Классификация –аминокислот.

1. По химической природе радикала

1. Алифатические –аминокислоты составляют наиболее многочисленную группу: Gly, Ala, Val, Leu, ILe, Ser, Thr, Asp, Glu, Asn, Gln, Lys, Arg, Cys, Met.

2. Ароматические и гетероциклические: Phe, Tyr, Trp, His, Pro. Циклы отделены от –аминокислотного фрагмента группой –СН₂–. Это позволяет свободное вращение циклов при формировании пространственной структуры белка.

2. По числу групп –СООН и –NH₂ в молекуле

1. Нейтральные или моноаминомонокарбоновые (1–СООН и 1–NH₂): Gly, Ala, Val и т.д.

2. Основные или диаминомонокарбоновые (1–СООН и 2–NH₂): Lys, Arg.

3. Кислые или моноаминодикарбоновые (2–СООН и 1–NH₂): Glu, Asp.

1. По полярности бокового радикала

1. –аминокислоты с неполярным (гидрофобным) радикалом: Ala, Leu, Val и т.д.

2. –аминокислоты с полярным радикалом (гидрофильным), содержащим полярные группировки (ОН–, SH–, COOH–, NH₂–):

а) ионогенные – способные к ионизации в условиях организма, например, фенольный гидроксил тирозина.

б) неионогенные – неспособные переходить в ионное состояние в организме, например, спиртовый гидроксил серина.

В белках ионогенные группы располагаются на поверхности и обуславливают электростатическое взаимодействие. Неионогенные располагаются как на поверхности белка, так и внутри и образуют водородные связи. Таким образом, и те и другие участвуют в формировании пространственной структуры белка.

Стереоизомерия –аминокислот.

Все–аминокислоты, кроме глицина, имеют центр хиральности и потому оптически активны.

СООН СООН Принадлежность к D– и L– ряду

определяют по глицериновому

Н – С* – NH₂ NH₂ – С* – Н альдегиду.

R R

D––аминокислота L––аминокислота

Энантиомеры

Почти все природные –аминокислоты относятся к L–ряду, а в построении белков организма участвуют только L––аминокислоты. С этим связана стереоспецифичность ферментов: они состоят из L––аминокислот и расщепляют белки, состоящие только из L––аминокислот. Расщепление же белков из D––аминокислот ферментативно невозможно. По этой причине ферменты животных и человека абсолютно бессильны перед вирусом «сибирской язвы», так как в состав белка вируса входит D–глутаминовая кислота.

Формы существования –аминокислот

в зависимости от реакции среды.

Наличие двух функциональных групп – кислотного (СООН–) и основного (NH₂–) характера обуславливает амфотерность –аминокислот. Между ОН– кислотным центром (к.ц.) карбоксильной группы и основным центром (о.ц.) группы –NH₂ по донорно-акцепторному механизму идет образование диполярного иона (цвиттер–иона).

R – CH – C – OH R – CH – C – O^– + H⁺ R – CH – COO^–

к.ц. диссоциирует по типу

о.ц. слабого электролита о.ц. акцептор

донор диполярный ион

Вводном растворе–аминокислота существует в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм. Положение равновесия зависит от pH среды. Общим для всех –аминокислот является преобладание катионных форм в сильнокислых (рН~1) и анионных – в сильнощелочных (рН~11) средах.

– Н⁺ – Н⁺

NH₃⁺ – CH – COOH NH₃⁺ – CH – COO^– NH₂ – CH – COO^–

+ Н⁺ + Н⁺

Катионная форма Диполярный ион Анионная форма

(рН~1,0) Сильнокислая среда рН~7,0 Сильнощелочная среда (рН~11,0)

Значение рН, при котором суммарный заряд молекулы –аминокислоты (белка) равен 0, называется изоэлектрической точкой (pI), а состояние –аминокислоты (белка) – изоэлектрическим.