
- •Б и о л о г и ч е с к а я х и м и я
- •Isbn 978-985-496-528-4
- •Методические советы студентам
- •Техника лабораторных работ и безопасность труда
- •3. Электрическими приборами
- •5. Газовыми и другими нагревательными приборами
- •6.Водопроводом
- •7. Химической посудой и вспомогательными приспособлениями
- •Занятие № 1 работа № 1. Колориметрия, общий принцип. Устройство фотоэлектроколориметра
- •Принципиальная схема устройства фотоэлектроколориметра
- •Занятие № 2 работа № 1. Цветные реакции на белки и аминокислоты
- •Биуретовая реакция на белки
- •2. Нингидриновая реакция
- •Ксантопротеиновая реакция Мульдера (на ароматические аминокислоты)
- •4. Реакция Фоля на цистеин
- •Работа № 2. Определение общего белка плазмы биуретовым методом
- •Занятие № 3 работа № 1. Осаждение белков концентрированными минеральными кислотами
- •Работа № 2. Разделение альбуминов и глобулинов яичного белка методом высаливания
- •Занятие № 4 работа № 1. Кислотный гидролиз белков
- •Работа № 2. Определение протеолитической активности трипсина
- •Занятие № 5 работа № 1. Влияние температуры на активность амилазы
- •Работа № 2. Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны
- •Работа № 3. Определение активности амилазы (диастазы) в сыворотке крови и моче по методу каравея
- •Занятие № 6 работа № 1. Кинетика действия липазы. Влияние желчи на активность липазы
- •Занятие № 7
- •Занятие № 10 работа № 1. Количественное определение мочевой кислоты в моче
- •Занятие № 11
- •Работа № 2. Определение активности цитохромоксидазы
- •Принцип метода. Смесь -нафтола и п-фенилендиамина (реактив «Нади») окисляется цитохромоксидазой в присутствии кислорода, образуя продукт конденсации индофеноловый синий по схеме:
- •Занятие № 13 работа № 1. Количественное определение макроэргических соединений мышц
- •Занятие № 14
- •Задания для самостоятельной работы:
- •Занятие № 16 работа № 1. Качественная реакция на адреналин
- •Занятие № 17 работа № 1.
- •Занятие № 18 работа № 1. Количественное определение витамина с
- •Занятие № 19 работа № 1. Количественное определение глюкозы в крови. Энзиматический (глюкозооксидазный) метод
- •Занятие № 20
- •Занятие № 21 работа № 1. Количественное определение пировиноградной кислоты в моче
- •Занятие № 22 самостоятельная аудиторная работа
- •Задания для самостоятельной работы:
- •Занятие № 24 работа № 1. Определение триглицеридов в сыворотке крови
- •Занятие № 25 работа № 1. Определение общего холестерина в сыворотке крови (энзиматический метод)
- •Занятие № 26 работа № 1. Определение липопротеинов низкой плотности (лпнп) в сыворотке крови
- •Занятие № 27
- •Занятие № 30 работа № 1. Определение мочевины в сыворотке крови (диацетилмонооксимный метод)
- •Занятие № 31
- •Занятие № 34 работа № 1. Определение гемоглобина гемоглобинцианидным методом
- •Работа № 2. Определение кальция фотометрическим методом
- •Занятие № 35 работа: биохимический анализ мочи
- •2. Полуколичественное определение белка.
- •3. Качественное определение глюкозы в моче (проба Гайнеса).
- •Занятие № 36 работа № 1: определение общего белка в спинномозговой жидкости биуретовым методом
- •Референтные величины основных биохимических показателей у взрослых кровь
- •Спинномозговая жидкость
- •Л и т е р а т у р а
- •Оценка знаний студентов проводится по следующим критериям:
- •4) Кори
- •2) Ламберта-Бугера-Бера
- •2) Эмиль Фишер
- •4) Полом
- •5) Регуляторными особенностями метаболизма
- •3) Наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц)
- •4) Ретроингибирования продуктами реакции аллостерического фермента
- •4) Мишер
- •1) Цитрат-синтазной
- •2) Изоцитратдегидрогеназной
- •3) Сукцинатдегидрогеназной
- •4) Малатдегидрогеназной
- •1) Калоригенное (увеличивает температуру тела)
- •2) Липолитическое (увеличивает распад жира)
- •17-Кетостероиды – это:
- •17-Кетостероиды образуются:
- •1) 1200 Ккал/сут
- •2) 2800 Ккал/сут
- •1) Уродствам развивающегося плода (тератогенное действие)
- •1) Простудных заболеваний: ослабляет проявления и продолжительность болезни
- •1) 50 – 100 Гр.
- •3) 400 – 500 Гр.
- •В состав триглицеридов входят:
- •75 % Буферной ёмкости крови приходится на долю буферной системы:
- •1) Фибриногена
- •1) Актин
2) Эмиль Фишер
3) Джеймс Самюр
4) Джон Нортроп
Очищенный фермент уреазу в кристаллическом виде впервые получил:
1) Луи Пастер
2) Эмиль Фишер
3) Джеймс Самнер
4) Джон Нортроп
Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
Ферменты из класса трансфераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
Ферменты из класса гидролаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
Ферменты из класса лиаз катализируют:
1) перенос электронов, окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
реакции изомеризации молекул
Ферменты из класса изомераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм
Ферменты из класса лигаз катализируют:
1) перенос групп (с участием молекул воды)
2) реакции гидролиза
3) присоединение групп по двойным связям
4) реакции изомеризации молекул
5) образование новых связей, сопряжённых с расходованием АТФ
Характерные особенности, отличающие ферменты от неорганических катализаторов:
1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность
3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
5) растворимость
Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:
1) концентрации субстрата
2) концентрации продукта
3) концентрации фермента
4) молекулярной массы фермента
5) денатурирующих агентов
1 международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту
3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду
4) 1 моль продукта за 1 секунду
5) 1 грамм продукта за 1 час
Кофакторами ферментов могут являться:
1) липиды
2) углеводы
3) ионы металлов
4) нуклеиновые кислоты
5) коферментные формы витаминов
Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) различаются по физико-химическим свойствам
4) не различаются по физико-химическим свойствам
Наличие изоформ ферментов определяется следующими причинами:
1) тканевыми особенностями метаболизма
2) дифференцировкой тканей в онтогенезе
3) возрастом