- •2) Разделение индивидуальных белков
- •1, Строение и функции коллагенов
- •6) В составе белков в организме человека встречают только 20 а-аминокислот.
- •1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков
- •2. Классификация аминокислот
- •3. Классификация аминокислот
- •1. Строение пептида
- •2. Характеристика пептидной связи
- •1. Определение аминокислотного состава белка
- •2. Определение аминокислотной последовательности в белке
- •1. Супервторичная структура типа б-бочонка
- •11.Амфотерность
- •19.Четвертичная структура белков
- •2.Кооперативность
- •2. Строение миоглобина
- •3.Связывание гема с апомиоглобтом
- •20.Взаимосвязь функции и особенностей строения структурных фибриллярных белков.
- •1. Строение и функции коллагенов
- •21.Взаимосвязь структуры и функции иммуноглобулинов
- •1. Формирование фермент-субстратного комплекса
- •2. Последовательность событий в ходе ферментативного катализа
- •3. Роль активного центра в ферментативном катализе
- •23.Понятие холофермент, апофермент, кофактор, субстрат, продукт реакции, ингибитор,активатор.Примеры.
- •Обратимое ингибирование:
- •1. Кислотно-основной катализ
- •29.Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на 3 независимых уровнях:
- •31.Регуляция каталитической активности ферментов путём фосфорилирования/дефосфорилирования
- •32.Ассоциация и ассоциация регулярных протеинов как способ регуляции ферментативной активности
- •33.Регуляция каталитической активности ферментов частичным (ограниченным) протеолизом
- •34.Кофакторы ферментов: торы металла и коферменты.
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной
- •3. Роль металлов в ферментативном
- •4. Роль металлов в регуляции активности
- •35.Витамин рр (никотиновая кислота, никотинамид, витамин b3)
- •37 Классификация и номенклатура ферментов
- •38 Специфичность действия ферментов и ее вида
- •1. Субстратная специфичность
- •2. Каталитическая специфичность
- •39. Механизм действия ферментов
- •1. Формирование фермент-субстратного комплекса
- •2. Последовательность событий в ходе ферментативного катализа
- •3. Роль активного центра в ферментативном катализе
23.Понятие холофермент, апофермент, кофактор, субстрат, продукт реакции, ингибитор,активатор.Примеры.
1.Простетические группы прочно связаны с белками и даже могут быть присоединены ковалентными связями. Часто играют важную роль в функционировании ферментов. Белок без простетической группы называется «апобелок», а белок с присоединенной группой — «холобелок» (или, соответственно, в случае ферментов — апофермент и холофермент).
Примером может являться гем, который является простетической группой в молекуле гемоглобина.
2.Кофактор-небелковое вещество, которое обязательно должно присутствовать в организме в небольших количествах, чтобы соответствующие ферменты смогли выполнить свои функции. В состав кофактора входят коферменты и ионы металлов (например, ионы натрия и калия).
3.субстрат-вещество, подвергающееся превращению под действием фермента;
4. Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции. Различают обратимые и необратимые ингибиторы.Изучение ингибирования ферментов играет важную роль в создании лекарств, в изучении механизма действия и структуры ферментов.
Обратимое ингибирование:
Конкурентное ингибирование(этом случае ингибитор связывается в активном центре фермента и конкурирует за него с субстратом.);( ингибирование сукцинатдегидрогеназ-ной реакции малоновой кислотой)
Неконкурентное ингибирование
Неконкурентный ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью( К необратимым ингибиторам относят ионы тяжёлых металлов, например ртути (Hg2+), серебра (Ag+) и мышьяка (As3+), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра.)
Бесконкурентное ингибирование(при бесконкурентном ингибировании ингибитор связывается только с фермент-субстратным комплексом, но не со свободным ферментом. Субстрат, связываясь с ферментом, изменяет его конформацию, что делает возможным связывание с ингибитором. Ингибитор, в свою очередь, так меняет конформацию фермента, что катализ становится невозможным.)(
Активатор-вещество,ускоряющее скорость ферментативной реакции.
24.
В активном центре фермента субстраты располагаются таким образом, чтобы участвующие в реакции функциональные группы субстратов находились в непосредственной близости друг к другу. Это свойство активного центра называют эффектом сближения и ориентации реагентов. Такое упорядоченное расположение субстратов вызывает уменьшение энтропии и, как следствие, снижение энергии активации (Еа), что определяет каталитическую эффективность ферментов.
Активный центр фермента также способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание химической реакции и образование продуктов. Это свойство активного центра называют эффектом деформации субстрата
Молекулярные механизмы ферментативного катализа
Механизмы ферментативного катализа определяются ролью функциональных групп активного центра фермента в химической реакции превращения субстрата в продукт. Выделяют 2 основных механизма ферментативного катализа: кислотно-основной катализ и ковалентный катализ.