1. |
Процессы молекулярного узнавания 113 |
2.2.3. |
Химическая энергия переходит от растений к |
|
3.1.1. |
Специфические взаимодействия макромолекулы зависят от |
|
животным 81 |
|
|
слабых нековалентных связей 114 |
2.2.4. |
Клетки получают энергию в результате окисления |
3.1.2. |
Спираль является общим структурным элементом |
|
|
биологических молекул 82 |
|
|
биологических молекул, построенных из повторяющихся |
2.2.5. |
Распад органических молекул осуществляется в результате |
|
субъединиц 115 |
|
|
|
|||
|
последовательных ферментативных реакций 83 |
3.1.3. |
Диффузия - первая стадия молекулярного узнавания 115 |
|
2.2.6. |
Часть энергии, выделенной в реакциях окисления, |
3.1.4. |
Тепловое движение не только приводит молекулы в |
|
|
расходуется на образование АТР 83 |
|
|
соприкосновение, но и отбрасывает их друг от друга 120 |
2.2.7.Гидролиз АТР обеспечивает упорядоченность в клетке 84
|
|
3.1.5. |
Атомы и молекулы находятся в постоянном движении 121 |
|
Заключение 85 |
3.1.6. |
Процесс молекулярного узнавания не может быть |
2.3. |
Питательные вещества и источники энергии клетки 85 |
||
|
|
|
совершенно безошибочным 122 |
2.3.1. |
Молекулы питательных веществ, расщепляясь в три этапа, |
|
Заключение 122 |
|
образуют АТР 85 |
3.2. |
Нуклеиновые кислоты 123 |
|
|
||
2.3.2. |
АТР в процессе гликолиза может образовываться даже в |
3.2.1. |
Гены состоят из ДНК 123 |
|
отсутствие кислорода 87 |
3.2.2. |
Молекулы ДНК состоят из двух длинных комплементарных |
2.3.3. |
Окислительный катаболизм поставляет значительно |
|
цепей, удерживаемых вместе благодаря спариванию |
|
большее количество биологически полезной энергии 89 |
|
оснований 123 |
|
|
3.2.3. |
Структура ДНК дает ключ к пониманию механизмов |
2.3.4. |
Центральным процессом метаболизма является цикл |
|
наследственности 125 |
|
лимонной кислоты 90 |
3.2.4. |
Ошибки репликации ДНК приводят к мутациям 128 |
2.3.5.При окислительном фосфорилировании перенос
электронов к кислороду приводит к образованию АТР 92 |
3.2.5. |
Последовательность нуклеотидов в гене определяет |
|
|
последовательность аминокислот в белке 129 |
2.3.6.Аминокислоты и нуклеотиды принимают участие в 3.2.6. С последовательностей ДНК снимаются РНК-копии для
|
круговороте азота 93 |
|
синтеза белка 130 |
|
Заключение 94 |
3.2.7. |
Молекулы РНК эукариотических клеток подвергаются |
2.4. |
Биосинтез и создание упорядоченности 94 |
|
сплайсингу, чтобы убрать интронные последовательности |
|
|
|
131 |
2.4.1.Возможность протекания реакции определяется величиной
|
изменения свободной энергии 94 |
3.2.8. |
Последовательность мРНК «считывается» группами по три |
||||
2.4.2. |
Реакции биосинтеза зачастую непосредственно сопряжены |
|
нуклеотида |
и |
переводится |
в |
последовательность |
|
с гидролизом АТР 95 |
|
аминокислот 132 |
|
|
|
|
2.4.3. |
Коферменты участвуют в переносе специфических |
3.2.9. |
Соответствие между аминокислотами и триплетами |
||||
|
химических групп 100 |
|
нуклеотидов устанавливают молекулы тРНК 132 |
||||
2.4.4.Для биосинтеза необходимы восстановительные
|
эквиваленты 102 |
|
|
|
|
3.2.10. |
Считывание мРНК от одного конца до другого |
2.4.5. |
Синтез биологических полимеров осуществляется |
путем |
|
осуществляют рибосомы 133 |
|||
|
повторения элементарных реакций дегидратации 103 |
|
3.2.11. |
Некоторые молекулы РНК функционируют как катализаторы |
|||
|
|
|
|
|
|
|
134 |
|
Заключение 104 |
|
|
|
|
|
Заключение 137 |
2.5. |
Координация катаболизма и биосинтеза 104 |
|
3.3. |
Структура белка 137 |
|||
2.5.1. |
Метаболизм - организуемый и регулируемый процесс 104 |
3.3.1. |
Форма белковой молекулы определяется ее амино-кислотной |
||||
|
|
|
|
|
|
|
последовательностью 137 |
|
|
|
|
|
|
2.5.5. |
Реакции компартментализованы как на уровне клеток, так и |
2.5.2 |
Метаболические |
пути |
регулируются |
изменениями |
|
на уровне всего организма 110 |
|
|
ферментативной активности 106 |
|
|
|
Заключение 111 |
||
2.5.3. |
Катаболические |
реакции |
могут обращаться |
при |
|
Литература 112 |
|
|
поглощении энергии 107 |
|
|
|
3. |
Макромолекулы: структура, форма и информационные |
|
2.5.4. |
Ферменты могут переходить в активное или неактивное |
|
функции 113 |
||||
|
состояния путем ковалентных модификаций 109 |
|
3.1. |
Процессы молекулярного узнавания 113 |
|||
|
|
|
|
|
|
3.1.1. |
Специфические взаимодействия макромолекулы |
510
3.3.5. |
Сравнительно |
немногие |
потенциально |
возможные |
4.1.3. |
Различные компоненты клетки можно окрашивать по- |
||||||
|
полипептидные цепи могут оказаться полезными 146 |
|
разному 176 |
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
4.1.4. |
Специфические молекулы могут быть локализованы в |
|||
3.3.6. |
Новые белки часто возникают в результате незначительных |
|
клетках с помощью флуоресцентной микроскопии 177 |
|||||||||
|
изменений старых 146 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
3.3.7. |
Новые белки часто возникают в результате объединения |
4.1.5. |
Фазово-контрастный и интерференционный микроскопы |
|||||||||
|
разных полипептидных доменов 148 |
|
|
|
позволяют изучать живые клетки 178 |
|
||||||
3.3.8. |
Структурные гомологии могут помочь в определении |
4.1.6. |
Изображение можно усиливать или анализировать с |
|||||||||
|
функций вновь открытых белков 149 |
|
|
|
помощью электронных методов 180 |
|
||||||
3.3.9. |
Белковые субъединицы способны к самосборке в большие |
4.1.7. |
Электронный микроскоп позволяет анализировать тонкую |
|||||||||
|
клеточные структуры 150 |
|
|
|
|
|
структуру клетки 181 |
|
|
|||
3.3.10. |
Одинаковые белковые субъединицы могут взаимодействовать |
4.1.8. |
Для наблюдения под электронным микроскопом |
|||||||||
|
с образованием геометрически регулярных структур 150 |
|
биологические |
образцы |
необходимо |
подвергнуть |
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
специальной обработке 181 |
|
|
|
3.3.11. |
Самособирающиеся структуры могут состоять из различных |
4.1.9. |
Сканирующий электронный микроскоп используется для |
|||||||||
|
белковых субъединиц и нуклеиновых кислот 153 |
|
|
получения трехмерного изображения поверхности 185 |
||||||||
3.3.12. |
Не все клеточные структуры образуются путем самосборки |
4.1.10. |
Для изучения деталей поверхности в просвечивающем |
|||||||||
|
154 |
|
|
|
|
|
|
|
электронном микроскопе используют оттенение 186 |
|||
|
Заключение 155 |
|
|
|
|
|
4.1.11. |
Методы электронной микроскопии замораживание- |
||||
3.4. |
Функции белков 155 |
|
|
|
|
|||||||
3.4.1. |
Конформация белка определяет его химические свойства 156 |
|
скалывание и замораживание –травление обеспечивают |
|||||||||
3.4.2. |
Связывание субстрата - первая стадия ферментативного |
|
уникальную возможность наблюдать внутреннее строение |
|||||||||
|
катализа 158 |
|
|
|
|
|
|
клетки 186 |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
4.1.12. |
Методы негативного контрастирования и криоэлектронной |
|||
3.4.3. |
Ферменты ускоряют реакции, но не смещают химического |
|
микроскопии обеспечивают высокое разрешение при |
|||||||||
|
равновесия 159 |
|
|
|
|
|
|
анализе макромолекул 188 |
|
|
||
3.4.4. |
Многие |
ферменты |
заставляют |
реакции |
протекать |
4.1.13. |
Детальная |
структура |
молекул, |
образующих |
||
|
преимущественно в одном направлении, сопрягая их с |
|
кристаллическую решетку, может быть рассчитана на |
|||||||||
|
гидролизом АТР 160 |
|
|
|
|
|
основании полученных дифракционных картин 190 |
|||||
3.4.5.Мультиферментные комплексы повышают скорость
|
клеточного метаболизма 160 |
|
|
4.1.14. |
Дифракция рентгеновских лучей дает возможность выявить |
|
3.4.6. |
Внутриклеточные |
мембраны |
ускоряют |
реакции, |
|
трехмерную организацию атомов в молекулах 192 |
|
лимитируемые диффузией 161 |
|
|
|
|
|
3.4.7. |
Молекулы белка способны обратимо изменять свою форму |
|
Заключение 193 |
|||
|
162 |
|
|
|
4.2. |
Изучение химической среды в живых клетках 194 |
3.4.8.Аллостерические белки участвуют в регуляции метаболизма
|
162 |
4.2.1. |
Для определения химических условий в популяции живых |
3.4.9. |
Аллостерические белки совершенно необходимы для |
|
клеток можно использовать ядерный магнитный резонанс |
|
клеточной сигнализации 163 |
|
(ЯМР) 194 |
3.4.10. |
Белки можно заставить изменять конформацию 163 |
4.2.2. |
Концентрацию ионов можно измерять внутриклеточными |
|
|
|
электродами 196 |
3.4.11. |
Изменения конформации белка, происходящие с затратой 4.2.3. |
Быстрые изменения концентрации внутриклеточных ионов |
|
|
энергии, могут быть использованы для выполнения полезной |
|
можно измерять с помощью светоизлучающих индикаторов |
|
работы 165 |
|
197 |
3.4.12. |
Мембранные аллостерические белки, используя энергию АТР, |
4.2.4. |
Существует несколько методов для введения в клетки |
|
могут служить молекулярными насосами 166 |
|
молекул, не проникающих через мембрану 199 |
3.4.13. |
Белки могут мобилизовать энергию ионных градиентов для |
|
Заключение 201 |
|
выполнения полезной работы 166 |
4.3. |
Разделение клеток и их культивирование 201 |
3.4.14. |
Белковые машины играют основную роль во многих 4.3.1. |
Клетки можно выделить из тканей и разделить на |
|
|
биологических процессах 167 |
|
различные типы 201 |
|
Заключение 167 |
4.3.2. |
Клетки можно выращивать в культуральном сосуде 203 |
|
Литература 168 |
4.3.3. |
С помощью сред определенного химического состава |
4. |
Как изучают клетки 172 |
||
4.1. |
Микроскопия 172 |
|
можно идентифицировать специфические факторы роста |
4.1.1. |
С помощью светового микроскопа можно различить объекты, |
|
204 |
|
отстоящие друг от друга на 0,2 мкм 174 |
4.3.4. |
Для получения гомогенных клеток обычно используют |
|
|
|
клеточные линии эукариот 205 |
|
|
4.3.5.. |
Слияние клеток приводит к образованию клеточных |
4.1.2. |
Для проведения микроскопических исследований ткани |
|
гибридов 206 |
|
обычно фиксируют и режут 175 |
|
Заключение |