вопросы в пдф / вопрос 42

Вопрос№42

Строение и биологическая роль белков

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из 20 различных аминокислот, которые являются мономерами белка, отсюда следует огромное многообразие белков при раз-личных комбинациях аминокислот.Так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Каждая их 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую аминогруппу (-NH2), и кар-боксильную группу (-COOH). Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой дру-гой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, которая называется пептидной.

R1, R2, R3 – разнообразные радикалы.

Полипептид – это соединение, состоящее из большого числа аминокислот. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Строение белков

Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков.

Первичная структура белка - это последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний. Так и в молекуле белки образуют большое число изомеров. Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает сотнями и тысячами собственных, непохожих на аналогичные из других видов белков. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того раз-нообразия жизненных форм, к которым относимся и мы сами.

Вторичная структура белка – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). - Спираль характеризуется плотной упаковкой скру-ченной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем ку-сочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.

Третичная структура белковой молекулы - это общее расположение еѐ одной или нескольких поли-пептидных цепей, соединенных ковалентными связями.

Естественно, что полипептидная цепь имеет опре-деленную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков. Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию ради-калов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мос-тики, именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи. Таким образом, поло-жение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет характер межрадикальных связей и, следова-тельно, третичную структуру. Белковая молекула буквально «живет», непрерывно изменяет свою третичную структуру, чутко реа-гирует на изменение внешних условий закономерным смещением по отношению друг к другу спиральных и линейных участков, радикалов аминокислот и т. д. В этой способности белковых молекул адекватно изме-нять свою архитектонику в ответ на сигналы внешней среды по существу уже заложены многие свойства (раздражимость, приспособляемость и т.п.) живых организмов.

Четвертичная структура белка – структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле оп-ределенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью. Самое поразительное явление состоит в том, что объединение субъединиц в макромолекулу осуществляется самопроизвольно.

Под действием ионизирующего излучения, высокой температуры, сильного взбалтывания, экс-тремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких как спирт или ацетон, белки изменяют своѐ естественное состояние.

Денатурация – нарушение природной (нативной) структуры белка под действием.

Ренатурация - процесс восстановления структурной организации белковой молекулы. Эта способ-ность белков лежит в основе раздражимости – важнейшего свойства всех живых существ.

Классификация белков

Классификация белков по составу

К простым белкам (протеинам) относят альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины.

К сложным белкам (протеидам) относят: фосфопротеиды (казеин), глюкопротеиды (муцин), нук-леопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды.

Классификация белков по их структуре

Фибриллярные белки – в них наиболее важна вторичная структура – нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относят коллаген и миозин.

Глобулярные белки – в них наиболее важна третичная структура. Полипептидные цепи таких белков свернуты в компактные глобулы, они растворимы в воде или солевых растворах, легко образуют коллоид-ные суспензии. К глобулярным белкам относят ферменты и гормоны.

Промежуточные белки – фибриллярной природы, но растворимы в воде, к ним относится фибриноген.

Классификация белков по их функциям

Структурные белки – коллаген, склеротин, эластин

Каталитические белки – полимеразы, рибонуклеа-зы

Регуляторные белки – инсулин, глюкагон

Транспортные белки – гемоглобин, гемоцианин

Защитные белки – антитела, фибриноген

Двигательные, или мышечные, белки – миозин, актин

Запасательные белки – казеин, альбумин

Токсичные белки – змеиный яд, токсины

Сигнальные белки – рецепторы.

Функции белков

1.Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

2.Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.

3.Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.

4.Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тка-ням.

5.Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они узнают только свой антиген и только с ним реагирует.

6.Энергетическая функция – Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке угле-водов и жиров окисляются молекулы аминокислот. (1 г белка эквивалентен 17,6 кДж).