Биохимия / 16

16) Оптические свойства АК

Оптически активные вещества — среды, обладающие естественной оптической активностью. Оптическая активность — это способность среды (кристаллов, растворов, паров вещества) вызывать вращение плоскости поляризации проходящего через неё оптического излучения (света).

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты. Все α-аминокислоты, за исключением глицина (см.), имеют асимметрический атом углерода. Таким атомом всегда является 2-й, или α-углеродный, атом, все четыре валентности к-рого заняты различными группами. В этом случае возможны две стереоизомерные формы, являющиеся зеркальным отражением друг друга и несовместимые между собой подобно правой и левой руке. На схеме изображены два стереоизомера А. аланина в виде объемного изображения и соответствующей ему проекции на плоскости. Изображение слева условно принято считать левой конфигурацией (L), справа — правой конфигурацией (D). Такие конфигурации соответствуют лево- и правовращающему глицериновому альдегиду, к-рый принят за исходное соединение при определении конфигурации молекул. Показано, что все природные А., получаемые из гидролизатов белков, по конфигурации α-углеродного атома соответствуют L-ряду, т. е. могут рассматриваться как производные L-аланина, в к-ром один водородный атом в метальной группе заменен на более сложный радикал. Удельное вращение плоскости поляризации света отдельных А. зависит как от свойств всей молекулы в целом, так и рН-раствора, температуры и других факторов.

Удельное вращение важнейших А., их изоэлектрические точки и показатели констант кислотной диссоциации (рК_а) представлены в табл. 2 (смотри ниже). Раньше оптические антиподы L-аминокислот, т. е. аминокислоты D-ряда, называли «неприродными», однако в наст, время аминокислоты D-ряда обнаружены в составе нек-рых бактериальных продуктов и антибиотиков. Так, капсулы спороносных бактерий (Вас. subtilis, В. anthracis и др.) в значительной мере состоят из полипептида, построенного из остатков D-глутаминовой к-ты. D-аланин и D-глутамидовая к-та входят в состав мукопептидов, образующих клеточные стенки ряда бактерий; валин, фенилаланин, орнитин и лейцин D-ряда содержатся в составе грамицидинов и многих других пептидов — антибиотиков и т. п. Стереоизомерные А. существенно различаются по своим биологическим свойствам, они атакуются ферментами, специфическими только к определенной оптической конфигурации, не заменяют или лишь частично заменяют друг друга в обмене веществ и т. п. D-изомеры аланина (см.), лейцина (см.), серина (см.), триптофана (см.) и валина (см.) очень сладкие, тогда как L-стереоизомеры аланина и серина умеренно сладкие, триптофана — безвкусны, а лейцина и валина — горьковаты. Характерный «мясной» вкус L-глутаминовой к-ты отсутствует у D-формы. Синтетические А. обычно представляют собой рацематы, т. е. смесь равных количеств D- и L-форм. Их обозначают как DL-аминокислоты. При помощи нек-рых специальных реактивов или обработки некоторыми ферментами синтетические А. можно разделить на D- и L-формы или получить только один желаемый стереоизомер.