бышевский-биохимия для врача

Гиперлипопротеинемия — повышенное содержание липопротеинов в крови. Согласно данным электрофореза, различают пять типов (табл. 10). Гиперлипопротеинемия типа I — дефицит липопротеинлипазы и, следова-

Таблица 10

Типы гиперлипопротеинемий

Примечания:

1.А — аномальный протеин в составе сооответствующих липопротеинов.

2.Знаки «о», «-», и «+» обозначают отсутствие изменений, уменьшение или увеличение соответственно.

3.Число знаков обозначает степень изменения — малую, среднюю и большую.

тельно, нарушение лизиса хиломикронов. Х арактеризуется высоким содерж а­ нием хиломикронов и триглицеридов.

Гиперлипопротеинемия типа На — результат замедления распада ЛПНП и замедления элиминации холестерола из кровотока. Х арактерны повышенное содержание (і-липопротеинов и холестерола.

Липопротеинемия типа Пб — происхождение неизвестно, характеризуется гиперхолестеринемией, гипертриглицеридемией, ростом уровня (5- и пре-(3- липопротеинов.

Гиперлипемия типа III обусловлена замедленным распадом ЛПОНП (пре-(і- ЛП). Повышено содержание пре-(3-ЛП, появляется аномальный пре-(3-липоп- ротеин с апопротеином А, растет уровень холестерола и триглицеридов.

Гиперлипопротеинемия типа ІҮ проявляется как следствие гиперинсули­ низма, индуцирующего в печени усиленный синтез триглицеридов из углево­ дов. Повышено содержание пре-р-липопротеинов и триглицеридов, холестеро­ ла и а-липопротеинов — не изменено.

Гиперлипопротеинемия типа Ү — ее механизмы неизвестны, проявляется высоким содержанием пре-Р-липопротеинов и хиломикронов (мутная или «жирная» плазма). Снижена активность липопротеинлипазы.

Гиполипопротеинемии вторичные могут возникнуть при нарушении вса­ сывания жиров, их ускоренном распаде в тканях, кровопотерях.

Гиполипопротеинемии первичные обусловливаются врожденным наруш е­ нием синтеза Р- и пре-р-липопротеинов (синдром Базена-Корнцвейга), нару­ шением синтеза аполипопротеина АІ и А II (болезнь Тенжи) или дефицитом холестерол-ацилтрансферазы (болезнь Норума).

4.3.8. Гиперлипопротеинемия и атеросклероз

Ведущее биохимическое проявление атеросклероза — отложение холестеро­ ла в стенках артерий. Главная причина отложений — гиперхолестеролемия на фоне повреждений эндотелия, вызванных гипертонией, воспалительными процессами, повышенной свертываемостью крови, воздействием токсических веществ. Названные состояния и воздействия ведут к нарушению проницаемос­ ти сосудистой стенки. В поврежденных участках сосудистой стенки эндотелий оказывается проницаемым для ряда веществ крови, в том числе и для холестерола.

Липопротеины, проникшие в сосудистую стенку, поглощаются фагоцитами, все их составные части разрушаются ферментами лизосом. исключение составляет холестерол: в клетках имеется ферментная система, обеспечивающая этерификацию холестерола, но нет ферментов, катализирующих его распад. В связи с этим эфиры холестерола накапливаются в клетках в больших количествах, клетки разрушаются. Эфиры холестерола оказываются в межклеточном пространстве, инкапсулируются за счет разрастания соединительной ткани и отложений солей, образуя так называемые атеросклеротические бляшки.

В отложения холестерола в стенке артерий диффундирует холестерол из липопротеинов и хотя диф ф узия двусторонняя, преобладает движение к сосудистой стенке, что увеличивает отложения. Однако местные изменения не единственая причина развития атеросклероза. Заболевание — результат нарушения чрезвычайно сложной биохимической системы. Она включает в себя синтез холестерола, его обмен, транспорт и выведение, формирование липоп­ ротеинов, их катаболизм, рецепцию липопротеинов клетками. Нарушение в любом участке этой системы может привести к гиперхолестеролемии и отложению холестерола в стенках сосудов.

Так, значительный избыток холестерола в питании, хотя и ведущий к замедлению и блокаде биосинтеза холестерола в печени и стенке кишечника, может явиться причиной гиперхолестеролемии.

Основной источник холестерола для не синтезирующих его тканей —ЛПНП. Поглощение клеткой холестерола из ЛПНП включает такие этапы.

1.Связывание ЛПНП с рецепторами плазматических мембран клеток (в том числе клеток сосудистой стенки).

2.Поглощение комплекса рецептор-ЛПНП клеткой путем эндоцитоза.

3.Слияние комплекса с лизосомами и гидролиз этерифицированного холес­ терола с образованием свободного холестерола.

4.Использование холестерола в биосинтезе мембран или запасание в клетке. Если в клетке накоплен избыток холестерола, новые рецепторы не образу­

ются, и клетки теряют способность поглощать холестерол из крови. При наследственном отсутствии или дефиците рецепторов общее содержание холестерола и ЛПНП в крови заметно возрастает и это приводит к тому, что холестерол откладывается в различных тканях.

Причиной наследственной гиперхолестеролемии может быть и нарушение переноса комплекса рецептор-ЛПНП внутрь клетки. По-видимому, сущ еству­ ют и нарушения других механизмов метаболизма холестерола. Их раскрытие может изменить представления о способах предупреждения и лечения атерос­ клероза.

В настоящее время методы предупреждения и лечения атеросклероза направлены на то, чтобы уменьшить его поступление в организм (диеты с ограниченным содержанием холестерола), усилить обратный отток из тканей путем снижения холестеролемии за счет подавления синтеза, прямого удале­ ния из организма (гемосорбции), путем ограничения всасывания или увеличе­ ния экскреции.

4.3.9. Перекисное окисление липидов и антиоксиданты

Выше мы рассмотрели использование кислорода в окислении субстратов при участии дыхательной цепи митохондрий. Продукты этого вида окисления — окисленный субстрат и вода, а активатором молекулярного кислорода служит цитохром-оксида за а+ а3, перебрасывающ ая электроны на кислород. Этот процесс представляет собой четырехэлектронное восстановление молекуляр­ ного кислорода. Его можно назвать оксидазным типом окисления. Конечный продукт такого окисления, вода безопасна для клеток.

Второй тип реакций протекает с образованием (наряду с окисленным субстратом) перекиси водорода: S H ,+ 0 ,------ ► S + Н ,0,. Этот двуэлектронный, или пероксидазный, тип окисления катализируется флавиновыми ферментами

где RH2 — донатор водорода, S — окисляемый субстрат. Катализатор процесса

— монооксигеназы. Возможно и иное течение процесса: S + О, -------►SO, (катализатор — диоксигеназа). В первом варианте (монооксигеназном) один атом кислорода включается в субстрат, другой в молекулу воды. В диоксиге-

назном варианте оба атома кислорода включаются в окисляемый субстрат. Монооксигеназные цепи — короткие цепи переноса протонов и электронов,

источником которых служит НАД • Н2, используются для окисления некоторых природных веществ в процессах синтеза (стероидных гормонов, желчных кислот из холестерола), а такж е для обезвреживания ксенобиотиков. Продукты реакции неопасны для клетки.

Четвертый тип реакции — пероксидное окисление, протекающее по схеме: SH + 0 2 -------►SOOH. Субстраты этого окисления — ненасыщенные липиды, спирты, альдегиды, кетоны, диальдегиды, эпоксиды, а продукты реакции — гидропероксиды этих соединений. Активатором пероксидного окисления

служат свободнорадикальные формы кислорода.

Напомним, что свободные радикалы — это частицы с неспаренными электро­ нами на внешних атомных или молекулярных орбитах, отличающиеся высокой реаакционноспособностью. Первый-третий типы окисления приводят к образо­ ванию Н20 2 или Н„0 (перекись водорода или вода). Однако некоторые биологи­ ческие реакции, в ходе которых происходит одноэлектронное восстановление кислорода, сопровождаются образованием супероксидного аниона О” и гидроксидного радикала О'Н. Может возникать и пероксид водорода (Н20 2). Эти реакционноспособные частицы потенциально ядовиты для ж ивых систем. Однако перекись водорода (Н20 2) быстро разруш ается каталазой, широко представленной в клетках, где может происходить ее образование.

Супероксидный и другие кислородные радикалы, будучи реакцион- но-активными, обусловливают так называемое свободнорадикальное окисление ряда биомолекул.

Полиненасыщенные жирные кислоты клеточных мембран слу­ жат основным субстратом перекисного или свободнорадикального окисления. Особенно легко окисляются ненасыщенные ацильные остатки фосфолипидов.

Первичные продукты перекисного окисления — диеновые конъюгаты: —

сн2-сн2-сн=сн-сн=сн-сн2.

Образование и накопление диеновых конъюгатов увеличивает полярность гидрофобных углеводородных хвостов жирных кислот, которые образуют липидный бислой мембраны. Участки углеводородных хвостов, полярность которых возросла, вытесняются из толщи мембраны к ее поверхности. Это облегчает процесс самообновления мембранных структур и за счет изменения гидрофобности слоя влияет на проницаемость мембран, на активность мем­ бранно-связанных ферментов и ионный транспорт.

Таким образом, свободнорадикальное окисление — физиологический про­ цесс, который обеспечивает регуляцию клеточной активности. Однако при избыточном появлении свободнорадикальных форм кислорода самоускоряющийся процесс пероксидного окисления липидов приводит к полному разруш е­ нию ненасыщенных липидов, нарушениям структуры и функции белков, нуклеиновых кислот и других молекул и в конечном счете к гибели клеток. Для ограничения этих процессов в организме существуют защитные механизмы.

Регуляция свободнорадикального окисления обеспечивается в клетке системой антиоксидантной защиты, которая включает несколько элементов, ингибирующих процессы образования свободных радикалов или инактивиру­ ющих продукты перекисного окисления.

Прежде всего это фермент супероксидисмут аза (СОД), которая катализиру­ ет реакцию диспропорционирования свободных радикалов кислорода по схеме 0°2 + 0'„ + 2Н+-------►Н;0,, + О,. Накапливающаяся при этом перекись водорода как продукт, токсичный для клетки, обезвреживается с помощью каталазы , присутствующей во всех тканях организма (в растительных тканях ту ж е функцию выполняет пероксидаза).

Далее фермент глут ат ионпероксидаза (в цитозоле клеток) разлагает пере­ кись водорода за счет одновременного окисления восстановленного глутатиона, который в свою очередь восстанавливается глутатионредуктазой.

К природным факторам с высокой антирадикальной активностью относятся токоферолы. Антиоксидантными свойствами обладают и ком плект н ы , связы ­ вающие железо.

Существенное значение в ограничении процессов перекисного окисления липидов имеет содержание в мембранах холестерола, функцию ловушек

свободных радикалов выполняют и гидрофильные головки фосфолипидов.

В конечном счете поддержание физиологического уровня процессов перекисного окисления липидов определяется соотношением факторов, стимулирую ­ щих и лимитирующих эти процессы (табл. 11).

энзимов тканей

4.3.10. Регуляция обмена липидов

При физиологических условиях депонирование липидов и их мобилизация, а следовательно, синтез и распад жирных кислот протекают с примерно одинаковыми скоростями, уравновешивая друг друга, что сопровождается периодическим преобладанием противоположно направленных процессов. В за­ имоотношение этих процессов рассмотрим на схеме (рис. 62).

1. При ограниченном потреблении углеводов с пищей или нарушении их использования (дефицит инсулина) усиливаются мобилизация жирных кис­ лот и их транспорт кровью в печень. В этом случае снижается скорость потребления ацетил-КоА по двум путям: вовлечение в ЦТК и для синтеза жирных кислот в печени. Скорость потребления ацетил-КоА в ЦТК падает в связи с уменьшением количества промежуточных продуктов обмена углево­ дов, которые в норме активируют начальные процессы ЦТК. Торможение синтеза жирных кислот в печени вызвано замедлением скорости образования продуктов ЦТК и снижением активности ацетил-КоА -карбоксилазы, которая катализирует превращение ацетила-КоА в малонил-КоА — первый продукт синтеза жирных кислот.

В итоге больше ацетил-КоА направляется на синтез ацето-ацетил-КоА , который используется для образования кетоновых тел и синтеза холестерола.

Кетоновые тела — это ацетоуксусная, [З-оксимасляная кислоты и ацетон. Количество их в условиях нормы невелико. При углеводном голодании их содержание может существенно повышаться, вплоть до появления запаха ацетона в выдыхаемом воздухе. Это состояние носит название кетоз. Причины кетоза — любые состояния, затрудняющие использование углеводов: ограни­ чение в питании, нарушения всасывания углеводов, сахарный диабет, интен­ сивная мышечная нагрузка. Все перечисленные причины ведут к энергетичес­ кому голоданию либо в связи с недостаточным синтезом АТФ, либо с ее усиленным расходованием. Компенсация энергетического голодания может быть достигнута ускоренным окислением липидов. Кетоз при этом сопровож­ дается интенсивным липолизом и гиперлипемией (жирные кислоты транспор­ тируются в печень интенсивнее обычного).

2. При достаточном поступлении углеводов с пищей и нормальном поступ­ лении глюкозы в клетки, обеспечиваемом инсулином, увеличивается содерж а­ ние метаболитов ЦТК. Два из них (цитрат и изоцитрат) стимулируют ацетил- КоА-карбоксилазу, которая катализирует образование малонил-КоА — перво­ го продукта на пути синтеза жирных кислот. Следовательно, ускорится и синтез последних. Накопление ацетил-КоА тормозит декарбоксилирование пирувата. В связи с этим повышается использование глюкозо-6-фосфата по пентозофосфатному пути, а это ведет к накоплению НАДФ • Н,, необходимого для синтеза

лина, одного из наиболее распространенных фосфолипидов. В этом случае чрезмерно усиливается синтез ацилтриглицеридов, что может привести к жировому перерождению печени — избыточному накоплению липидов в клетках с последующим их перерождением и замещением соединительной тканью. При этом положительный эффект оказывает дополнительное введение таких донаторов метильных групп, как метионин, витамин В15, витамин В 12, а такж е холин.

Соединения, способствующие синтезу фосфатидилхолинов, назы ва­ ют липотропными факторами. Их введение может ограничить жировое перерождение печени.

4.4.Метаболизм белков

Впищевых продуктах естественного происхождения свободных аминокис­ лот крайне мало — они поступают в пищеварительный тракт в составе белков

истановятся доступными всасыванию только после их переваривания. Источники белка в питании человека — различные пищевые продукты.

Содержание белка в них неодинаково. В табл. 12 приведены лишь некоторые наиболее богатые источники белка из продуктов животного и растительного происхождения.

Таблица 12 Содержание белка в некоторых пищевых продуктах, г / 100 г

4.4.1. Потребность в белках

Наиболее важ ная проблема питания — удовлетворение потребностей чело­ века в белке. Это объясняется многочисленностью и важностью функций, реализуемых белковыми молекулами в организме, а такж е социальными и экономическими факторами, вследствие которых ограничивается потребление белка отдельными группами населения, даж е если этих пищевых продуктов достаточно.

Существует значительная разница в потреблении белка на душ у населения

вразных странах — от относительной недостаточности до недопустимо низкой. Потребность в белке складывается из потребности в общем азоте и незаме­

нимых аминокислотах, которые не могут синтезироваться в организме. На потребности в белке сказываются климатические условия, характер трудовой деятельности, возраст, физиологическое состояние организма, наличие заболе­ ваний, психологические стрессы.

Ниже (табл. 13) приведены данные о потребности в белке [Доклад объеди­ ненной экспертной группы Ф АО /ВОЗ, 1966].

При беременности во время II и III триместра дополнительно требуется 6 г белка в день на человека, во время лактации — 15 г. Уточним, что потребность выражена в эталонном белке, таком, который полностью усваивается.

Верхний уровень отклонений можно рассматривать как практическую нор­ му, за пределом нижнего — можно ожидать появления белковой недостаточ­ ности у здоровых людей.

Потребности грудных детей в белке при питании грудным или коровьим молоком обеспечиваются при следующих условиях (табл. 14).

Таблица 14

Потребность в белках грудных детей

Белковая ценность пищевых продуктов зависит от количества и качества белка. Количество белка, обеспечиваемого диетой, зависит от количества принимаемой пищи и концентрации белка в ней. Из этого следует, что и при низком содержании белка в пище можно обеспечить его достаточное поступле­ ние за счет увеличения количества пищи. Однако есть известные ограничения: энергетические траты должны обеспечиваться белком не менее чем на 5% (оптимально — на 18%).

П ищ евая ценность белков. Важный критерий пищевой ценности белков — дост упность аминокислот . Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения и практически полностью всасываются. Исключение составляют некоторые белки опорных тканей (кол­ лаген, эластин), которые не атакуются ферментами пищ еварительных соков человека. При растительной диете с калом может выделяться до 20% и более аминокислот. Ограниченная всасываемость аминокислот растительной пищи связана с высоким содержанием в ней волокон, наличием специфических ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых продуктах (соя, горох), если эти ингибиторы не инактивируются горячей обработкой пищи.

Существенный критерий ценности пищевого белка его ам инокислот ны й состав: чем выше содержание незаменимых аминокислот, чем полнее в пище их набор, тем выше пищевая ценность белка. По содержанию незаменимых аминокислот для удовлетворения потребностей человека наиболее ценны белки цельных яиц или грудного молока. Они по существу являю тся эталонными белками.

4.4.2. Переваривание и всасывание белков

Главные клетки слизистой желудка секретируют пепсиноген — предш ес­ твенник протеолитического фермента пепсина. Пепсиноген превращ ается в пепсин под действием кислой среды желудочного сока и в результате аутока­ тализа. В процессе активации с N -конца пепсиногена отщ епляется 42 аминокис­ лотных остатка в виде пептидов. Активный центр пепсина включает карбок­ сильные группы двух остатков аспарагиновой кислоты.

Пепсин быстро гидролизует в нативных или денатурированных нагреванием белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами аромати­ ческих аминокислот (фенилаланин, триптофан, тирозин), и медленно — связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. И з-за непродолжительно­ го нахождения пищи в ж елудке белки гидролизуются пепсином в основном до смеси полипептидов. При низкой кислотности переваривание белков в ж елудке может оказаться незначительным, так как оптимум pH для пепсина близок к

1, 0 .

Второй протеолитический фермент желудочного сока — гастриксин, близкий

кпепсину по структуре и функции. Роль его менее значима.

Пищ евая кашица, содержащ ая продукты переваривания белков пепсином, в кишечнике подвергается воздействию других протеаз.

В кишечник поступает панкреатический сок со слабощелочной реакцией, содержащий неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В и проэластазу. Слизистая кишечника вырабатывает энтёропептидазу, которая быстро превращ ает трипсиноген в трипсин, трипсин осуществляет медленный аутокатализ и быстро активирует все остальные неактивные предшественники протеаз панкреатического сока.

Энтеропептидаза такж е выделяется в виде предшественника киназогена, который активируется протеазой желчи.

Активация трипсиногена происходит путем отщепления N -концевого гекса­ пептида, активация химотрипсиногена — путем расщепления одной пептид­ ной связи с последующей перестройкой молекулы и формированием активного центра в ней.

Трипсин гидролизует в полипептидах пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина, химотрипсин расщ епляет пептидные связи, образованные карбоксильными группами фенилаланина, тирозина и триптофана. Действие этих ферментов накладывается на эф ф ект пепсина и приводит к более глубокому расщеплению белков.

Карбоксипептидаза А быстро отщепляет С-концевые аминокислоты с арома­ тическими или алифатическими боковыми цепями, карбоксипептидаза В дей­ ствует только на пептиды, имеющие С-концевые остатки аргинина или лизина.

Ферменты, гидролизующие пептиды, имеются такж е и в слизистой киш еч­ ника, и хотя они могут секретироваться в просвет, но функционируют преимущественно внутриклеточно. Поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их поступления в клетки. Среди этих ферментов лейцинаминопептидаза, высвобождающая N -концевые аминокислоты, а такж е дипеп­ тидазы, расщепляющие дипептиды.

Конечный результат действия протеолитических ферментов ж елудка и кишечника — расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Больные с резецированным желудком сохраняют способность использовать пищевые белки достаточно полно, а при повреждениях панкреас или наруш е­ нии оттока ее секрета в 12-перстную кишку в фекалиях появляется значитель­ ное количество нерасщепленного белка.

Всасывание свободных аминокислот из кишечника происходит достаточно быстро — максимальный прирост их содержания в крови наблюдается через 30-50 мин после приема в пищу белка. Всасывание происходит главным образом в тонком кишечнике. Это активный процесс, сопровождающийся потреблением энергии.

Основной механизм транспорта аминокислот — у-глутамильный цикл. В этом процессе участвует шесть ферментов (один из них мембранно-связанный, остальные находятся в цитозоле) и трипептид глутатион (у-глутамилцистеи- нилглицин). Ключевой фермент процесса — у-глутамилтрансфераза. Этот фермент катализирует перенос глутамильного остатка глутатиона на тран­ спортируемую аминокислоту:

аминокислота + глутамилцистеинилглицин (глутатион) ----------------------- ► глутамиламинокислота + цистеинилглицин.

Свободная аминокислота, которая участвует в этой реакции, поступает с наружной поверхности клетки, глутатион находится внутри. После реакции глутамиламинокислота оказывается в клетке вместе с цистеинилглицином. Далее эта кислота расщ епляется ферментом цитозоля глутамиламинотрансферазой:

глутамиламинокислота -------►аминокислота + 5-оксопролин.

Одновременно происходит гидролиз цистеинилглицина на цистеин и глицин. В итоге молекула аминокислоты оказывается в цитозоле. Энергия, необходи­ мая для переноса, обеспечивается за счет гидролиза двух пептидных связей в глутатионе на первой и второй стадиях процесса. Следовательно, перенос одной молекулы аминокислоты сопровождается потреблением одной молекулы глутатиона. Для продолжения процесса глутатион регенерирует в ходе трех последовательных превращений: 5-оксопролин * глутам ат ►глутамилцистеин — глутамилцистеинил-глицин (глутатион). Первую реакцию катали ­ зирует оксопролиназа, вторую — глутамилцистеинсинтаза и третью — глута- тион-синтетаза. В реакциях синтеза используются три молекулы АТФ. Следо­ вательно, всасывание аминокислот — процесс энергоемкий в высокой степени. Негидролизованные небольшие пептиды могут всасываться из кишечника с

помощью этого ж е механизма. Число их невелико.

Благодаря высокой проницаемости слизистой кишечника новорожденных и низкой концентрации у них протеолитических ферментов может всасываться некоторое количество нативных белков, обусловливающих сенсибилизацию организма. Это причина наблюдаемой иногда идиосинкразии к белкам пищи (молока или яиц). У новорожденных этому способствует наличие в молозиве ингибитора трипсина.

Всасываемые аминокислоты попадают в портальный кровоток и, следователь­ но, в печень, а затем в общий кровоток. Освобождается кровь от свободных аминокислот очень быстро — уже через 5 мин 85-100% их оказывается в тканях. Особенно интенсивно аминокислоты поглощают печень и почки. Ткань мозга избирательно быстро поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин и тирозин, а лейцин, лизин и пролин поглощаются этой тканью медленно.

4.4.3. Пути использования аминокислот в организме

Основной источник свободных аминокислот в организме — процесс перева­ ривания белков. Высвобождение аминокислот происходит такж е в результате непрерывного обновления тканевых белков. Заменимые аминокислоты могут образовываться в организме и в результате биосинтеза из предшественников.

Использование аминокислот осущ ествляется по трем направлениям: 1) включение в белки; 2) участие в образовании биологически значимых соедине­ ний (некоторых гормонов, медиаторов, витаминов); 3) включение в процессы, в ходе которых аминокислоты теряют аминоили карбоксигруппы. В первом случае они преобразуются в соединения, вовлекающиеся в цикл Кребса, используются отчасти как источник энергии, отчасти могут превращ аться в углеводы (глюкогенные аминокислоты), отчасти в липиды (кетогенные амино­ кислоты). Во втором случае аминокислоты превращаются в биологически активные вещества.

Включение аминокислот в белки. Увеличение суммарного количества белка при росте организма или выздоровлении, образование новых клеток у взрослого организма, связанное с процессом самообновления, — все это требует дополнительного синтеза белка (напоминаем, что пищевые белки не поступают во внутреннюю среду, а являются лишь источником свободных аминокислот). Скорость синтеза белка у человека точно уравновеш ивается скоростью деградации белка и составляет 400 г у взрослого весом 70 кг, или 0,6 г азота на кг массы в сутки. При этом синтез каждого индивидуального белка строго сбалансирован с его распадом.

Процессы распада белка катализируют широко распространенные в тканях всех органов тканевые протеиназы (катепсины) и пептидазы. Они ж е участвуют в деградации белковых и пептидных гормонов и других биологически активных соединений белковой или пептидной природы.

Синтез белков — процесс, обеспечивающий реализацию генетической информации, закодированной в ДНК у всех эукариотических организмов. В связи с этим напомним в общих чертах структуру и функцию основных элементов, участвующих в хранении и передаче генетической информации.

ДНК — генетический материал клетки — представляет собой две длинные спиральные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг одной оси. Цепи ориентированы в противоположных направлениях (антипараллельны). С аха­