
- •Чернівці - 2012
- •Тема 4: Колігативні властивоcті розчинів
- •Тривалість заняття: 2 години
- •Вміти: проводити розрахунки на основі законів Рауля та Вант-Гоффа для розчинів електролітів та неелектролітів
- •Поради студенту
- •Теоретичні відомості з теми
- •Визначення осмотичної резистентності еритроцитів (стійкості до гемолізу)
- •Матеріали для самоконтролю
- •NNaOH VNaOH
- •Перший закон термодинаміки
- •Ентальпія
- •Теплові ефекти хімічних реакцій
- •Закон Гесса
- •ІІ закон термодинаміки. Ентропія
- •Ізобарно-ізотермічний потенціал (енергія Гіббса)
- •Порядок i молекулярнiсть реакції
- •Особливості біологічних каталізаторів
- •Інструкція для лабораторно-практичної роботи
- •Вплив температури на швидкість реакції розкладу натрію тіосульфату
- •Матеріали для самоконтролю. Завдання
- •Хімічна рівновага
- •Інструкція для лабораторно-практичної роботи
- •Визначення потенціалів окремих електродів
- •Матеріали для самоконтролю. Тести
- •Інструкція для лабораторно-практичної роботи
- •Йонно-обмінна адсорбція сульфосаліцилату натрію на Н-катіоніті
- •Матеріали для самоконтролю.Завдання.
- •Інструкція для лабораторно-практичної роботи
- •Визначення ІЕТ желатину за мінімумом в’язкості.
- •Матеріали для самоконтролю. Тести
ОСОБЛИВОСТІ БІОЛОГІЧНИХ КАТАЛІЗАТОРІВ
Фер м ен ти – це специфічні білки, які виконують в організмі роль біологічних каталізаторів. Відомо більше, як 20 різних амінокислот, які входять до складу білків.
Ферменти мають загальні з білками фізико-хімічні властивості: при гідролізі розщеплюються на амінокислоти; утворюють колоїдні розчини; погано кристалізуються; дуже нестійкі до високих температур солей, важких металів, кислот, лугів і т. п; мають антигенні властивості. Молекулярна маса ферментів має широку варіацію – від декілька десятків тисяч до декілька мільйонів.
Ферменти відрізняються за своєю структурою. Їх поділяють на 2 групи – прості і складні. Прості, або однокомпонентні ферменти складаються тільки з амінокислот. До них відносяться невелика кількість ферментів (рибонуклеаза, амілаза, альдолаза, уреаза, пепсин та ін.). Але більшість ферментів складається з двох компонентів: небілкової частини або простетичної групи, і білкової – апофермент. Ці дві частини ферменту окремо не мають сили, але тільки в комплексі одне з іншим вони проявляють каталітичну здатність. Небілковий компонент розпаду ферментів називається кофермент. Багато коферментів являються вітамінами або їх похідними. У даний час нам відомо понад 300 окремих ферментів, до складу яких входять в якості коферментів вітаміни або їх похідні. Як наслідок, при авітамінозах спостерігається розлад діяльності всіх ферментних систем.
У результаті секреції або відмиранні клітин ферменти потрапляють в кров. Шляхи виведення ферментів з крові різні. У плазмі крові проходить інактивація ферментів, потім вони поглинаються клітинами ретикулоендотеліальної системи, де в наслідок катаболізму, розпадаються. Частина ферментів виводиться через сечовидільні шляхи і шлунково-кишковий тракт. Але переважно ферменти розпадаються в плазмі крові й тканинах і виводяться звичайними для білків каналами.
Найважливішими ознаками ферментів є :
1.Висока активність. Ферменти діють в 103-106 разів ефективніше, ніж не біологічні каталізатори.
2.Вибірковість. Певний фермент за даних умов каталізує тільки одну біологічну реакцію.
3.Ферменти діють за м’яких умов проходження біохімічних процесів (t0, р, рН). Є винятки. Наприклад, пепсин, який знаходиться в