Биохимия / 19
.docx19) Уровни организации белков (Перечислить все структуры белка и их свойства)
Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи. В образовании первичной структуры участвуют α-аминокислоты.
Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.
Свойства первичной структуры белка 1. Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК. 2. Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.
Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы: · Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам. · Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.
В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот: Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка. Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.
Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка. Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет. При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.
3. Универсальность первичной структуры.
Вторичная структура Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.
Различают 2 вида вторичной структуры белка: 1. α-спираль 2. β-складчатость.
Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.
Характеристика α-спирали. α-спираль стабилизируется водородными связями, которые возникают между каждой первой и четвертой аминокислотой. Шаг спирали включает 3, 6 аминокислотных остатка. Образование α-спирали происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), т. к. природные белки состоят из L-аминокислот. Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина α и β-цепи спирализованы на 75%, в лизоциме – 42%, пепсине – 30%. Степень спирализации зависит от первичной структуры белка. α-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии. В образовании водородных связей участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность α-спирали. так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, то гидрофобность альфа спиралей увеличивается. радикалы аминокислот находятся на наружной стороне альфа спиралей и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерны для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа спиралей:Пролин. Его атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг N-CH связей. Кроме того, у атома азота пролина , образующего связь с другой аминокислотой нет водорода. В результате пролин не способен организовать водородную связь и структура альфа спиралей нарушается. Обычно здесь возникает петля или изгиб.
Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания. Участки с близко расположенными обьемными радикалами, механически нарушающими формирование альфа спиралей, например метионин, триптофан. Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.
β- складчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи. Если связанные полипептидныые цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β-структура, если же N и С концы полипептидных цепей совпадают, возникает структура параллельного β-складчатого слоя. Для β-складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей. В белках возможны переходы от α-спирали к β-складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.
β-складчатость имеет плоскую форму. α-спираль имеет стержневую форму.
Водородные связи – слабые связи, энергия связи 10 – 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы. В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность
Третичная структура - Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи.
Четвертичная структура. Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи—протомерами, мономерами или субъединицами.