Биохимия / 11
.docx11) Оксиаминокислоты, их роль в биосинтезе фосфопротеидов
ФП это сложные белки, обособленной простетической группы не имеют. Ее роль выполняют остатки фосфорной кислоты, связанные сложноэфирными связями с гидроксильными группами оксиаминокислот: сер, тре, тир
Треонин (β-окси-α-аминомасляная кислота)
C4H9NO3—
гидроксиаминокислота; Треони́н
(α-амино-β-гидроксимасляная кислота;
2-амино-3-гидроксибутановая кислота) —
гидроксиаминокислота; молекула содержит
два хиральных центра, что обусловливает
существование четырёх оптических
изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и
D-аллотреонина (3L).
L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г.
Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата.
L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты
Серин C3H7NO3 — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D. L-серин участвует в построении почти всех природных белков. Впервые серин был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата. Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты, активные центры которых богаты серином, относят к отдельному классу сериновых эндопептидаз. Действие некоторых фосфоорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов.