
- •Белки плазмы крови
- •Кровь –
- •Функции крови
- •Онкотическое давление
- •Отличия плазмы и сыворотки крови
- •Состав плазмы крови
- •Функции белков плазмы крови
- •Концентрация белков плазмы
- •Синтез белков
- •Катаболизм белков плазмы происходит:
- •В сыворотке крови при электрофорезе
- •Электрофорез
- •Белки плазмы крови 65-85
- •Преальбумин (0,18 -0,37 г/л)
- •Альбумины (37-55 г/л)
- •Функции альбуминов
- •Снижаются альбумины при
- •Глобулины
- •α1-глобулины составляют 2-
- •α1 – антитрипсин (α1-АТ) (2-5 г/л)
- •Физиологическая роль α1 – АТ
- •При врождённом дефиците α1 – АТ наблюдаютс
- •α1 – гликопротеин (орозомукоид)
- •α-фетопротеин относится к α1 – глобулинам.
- •α2-глобулины составляют 7- 13%
- •α2 –макроглобулин
- •α2 –макроглобулин осуществляет:
- •α2 –макроглобулин повышается при:
- •Церулоплазмин
- •Функции церулоплазмина:
- •Уровень церулоплазмина повышается
- •Гаптоглобин (0,0-0,35 г/л)
- ••В кровотоке свободный гемоглобин и гем комплексируются со специальными белками плазмы: гаптоглобином и
- •β-глобулины (8-14%)
- •Трансферрин
- •Гемопексин
- •Снижен гемопексин при:
- •Стероид-связывающий β- глобулин
- •Преимущества СРБ для клинической практики
- •Показатели СРБ
- •Белки острой фазы
- •Схема реакции острой
- •Белки острой фазы
- •Регуляторы синтеза белков острой фазы в печени
- •Регуляция синтеза БОФ в печени
- •Особенности белков острой фазы
- •Классификация БОФ по степени увеличения их концентрации
- •3. Незначительное увеличение концентрации на 20-60% течение 48 часов.
- •Значение белков острой фазы
- •Тесты на белки острой фазы, применяемые в клинической практике
- •Фибриноген
- •• Из фибриногена образуется фибрин, который
- •γ-глобулины составляют 12-22%
- •Ig D – рецепторы В-лимфоцитов.
- •Диспротеинемия – изменения
- •Гипопротеинемия
- •Первичные гипопротеинемии
- •Гипоальбуминемия при:
- •Уменьшение α-глобулинов наблюдается при
- •Увеличение α-глобулинов характерно для
- •γ-глобулины
- •Первичные дефекты В-
- •Комбинированные иммунодефициты с поражением Т- и В-лимфоцитов
- •Приобретённая гипо-γ- глобулинемия
- •Гиперпротеинемия
- •Криоглобулины относятся к фракции γ-глобулинов
- •Парапротеины
- •Виды парапротеинемий
- •Дефектопротеинемии
- •Плазмацитома (миеломная болезнь)
- •Макроглобулинемия Вальденштрема - сочетание
- •Пироглобулинемии
- •При циррозе печени:
- •Изменения электрофореграммы белков сыворотки
- •система
- •Эффекты кининов
- •Схема превращений основных
- •мало
- •Основные эффекты брадикинина
- •калликреина
- •Регуляция плазменного протеолиза
Значение белков острой фазы
Все белки острой фазы выполняют важную роль в месте повреждения или на уровне организма и участвуют в осуществлении комплекса реакций, направленных на удаление повреждающего фактора, локализацию очага повреждения,
восстановление нарушенной структуры и функции.
Тесты на белки острой фазы, применяемые в клинической практике
• |
При острых заболеваниях: СРБ. |
|
|
мг/л, |
При бактериальных инфекциях СРБ >100 |
|
а при вирусных |
|
|
20 мг/л. |
Применяют для |
|
оценки эффективности антибиотикотерапии. |
|
• |
При сопутствующих бактериальных инфекциях. |
|
|
|
СРБ >100 мг/л, α1-АТ, орозомукоид. |
•При некрозе тканей (опухоли, инфаркт миокарда
•Применение белков острой фазы используется д контроля эффективности лечения хронических заболеваний.
Применяют при ревматических заболевания воспалительных заболеваниях ЖКТ, вторичном амилоидозе, отторжении почечного транспланта
Фибриноген
•растворимый гликопротеин плазмы,
•синтезируется в печени,
•молекулярная масса 34000,
•молекула состоит из 6 полипептидных цепей,
•повышает вязкость крови,
•активирует свёртывание.

• Из фибриногена образуется фибрин, который
заполняет повреждённую ткань, защищает от действия протеиназ.
• Фибриноген |
|
фибрин + |
фибринопептиды |
|
тромбин
•Фибринопептиды обладают противовоспалительным действием.
•Фибрин – нерастворимый белок.
•Продукты деградации фибриногена обладают антисвёртывающим действием.
•Тромбин – сериновая протеаза с молекулярной массой 34000, состоит из двух полипептидных цепей.
γ-глобулины составляют 12-22%
Включают в себя антитела, вырабатываемые организмо
вответ на введение чужеродных белков или других веществ
с антигенной активностью.
Выделяют 5 классов иммуноглобулинов:
• Ig G,
• Ig A,
• Ig D,
• Ig M,
• Ig E.
Основу молекулярной структуры Ig составляют 4 полипептидные цепи: 2 тяжёлые и 2 лёгкие, соединённые дисульфидными мостиками.
Ig G
•составляют 75% всех Ig,
•поздние антитела,
•синтезируются активированными
В-лимфоцитами в больших количествах при вторичном иммунном ответе, когда антиген повторно попадает в организм
Ig A
•составляют 10-15% всех Ig,
•отвечают за местный иммунитет слизистых оболочек,
•присутствуют в секретах желёз организма (слюна, молоко, пищеварительный сок, секреты дыхательных путей).
Ig E
•связываются с рецепторами на поверхности тучных клеток и базофилов.
После присоединения антигена клетка получает сигнал к секреции биологически активных веществ (серотонина, гистамина).
•Увеличение количества Ig E может
предшествовать развитию аллергических реакций.
Ig D – рецепторы В-лимфоцитов.
Ig M имеет 2 формы:
1. мембранно-связанная форма Ig M – первый антиген-распознающий рецептор,
2. секреторная форма Ig M.
Активированная система комплемента вызывает
гибель бактериальной клетки. Ig M – ранние антитела.
Диспротеинемия – изменения
процентного соотношения белковых фракций, когда общее содержание белка в сыворотке остаётся в пределах нормы.
• α1-глобулины |
1-4 г/л |
(2-5%), |
• α2-глобулины |
4-12 г/л |
(7-13%), |
• β-глобулины |
5- 11 г/л |
(8-14%), |
• γ-глобулины |
5-16 г/л |
(12-22%). |
Белки острой фазы повышаются
при всех воспалениях.