
- •Презентация 3. Белки
- •Функции белков.
- •Белок-последовательность аминокислот,
- •3.Белки-гормоны. 50% гормонов человека- белки. Инсулин- регулирует потребление глюкозы, вазопрессин- стимулирует обратное всасывание
- •6.Рецепторная. С помощью белков- рецепторов происходит связывание различных биорегуляторов (гормонов, медиаторов, биогенных аминов...).
- •11.Создание биопотенциалов
- •Как формируется молекула белка?
- •Вторичная структура белка. На уровне вторичной структуры белковые “бусы” могут укладываться в виде
- •Третичная структура. Укладка полипептидной цепи в клубок или глобулу. Более компактная структура.
- •Виды химических связей, формирующих структуру белка:
- •Единица измерения массы белковой молекулы - Дальтон.
- •Классификация белков.
- •Простые (протеины).
- •Сложные белки –протеиды.
- •Классификация белков по структуре.
- •Волокнистый актин (белок, фибриллярная форма которого образует с миозином мышц сократительный элемент –
- •Физические свойства белков.
- •Растворы белков- коллоидные растворы.
- •3. Суспензии и эмульсии. Если частицы твердые-суспензия, если -жидкие (масло)-эмульсия. Оседают под действием
- •Свойства белковых растворов определяются большими размерами молекул, т.е. белки являются коллоидными
- •4.Создание онкотического давления, т.е. перемещение воды в сторону более высокой концентрации белка. Проявляется
- •Растворимость белков зависит от заряда и наличия
- •Способы удаления белков из раствора:
- •Денатурация белка.
- •Денатурация-необратимое осаждение белка из-за разрыва связей 2-й, 3-й, и 4-й структуры. Первичная структура
- •Физическая – вызывается повышением T, ультрафиолетовым и
- •Химическая .
- •Высаливание- не разрушает структуры белков.
- •Осаждение белков водоотнимающими средствами.
- •Изоэлектрическая точка белка (PI).
- •Обмен белков.
- •План:
- •Схема гидролиза белков в ЖКТ.
- •Активация пепсина.
- •Пепсин-эндопептидаза, гидролизует белки на большие пептиды.
- •Реакция превращения лизина и
- •Реакция превращения тирозина и триптофана
- •Участие гормонов в процессе пищеварения.
- •Промежуточный обмен аминокислот.
- •Тема:Промежуточный обмен аминокислот.
- •Промежуточный обмен аминокислот - это совокупность преврашений АК в организме человека от момента
- •Условно промежуточный обмен
- •Общие пути обмена аминокислот.
- •ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ –отщепление аминогруппы. (для каждой реакции свой фермент).
- •2. Гидролитическое дезаминирование с образованием гидроксикарбоновых кислот.
- •3. Внутримолекулярное с образованием ненасыщенных аминокислот.
- •4. Окислительное дезаминирование с образованием кетокислот.
- •ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ- реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на альфа-кетогруппу без
- •Биологическое значение реакций трансаминирования:
- •В клинике широко используется определение активности АСТ и АЛТ.
- •ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ – процесс отщепления карбоксильной группы в виде CO2.
- •Продукты реакции декарбоксилирования (БАА)-биологически активные амины.
- •Судьба биогенных аминов.
- •Обмен аммиака.
- •Обезвреживание аммиака.
- •Основные пути обезвреживания аммиака.
- •3. Образование амидов дикарбоновых
- •Орнитиновый цикл.
- •Орнитиновый цикл.
- •Биологическое значение орнитинового цикла:
- •Синтез

Общие пути обмена аминокислот.
Включает реакции:
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
-восстановительное дезаминирование
-гидролитическое дезаминирование
-внутримолекулярное дезаминирование
-окислительное дезаминирование
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ –отщепление аминогруппы. (для каждой реакции свой фермент).
1. Восстановительное - восстановление с образованием карбоновых кислот.

2. Гидролитическое дезаминирование с образованием гидроксикарбоновых кислот.

3. Внутримолекулярное с образованием ненасыщенных аминокислот.

4. Окислительное дезаминирование с образованием кетокислот.
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ- реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на альфа-кетогруппу без
образования аммиака.
Впервые эти реакции были открыты в 1937 г. А.Е.Браунштейном и М.Г.Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов.
Протекают при участии ферментов аминотрансфераз (трансаминаз).
Аминотрасфераза – локализуется в митохондриях. В тканях человека >10 аминотрасфераз.
АЛТ-аминотрансфераза, АСТ- аспарагинаминотрансфераза. Активность АСТ и АЛТ увеличивается при заболеваниях печени, сердца.

Биологическое значение реакций трансаминирования:
1.Синтез 10 заменимых
аминокислот
2.Доставка аминогруппы АК из мышц в печень в цикле аланин- глюкоза.
3.Доставка аминогруппы АК печени через аспартат в биосинтезе
мочевины.

В клинике широко используется определение активности АСТ и АЛТ.

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ – процесс отщепления карбоксильной группы в виде CO2.
Фермент- декарбоксилаза
аминокислот при участии активной формы витамина В6.
(пиридоксальфосфат)
Продукты реакции – БАА биологически активные вещества (серотонин, гистамин, мелатонин, ГАМК и др.)

Продукты реакции декарбоксилирования (БАА)-биологически активные амины.
представитель |
функция |
Триптамин |
Повышает тонус сосудов |
Серотонин |
Участвует в регуляции АД, T тела, |
|
дыхания, почечной фильтрации, |
|
перистальтике кишечника |
катехоламин |
Участвует в мобилизации из депо |
|
гликогена и липидов, повышает тонус |
|
периферических сосудов, участвует в |
|
проведении нервных импульсов |
Гистамин |
Стимулирует секрецию желудочного |
|
сока, повышает проницаемость |
|
капилляров (отеки), снижает |
|
АД,сокращает гладкую мускулатуру |
|
(удушье), участвует в реакции |
|
воспаления... |
Холин |
Участвует в синтезе фосфолипидов и |
|
ацетилхолина |
Дофамин |
Предшественник норадреналина и |
|
адреналина |