шлунковому соці, активний лише в дуже кислому середовищі (pН 1,5 –

2,5).

За теорією Міхаеліса-Ментена процес ферментного каталізу складається з ряду стадій:

1.взаємодія активних центрів ферменту Е з субстратом S, що призводить до утворення фермент-субстратного комплексу ЕS;

2.розпад проміжного комплексу на вихідний субстрат S і фермент E;

3.розпад проміжного комплексу з утворенням кінцевих

продуктів реакції Р і вивільненням ферменту. Схематично:

підчиняється рівнянню Міхаеліса-Ментена: V = Vm (1+Km/[S])-1, де Кm - константа Міхаеліса (кількісний параметр ферментативної реакції), Vm - швидкість ферментативної реакції (швидкість, з якою проходить реакція, якщо фермент перебуває у складі комплексу ЕS ) – кількісна характеристика активності ферменту.

Чи с ло м о бер ті в фер ме нт у ( мо л еку ляр на а кт и вн іс ть ) - це кількість молекул субстрату, які перетворюються у продукт реакції за умови, що весь фермент знаходиться у складі ферментсубстратного комплексу, тобто число обертів характеризує активність каталізатора. Число обертів більшості ферментів становить 0,5–104 с-1.

Широко використовують у фармацевтичній практиці ферментні препарати: пепсин при гастриті, лідазу при опіках, контрактурах суглобів, препарати лізоциму при лікуванні інфекційних захворювань, стрептокіназу, стрептазу для лікування тромбозу. Існують препарати, до складу яких входять декілька ферментів – фестал, ензістал, лізим, які призначені для комплексного лізису білків, вуглеводів, жирів.

Інструкція для лабораторно-практичної роботи

Вплив температури на швидкість реакції розкладу натрію тіосульфату

У три пронумеровані пробірки наливають по 1 мл розчину натрію тіосульфату (0,1 моль/л) і по 4 мл дистильованої води. У три інших пробірки, наливають по 5 мл розчину сірчаної кислоти

(1моль/л).

Усі пробірки розміщують у хімічну склянку з водою, температура якої приблизно 15-200С. Через 5-7 хвилин перевіряють температуру води в стакані, записують її в таблицю і зливають вміст