1.в зависимости от типа катализируемой химической реакци: 1. Оксидоредукпшзы
Катализируют различные окислительно-восстановительные реакции с участием 2 субстратов (перенос е- или атомов водорода с одного субстрата на другой).
Систематическое наименование ферментов составляют по формуле "донор: акцептороксидоредуктаза", рабочее - субстрат-подкласс оксидоредуктаз.
Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD+, NADP+, FAD, FMN (см. ниже). Все ферменты этой группы обладают высокой субстратной специфичностью. Пример реакции:
Оксидазы. Акцептором
электрона служит молекулярный кислород.
Пример реакции, катализируемой
цитохромоксидазой:
Оксигеназы (гидроксилазы) - атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату. Пример реакции:
80
2.Трансферты
Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.
Название этих ферментов составляют по формуле "донор: ацетрофэкспортируемая группатрансфераза". К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы). Примеры реакций (см. схему А).
3.Гидролазы
Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.
Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-гидролаза" или прямым присоединением к названию субстрата суффикса "аза", например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибо-нуклеаза. Пример реакции (см. схему Б).
Для отдельных классов гидролаз применимы специальные термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.
4. Лиазы
К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2,SН2и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.
Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка". Примеры реакций (см. схему В).
Схема А
Схема Б
Схема В
81
5. Изомеразы
Катализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации.
Как общее название ферментов этого класса применяют термин "изомеразы", например (см. схему А).
Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы (см. схему Б).
Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой", например (см. схему В).
6. Лигазы (синтетазы)
Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалент-ной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют ли-газами, или синтетазами (см. схему Г).
В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами (см. схему на с. 83).
Схема А
Схема Б
Схема В
Схема Г
82
2 Ферментативный ингибитор —
вещество, замедляющее
протекание
ферментативной реакции.
Обратимое ингибирование Конкурентное ингибирование
В этом случае ингибитор связывается вактивном центре фермента и конкурирует за него с субстратом. Таким образом, конкурентный ингибитор не связывается с фермент-субстратным комплексом (ES на рис.1), то есть константа диссоциации Ki' >> 1.
Конкурентный ингибитор обычно структурно схож с субстратом, однако фермент не способен катализировать реакцию в присутствии ингибитора из-за отсутствия у последнего необходимых функциональных групп.
Видно, что при конкурентном ингибировании максимальная скорость реакции Vmax не меняется, а кажущаяся константа Михаэлиса увеличивается в (1 + [I]/Ki) раз.
Константу ингибирования Ki обычно определяют так: проводят ряд измерений кажущейся константы Михаэлиса при различных концентрациях ингибитора, затем строят зависимость этой величины от концентрации ингибитора.