- •4. Функции белков
- •11. Перечислить задачи биохимии.
- •35.На чем состоят особенности фибрил бел.
- •36.Принцыпы клласификаций сложных белков.
- •38. Назвать азотистые основания
- •45)Номенклатура и классификация ферментов.
- •47.Охарактеризовать зависимоть скороти ферментативной реакциии от времени.
- •73. Назвать основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в использовании энергии ауто- и гетеротрофами, связь между теми и другими.
- •74. Сформулировать понятие макроэргическая связь, макроэргическое соединение. Виды работ совершаемые живыми организмами. Связь с окислительно-восстановительными процессами.
- •75 Особенности биологического окисления, его виды.
- •76. Тканевое дыхание. Ферменты тканевого дыхания, их особенности, компартментализация.
- •80)Почему окислительное фосфорилирование называют также сопряжённфм фосфорилированием, какой структурный элемент клетки является сопряжающим фактором.
- •81)Определить понятие «Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования». Разобщающие факторы.
- •82)Субстратное фосфорилирование. Биологическое значение, примеры.
- •88) Что называют макроэргом.
- •91. Определить поняти биологическое ок-е
- •96) Назвать главные составные компоненты мембран, охарактеризовать липидный бислой.
- •97)Типы черезмембранного переноса вещества, простая и облегчённая диффузия.
- •98)Активный транспорт веществ через клетку.
- •102.Превращения глюкозы в тканях
- •Реакции цикла Кребса
- •103.Источник углеводов в питании человека — преимущественно пища
- •105.Гликогенолиз
- •106.Регуляция содержания глюкозы в крови
- •107. Инсулин.
- •112. Биохимические сдвиги сахарный диабет
- •113. Кетоновые тела.
- •114. Глюконеогенез
- •120. Типы пищевых жиров, их источники, потребность в липидах.
- •121. Биологическая роль липидов.
- •122. Механизмы эмульгирования липидов, значение процесса для их усвоения.
- •123. Липолитические ферменты пищеварительного тракта, условия их функционирования.
- •124. Роль желчных кислот в переваривании и всасывании липидов.
- •125. Всасывание продуктов переваривания липидов, их превращения в слизистой кишечника и транспорт.
- •126. Транспортные формы липидов, места их образования.
- •127. Образование и транспорт триглицеридов в организме.
- •129. Холестерол: источники, транспорт, утилизация. Гиперхолестероемия: причины, связь с холестерозом, биохимия атеросклероза, биохимические основы лечения гиперхолестеролэмии и атеросклероза.
- •130. Важнейшие фосфолипиды, биосинтез, биологическая роль. Сурфактант.
- •131. Регуляция обмена липидов.
- •132. Механизм влияния инсулина на содержание липидов.
- •136.Стеаторея: определение, формы, различающиеся по происхождению. Дифференциация патогенной и панкреатической стеаторей.
- •137. Дифференциация энтерогенной и других видов стеаторей.
- •138. Биохимические признаки стеатореи.
- •139. Типы гиперлипопротеинемии по данным биохитмического исследования сыворотки крови, мочи. Молекулярные дефекты.
- •140. Типы гиполипопротеинемий (синдром Базен-Корнцвейга, болезнь Тэнжи, болезнь Норума)
- •212. Какие биологически активные соединения можно назвать гормонами.
- •213. В какой последовательности взаимодействуют гомоны в управлении метаболизмом.
- •214. Назовите нейрогормоны гипофиза, и их органы мишени.
- •216. Как регулируется актг.
- •217. Назовите гонадотропные гормоны.
- •219. Как регулируется продукция поратгормонаи кальцитонина.
- •220. Охарактеризуйте природу гормонов надпочечников.
- •221. Опишите гормональную регуляцию овогенеза.
- •222. Раскажите об эксекреторной и инкреторной функции семенников.
- •223. Расскажите о биологическом значении поджелудочной железы.
- •290-291 Назвать 6 основных патологических состояний/назвать причины и лабораторные показатели…
- •314. Механизм сокращения мышцы
- •315. Соединительная ткань и структурой и свойствами ее основных компонентов.
- •317. Состав нервной ткани
- •318.Метаболизм нервной ткани
- •319.Проведение нервного импульса
45)Номенклатура и классификация ферментов.
Названия ферментов включает корень слова, отражающий характер катализируемой реакции или атакуемого субстрата, и окончание «аза» (тирозиназа – тирозин). Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций. 1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции. 2)Трансферазы – реакции межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C). 3)Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей. 4) Лиазы - реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей. 5) Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации молекулы. 6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов. Каждый из 6 классов делях на подклассы и подподклассы, уточняющие типы субстратов, переносимых группировок и другие детали.Каждый фермент обозначают шифром, включающим номер класса, подкласса, подподкласса, и номер фермента в подподклассе. Затем следует рациональное название (лактат: НАД-оксиредуктаза) и обычно употребляемое (лактатдегидрогеназа).
47.Охарактеризовать зависимоть скороти ферментативной реакциии от времени.
Позволяет отнести исследуемый процесс к реакциям нулевого или первого порядка. Реакции 0 порядка, скорость исчезновения субстракта остается постоянной в течение всей реакции. Реакции 1 порядка, проходят при убыли субстакта за единицу времени, пропорциональной имеющемся в данный момент кол-ву субстракта.
48. Эффекторы.
- химические соединения, кот тормозят (ингибиторы) или ускоряют (активаторы) ферментативные реакции.
49. Аллостерические эффекторы, их особенности.
Аллостерические эффекторы отличаются следующими тремя особенностями:1) Их структура часто существенно отличается от природного субстрата фермента. 2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре к ним вещества не способны изменять активность фермента. 3)Действуют исключительно на фермент, катализирующий первое звено в цепи многоступенчатого ферментативного процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.
51. О белковой природе живого.
О белковой природе ферментов говорит факт инактивирования ферментов брожения при кипячении. При кипячении имеют место явления необратимой денатурации белка – фермента. Фермент при этом теряет присущие ему свойства катализировать химическую реакцию. Ферменты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты.
52)Назвать общие свойства ферментов и неорганических катализаторов.
Ферменты и неорганические катализаторы увеличивают скорость хим. реакции и не расходуются при этом. Не изменяют константу равновесия (Кр), но состояние равновесия наступает быстрее. Могут ингибировать и активировать хим. Реакцию
53)Что называют pH и температурным оптимумом.
Температурный оптимум – то значение t при котором данный фермент обладает наибольшей активностью. РН - то значение pH при котором данный фермент обладает наибольшей активностью.
56. Назвать энзим, который катализирует гидролитическое расщепление уксусного эфира масляной кислоты, назвать класс к которому он относится.
Эстеразы. Гидролаза.
57. Назвать класс и общее название энзима, катализирующего реакцию, в которой субстрат является донатором водорода.
Оксиредуктазы, подкласс – дегидрогеназы.
58)Энзим, катализирующий ОВР.
Оксиредуктаза
59)Энзим катализирующий перенос метильной группы от донора к акцептору.
Трансфераза, метилтрансфераза В12 каболамин
60. Назвать функцию карбоксилтрансфераз.
Перенос карбоксииона.
61. Энзим катализирует перенос остатка фосфорной кислоты с донора на молекулу акцептора. Назвать класс и общее наименование подкласса.
Класс – трансферазы. Фосфотрансфераза.
62. Энзим катализирует гидролитическое расщепление…
Гидролазы – г-6-фатаза
63. Энзим катализирует гидролиз пептидной связи в белковой молекуле.
гидролаза – пептидаза
64. Энзим катализирует расщепление пептидной связи в пептидах. Назвать класс и рабочее имя.
гидролазы
65. Энзим катализирует гидролиз связи С-С
гидролазы – эстеразы лиазы
66. Энзим катализирует гидролиз связи С-О
гидролазы - эстеразы лиазы
67. Энзим катализирует гидролиз связи С-N
гидролазы – эстеразы лиазы
68. Назвать реакции катализируемые изомеразами.
Реакции изомеризации.
69.Назвать класс энзима, катализирующего превращение D-аланина в L-аланин и его общее наименование.
Изомеразы – мутазы (?)
70. Назвать класс и общее наименование энзима, катализирующего превращение УДФ галактозы в УДФ глюкозу.
Лигазы - эпимеразы.
71. Энзим катализирует образование C-O, C-S, C-N, C-C и фосфорноэфирных связей. К какому классу относится.
Синтетазы. лиазы
71. На чём основана классификация ферментов.
На типах реакциях ими катализируемых.
72. Определение понятий Обмен веществ, или метаболизм – совокупность химических превращений в организме, которые обеспечивают его веществами и энергией. Существует два этапа:
Процесс поступления веществ с пищей, переваривание и всасывание, химические превращения, приводящие вещество к состоянию в котором оно может проникнуть во внутреннюю среду.
Второй этап включает в себя процессы протекающие в самом организме после всасывания веществ. Таким образом метаболизм – совокупность химических превращений, в которые вовлекается вещество, проникшее во внутреннюю среду организма.
Анаболизм – процесс превращения из относительно более простых веществ относительно более сложных, с затратой энергии.
Катаболизм – процесс обратный анаболизму, то есть образование из более сложных относительно более простых веществ, протекает с высвобождением энергии.
Амфиболизм – процесс, в ходе которого сочетаются процессы анаболизма и катаболизма, то есть наряду с разрушением какого-либо вещества происходит синтез другого.
Метаболический путь – это характер и последовательность химических превращений конкретного вещества в организме.
Метаболиты – промежуточные вещества, образуемые в ходе химических превращений по метаболическому пути.
Конечный продукт – последнее вещество метаболического пути.
Метаболический цикл – это метаболический путь, один из конечных продуктов которого идентичен одному из соединений, вовлечённых в этот процесс.
Анаплеротический путь – метаболический путь, конечный продукт которого идентичен одному из промежуточных продуктов какого-либо циклического пути.