29.Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на 3 независимых уровнях:
изменением количества молекул фермента;
доступностью молекул субстрата и кофермента;
изменением каталитической активности молекулы фермента.
Количество молекул фермента в клетке определяется соотношением 2 процессов - синтеза и распада белковой молекулы фермента.
Чем больше концентрация исходного субстрата, тем выше скорость метаболического пути. Другой параметр, лимитирующий протекание метаболического пути, - наличие регенерированных коферментов. Важнейшее значение в изменении скорости метаболических путей играет регуляция каталитической активности одного или нескольких ключевых ферментов данного метаболического пути. Это высокоэффективный и быстрый способ регуляции метаболизма. Основные способы регуляции активности ферментов: аллостерическая регуляция; регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий; регуляция путём фосфорилирования/дефосфорилирования молекулы фермента; регуляция частичным (ограниченным) протеолизом.
Про влияние среды и концентрации продукта смотрите в шпоре № 27!! Да и вообще это легко…
30. Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами. Участвующие в аллостерической регуляции эффекторы - клеточные метаболиты часто именно того пути, регуляцию которого они осуществляют.
Аллостерические ферменты играют важную роль в метаболизме, так как они чрезвычайно быстро реагируют на малейшие изменения внутреннего состояния клетки. Имеют большое значение в следующих ситуациях: при анаболических процессах, при катаболических процессах, для координации анаболических и катаболических путей. АТФ и АДФ - аллостерические эффекторы, действующие как антагонисты; для координации параллельно протекающих и взаимосвязанных метаболических путей (например, синтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, используемых для синтеза нуклеиновых кислот).
Эффектор, вызывающий снижение (ингибирование) активности фермента, называют отрицательным эффектором, или ингибитором. Эффектор, вызываюший повышение (активацию) активности ферментов, называют положительным эффектором, или активатором. Аллостерическими эффекторами часто служат различные метаболиты.
Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов: обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров или имеющие доменное строение; они имеют аллостерический центр, пространственно удалённый от каталитического активного центра; эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах; аллостерические центры, так же, как и каталитические, могут проявлять различную специфичность по отношению к лигандам: она может быть абсолютной и групповой. протомер, на котором находится аллостерический центр, - регуляторный протомер. аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности; аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути.
конечный продукт может действовать как аллостерический ингибитор фермента, катализирующего чаще всего начальный этап данного метаболического пути:
В центральных метаболических путях исходные вещества могут быть активаторами ключевых ферментов метаболического пути.
