
- •Ферменты
- •Ферменты
- •Строение ферментов
- •Апофермент и кофермент
- •Строение ферментов
- •Функциональные участки молекулы фермента
- •Функциональные участки молекулы фермента
- •Аллостерический (регуляторный) центр
- •Лизоцим
- •Дрожжевая гексокиназа
- •Backbones of chymotrypsinogen and alpha-chymotrypsin
- •The structures of chymotrypsin, trypsin, and elastase
- •Классификация ферментов
- •Классификация ферментов
- •Классификация ферментов
- •Класс
- •Классификация ферментов
- •Номенклатура ферментов
- •Шифр ферментов
- •Шифр
- •Механизм действия ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Коферменты
- •Роль кофактора и кофермента
- •Коферменты – производные витаминов
- •Коферменты – производные витаминов
- •ФАД. Витамин В2 (рибофлавин)
- •Витамин В6. Пиридоксальфосфат
- •Роль иона Ме:
- •Роль иона Ме
- •Некоторые металлозависимые ферменты
- •Специфичность ферментов
- •Специфичность ферментов
- •Специфичность ферментов
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от времени
- •Зависимость скорости ферментативной
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
- •Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
- •Зависимость V реакции от рН среды
- •Зависимость V реакции от рН среды
- •Влияние рН на активность Е
- •Оптимум рН папаина 6,2
- •Зависимость V реакции от [E]
- •Влияние концентрации S на V
- •Влияние концентрации S на V
- •Vmax и Кm
- •Уравнение Михаэлиса-Ментен
- •Леонор Mихаэлис (1875-1949) и Мауд Meнтен (1879-1960) пионеры в кинетике ферментов.
- •Влияние [S] на V у аллостерических ферментов
- •Влияние [S] на V у аллостерических ферментов
- •Кривые насыщения Нв и Мв О2
- •Уравнение и график Лайнуивера-Бэрка
- •Особенности конкурентного ингибирования:
- •Ингибиторы
- •Пример конкурентного ингибирования
- •Неконкурентное ингибирование
- •Бесконкурентное и смешанное ингибирование
- •Влияние конкурентного, неконкурентного и бесконкурентного ингибиторов на кинетику ферментативной реакции
- •Значение изучения и использования в медицине ингибиторов
- •Мультимолекулярные (мультиэнзимные) ферментные системы
- •Субклеточная локализация ферментов
- •Субклеточная локализация ферментов
- •Органоспецифические ферменты
- •Изоферменты
- •ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
- •Лактатдегидрогеназа
- •Креатинкиназа
- •Определение активности ферментов
- •Единицы активности ферментов
- •Единицы активности ферментов
- •Проблемы медицинской энзимологии
- •Энзимодиагностика
- •Диагностика заболеваний по активности Е в биологических жидкостях
- •Диагностика заболеваний по активности Е в биологических жидкостях
- •Ферменты крови Энзимодиагностика
- •Диагностическое значение ферментов
- •Диагностическое значение ферментов
- •Диагностическое значение ферментов
- •Использование ферментов как аналитических реагентов в
- •Энзимотерапия
- •Ферменты как лекарственные препараты
- •Ферменты как лекарственные препараты
- •Иммобилизованные ферменты
- •Регуляция активности ферментов
- •Частичный (ограниченный) протеолиз
- •Частичный (ограниченный) протеолиз
- •Частичный (ограниченный) протеолиз
- •Частичный (ограниченный) протеолиз
- •Частичный (ограниченный)
- •Частичный протеолиз
- •Посттрансляционная модификация инсулина
- •Частичный протеолиз препроинсулина
- •Частичный (ограниченный) протеолиз
- •Аллостерическая регуляция
- •Аллостерическая регуляция
- •Аллостерическая регуляция ферментов
- •Аллостерическая регуляция
- •Ингибирование по принципу обратной связи (ретроингибирование)
- •Аллостерческая регуляция
- •Исходные вещества как активаторы ключевых Е
- •Аллостерическая регуляция гликолиза
- •Схема гликолиза
- •Ковалентная модификация ферментов путем
- •Ковалентная модификация ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования
- •Ковалентная модификация ферментов путем фосфорилирования-дефосфорнилирования
- •Ковалентная модификация ферментов. Серин-треонин и
- •Строение рецептора инсулина, содержащего
- •Ковалентная модификация ферментов путем фосфорилирования-дефосфорнилирования
- •Ковалентная модификация Е
- •Регуляция с помощью белок- белковых взаимодействий
- •Активация врезультате присоединения регуляторных белков
- •Рецепторы, действующие через G- белки
- •Структура мембранного рецептора
- •Активация Е в результате присоединения регуляторных белков на примере АЦ.
- •Характеристика G -белков
- •Типы G-белков
- •Регуляция активности ферментов путем ассоциации или диссоциации на примере протеинкиназы А
- •Образование цАМФ из АТФ
- •Регуляция активности ферментов путем
- •Регуляция активности ферментов путем ассоциации или диссоциации на примере протеинкиназы А
- •Синтез цАМФ из АТФ
- •Распад цАМФ под действием фосфодиэстеразы
- •Схема аденилатциклазной системы регуляции
- •Аденилатциклазный механизм распада гликогена
- •Регуляция распада гликогена гормонами
- •Образование цГМФ из ГТФ
- •2 формы гуанилатциклазы
- •Гуанилатциклазный механизм регуляции активности Е
- •Гуанилатциклаза
- •Инозитолфосфатный цикл
- •Инозитолфосфатный цикл
- •Схема инозитолфосфатной системы регуляции.
- •Структура
- •Строение кальмодулина
- •Контроль транскрипции
- •Другие типы регуляции активности
- •Другие типы регуляции активности
- •Строение рецептора инсулина, содержащего тирозинкиназные домены

Рецепторы, действующие через G- белки
122

Структура мембранного рецептора
123

Активация Е в результате присоединения регуляторных белков на примере АЦ.
Роль G-белков в передаче гормонального сигнала
124

Характеристика G -белков
G-белки ассоциированы с рецепторами на цитозольной стороне мембраны, осуществляют связь между R и АЦ (АТФ АЦ→цАМФ) или ФЛ-азой С (ФИФ2ФЛ-аза С→ИФ3 +
ДАГ).
G-белок (ГТФ-связывающий белок) способен связывать гуаниловые нуклеотиды: ГТФ или ГДФ.
G- белок имеет 2 типа белков Gs и Gi , проявляющих соответственно активаторную и ингибиторную активность.
G-белок –гетеротример, — три субъединицы: , и .
-субъединица связывает гуаниловые нуклеотиды
(ГДФ или ГТФ).
Гормон-рецепторный комплекс сообщает G-белку способность заменять ГДФ на ГТФ и переводить Gs – белок в активированное состояние, при этом Gα-ГДФ
отделяется от G . |
125 |

Типы G-белков
Эффект G -ГТФ зависит от типа G-белка:
Gs стимулирует аденилатциклазу
Gi – ингибирует аденилатциклазу
Gq (Gplc) стимулирует активность фермента фосфолипазы С.
G субъединица всех G белков обладает
ГТФазной активностью. Она гидролизует ГТФ до ГДФ и остатка фосфорной кислоты, после
чего становится неактивной (G -ГДФ). G -
ГДФ реассоциирует с G и остается таковой
до получения следующего сигнала.
126

Регуляция активности ферментов путем ассоциации или диссоциации на примере протеинкиназы А
ПК А – тетрамер R2C2 - не активен
цАМФ – активатор ПК А
АТФ Аденилатциклаза ц АМФ + Н4 Р2 О7
R2C2 + 4 цАМФ R2 4 цАМФ + 2С
127

Образование цАМФ из АТФ 
128

Регуляция активности ферментов путем |
ассоциации или диссоциации на примере |
протеинкиназы А |
129 |

Регуляция активности ферментов путем ассоциации или диссоциации на примере протеинкиназы А
130

Синтез цАМФ из АТФ
131