- •2) Разделение индивидуальных белков
- •1, Строение и функции коллагенов
- •6) В составе белков в организме человека встречают только 20 а-аминокислот.
- •1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков
- •2. Классификация аминокислот
- •3. Классификация аминокислот
- •1. Строение пептида
- •2. Характеристика пептидной связи
- •1. Определение аминокислотного состава белка
- •2. Определение аминокислотной последовательности в белке
- •1. Супервторичная структура типа б-бочонка
- •11.Амфотерность
- •19.Четвертичная структура белков
- •2.Кооперативность
- •2. Строение миоглобина
- •3.Связывание гема с апомиоглобтом
- •20.Взаимосвязь функции и особенностей строения структурных фибриллярных белков.
- •1. Строение и функции коллагенов
- •21.Взаимосвязь структуры и функции иммуноглобулинов
- •1. Формирование фермент-субстратного комплекса
- •2. Последовательность событий в ходе ферментативного катализа
- •3. Роль активного центра в ферментативном катализе
- •23.Понятие холофермент, апофермент, кофактор, субстрат, продукт реакции, ингибитор,активатор.Примеры.
- •Обратимое ингибирование:
- •1. Кислотно-основной катализ
- •29.Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на 3 независимых уровнях:
- •31.Регуляция каталитической активности ферментов путём фосфорилирования/дефосфорилирования
- •32.Ассоциация и ассоциация регулярных протеинов как способ регуляции ферментативной активности
- •33.Регуляция каталитической активности ферментов частичным (ограниченным) протеолизом
- •34.Кофакторы ферментов: торы металла и коферменты.
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной
- •3. Роль металлов в ферментативном
- •4. Роль металлов в регуляции активности
- •35.Витамин рр (никотиновая кислота, никотинамид, витамин b3)
- •37 Классификация и номенклатура ферментов
- •38 Специфичность действия ферментов и ее вида
- •1. Субстратная специфичность
- •2. Каталитическая специфичность
- •39. Механизм действия ферментов
- •1. Формирование фермент-субстратного комплекса
- •2. Последовательность событий в ходе ферментативного катализа
- •3. Роль активного центра в ферментативном катализе
19.Четвертичная структура белков
Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют "четвертичная структура белков". Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц. Белок, содержащий в своём составе несколько протомеров, называют олигомерным.
1. Количество протомеров в структуре олигомерных белков
В состав олигомерных белков может входить от двух до нескольких десятков протомеров, хотя наиболее часто встречают белки, содержащие от двух до четырёх полипептидных цепей (димерные, тетрамерные белки).Так, фермент гексокиназа содержит в своём составе 2 протомера; белок эритроцитов гемоглобин и фермент лактатдегидрогеназа - 4 протомера; Некоторые олигомерные белки содержат идентичные протомеры (например, гексокиназа), другие состоят из разных протомеров. Олигомерные белки имеют большую молекулярную массу. Белки с молекулярной массой более 50 000 Д практически всегда содержат несколько мономерных полипептидных цепей. По сравнению с индивидуальными мономерными белками олигомеры выполняют более сложные функции.
2. Сборка протомеров в олигомерный белок. Комплементарность протомеров
"Узнавание" и присоединение отдельных протомеров олигомерного белка происходят благодаря формированию на их поверхности контактных участков. Последние состоят из радикалов аминокислот, собранных в данном месте в процессе образования третичной структуры белка. Совокупность этих радикалов формирует уникальные поверхности, способные с высокой специфичностью объединяться друг с другом. Таким образом, взаимодействие протомеров осуществляется во многих точках контактирующих поверхностей, с образованием десятков слабых связей. Благодаря этому контактные поверхности соединяются с высокой специфичностью, и ошибки формирования четвертичной структуры белков практически исключены. Комплементарность - универсальный принцип, свойственный живой природе и лежащий в основе узнавания и соединения не только протомеров, но и других (не обязательно белковых) молекул.
2.Кооперативность
Кооперативное связывание
Когда субстрат связывается с активным центром одной субъединицы фермента, остальные субъединицы активируются. Лиганды могут иметь некооперативный, положительный или отрицательный кооперативный эффект.(Примером положительной кооперативности может служить связывание кислорода гемоглобином.)Отрицательная кооперативность означает противоположное — в момент связывания лиганда белком, сродство белка к лиганду снижается. Примером может служить взаимодействие между глицеральдегид-3-фосфатом и ферментом глицеральдегид-3-фосфат дегидрогеназой.
Кооперативность, явление кооперативности — это такие изменения состояния системы, взаимодействие элементов которой усиливается с течением процесса изменения так, что существенно ускоряет его ход в целом (положительная кооперативность). Таким образом, сила взаимодействия атомов или молекул возрастает по мере нарастания изменений в системе, делая их коллективно согласованными
3. ОСОБЕННОСТИ ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ ОЛИГОМЕРНЫХ БЕЛКОВ НА ПРИМЕРЕ ГЕМОГЛОБИНА.
Олигомерные белки проявляют свойства, отсутствующие у мономерных белков. Влияние четвертичной структуры на функциональные свойства белка можно рассмотреть, сравнивая строение и функции двух родственных гемсодержащих белков: миоглобина и гемоглобина. Оба белка имеют общее эволюционное происхождение, сходную конформацию отдельных полипептидных цепей и сходную функцию (участвуют в транспорте кислорода), но миоглобин - мономерный белок, а гемоглобин - тетрамер. Наличие четвертичной структуры у гемоглобина придаёт этому белку свойства, отсутствующие у миоглобина.
Структура и функции миоглобина
Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу - гем, довольно прочно связанную с белковой частью. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь.
Клеточная локализация и функция
Миоглобин содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода. В условиях интенсивной мышечной работы, когда парциальное давление кислорода в ткани падает, О2 освобождается из комплекса с миоглобином и используется в митохондриях клеток для получения необходимой для работы мышц энергии.