2 курс / Биохимия / Біологічна та біоорганічна хімія_Мардашко О.О._ изд. 2008-342 с._ОНМедУ-2012

Молекулярна маса глобулінів дорівнює

2. Металопротеїни — їх простетичними група-

близько 160–180 тис. Да, тобто значно більше,

ми є метали.

ніж у альбумінів.

3. Флавопротеїни — містять ФМН і ФАД.

Протаміни та гістони

Гемопротеїни

Ці білки входять до складу нуклеопротеїнів

Це група складних білків, небілковим компо-

ядра клітини. Молекулярна маса протамінів ста-

нентом яких є ферумпорфіринові комплекси. До

новить 4000–5000 Да; гістонів — 10 000–20 000 Да.

складу цих комплексів входять 4 пірольних

До складу цих білків входить велика кількість

кільця, атом Феруму та різноманітні групи

діамінокарбонових кислот, тому вони виявляють

атомів (метинові містки –СН=, метильні групи

властивості основ і називаються ще катіонними.

–СН3, вінільні групи –СН=СН2– та ін.). До гемо-

Так, до складу протамінів входить 30–50 % ар-

протеїнів належать такі білки, як гемоглобін,

гініну, до складу гістонів — 20–30 % аргініну та

міоглобін, цитохроми, каталаза, пероксидаза та

лізину.

ін. Гемоглобін міститься в еритроцитах і скла-

Проламіни та глутаміни

дається з білка глобіну та простетичної групи —

Ці білки належать до білків рослинного похо-

4 молекули гема, який є ферумпорфіриновим ком-

дження і складають основну масу клейковини. В

плексом. Цей білок переносить кисень від легень

їхньому складі значна кількість глутамінової кис-

до тканин і СО2 — від тканин до легень.

лоти та проліну.

Небілковою частиною міоглобіну є також гем,

Склеропротеїни (альбуміноїди)

але він відрізняється від гемоглобіну білковою

До них належать кератини — білки шкіри,

частиною (складається з однієї субодиниці). Цей

колагени — білки сполучної тканини та ін. Ці

білок зв’язує кисень у тканинах (переважно у

білки малорозчинні у воді, майже не розщеплю-

м’язах) і забезпечує їх киснем до надходження

ються ферментами, але мають особливу елас-

його з гемоглобіном крові. У людини та вищих

тичність і міцність.

тварин міоглобін зв’язує близько 10 % кисню в

Складні білки

крові, а, наприклад, у тюленів близько 40 % усьо-

го кисню в організмі зв’язано з міоглобіном, що

Вони складаються з білкової частини — апо-

дає можливість цим тваринам довгий час перебу-

протеїну та небілкової частини — простетичної

вати під водою без кисню повітря.

групи (від грецьк. prostheto — приєдную, додаю),

Цитохроми, каталаза та пероксидаза містять

ферумпорфіринові комплекси. Ці білки беруть

як правило, міцно зв’язаної з білковою молеку-

лою. До складних білків належать: нуклеопротеї-

участь у процесах біологічного окиснення.

ни; хромопротеїни (гемопротеїни, металопротеї-

Металопротеїни

ни, флавопротеїни); глікопротеїни; ліпопротеїни;

До їх складу входять, окрім білка, іони одно-

фосфопротеїни.

го або кількох металів. До металопротеїнів нале-

1. Нуклеопротеїни

жать білки, що містять негемове Ферум, Купрум,

Ці білки утворюють основну масу хроматину

а також ферменти, з білковою частиною яких

клітинного ядра, а також входять до складу міто-

зв’язані атоми металів. Приклади металопротеї-

хондрій і рибосом, де вони беруть участь у біо-

нів, які містятьФерум: трансферин, феритин та ін.

синтезі білків. З ними пов’язані процеси поділу

Трансферин — протеїн, що знаходиться пере-

клітин, збереження та передача спадкових влас-

важно в сироватці крові у складі β -глобулінів.

тивостей. Нуклеопротеїни складаються з простих

Кількість Феруму, яка в ньому міститься, — 0,1 %.

білків протамінів або гістонів і простетичної гру-

Одна молекула трансферину містить два атоми

пи, роль якої виконує ДНК або РНК. Якщо про-

Феруму. Функція трансферину — транспорт іонів

стетична група нуклеопротеїну — ДНК, то він

Феруму до ретикулоцитів, де відбувається біосин-

називається дезоксирибонуклеопротеїн (ДНП);

тез гемоглобіну.

вони знаходяться переважно в ядрі та утворюють

Феритин — протеїн, який складається на 20–

основну масу рибосом. Нуклеопротеїни, що

30 % із Феруму. Він виконує роль депо Феруму в

містять у ролі простетичної групи РНК, назива-

організмі, сконцентрований головним чином у

ються рибонуклеопротеїни (РНП). Кількість нук-

селезінці, печінці, кістковому мозку.

леїнових кислот у нуклеопротеїнах клітин стано-

Купрумвмісним металопротеїном є церуло-

вить 40–65 % (клітини тварин і людини). Проте

плазмін. Цей складний білок резервує і транспор-

у нуклеопротеїнах вірусів нуклеїновим кислотам

тує Купрум в організмі людини і тварин.

належить 2–5 % від загальної маси нуклеопротеї-

Металозалежні ферменти

ну.

До них належить ряд ферментів, для яких ме-

2. Хромопротеїни

тал є містком між білковою його частиною та суб-

Простетична група цих білків, як правило, має

стратом або метал безпосередньо виконує ката-

забарвлення, тому вони і називаються хромопро-

літичну функцію. Наприклад, карбоангідраза

теїнами (від грецьк. chroma — забарвлення). Про-

містить Цинк, фосфогідралази — Магній і т. ін.

стетичною групою хромопротеїнів можуть бути фе-

Флавопротеїни

румпорфіринові комплекси, метали та похідні віта-

Флавопротеїни містять простетичні групи

міну В2 (рибофлавіну) — ФМН і ФАД. Через це

ФМН або ФАД, міцно зв’язані з білками. До фла-

хромопротеїни поділяються таким чином:

вінопротеїнів належать сукцинатдегідрогеназа,

1. Гемопротеїни (ферумпорфірини) — містять

ацил-КоА-дегідрогеназа (містять ФАД), оксида-

ферумпорфіринові комплекси.

за α -амінокислот (містить ФМН). До складу фла-

вінопротеїнів може ще входити Ферум, яке кова-

ліпіди. Триацилгліцероли (нейтральні жири): бу-

лентно зв’язаний з атомами Сульфуру залишку

дова, фізіологічне значення, гідроліз.

цистеїну в білку. Флавінопротеїни беруть участь

2. Складні ліпіди. Фосфоліпіди: фосфатидна

у процесах біологічного окиснення.

кислота, фосфатидилетаноламін, фосфатидил-

3. Ліпопротеїни

холін, фосфатидилсерин. Сфінголіпіди. Гліколіпі-

Простетична група ліпопротеїнів представле-

ди. Роль складних ліпідів у побудові біомембран.

на будь-яким ліпідом: тригліцеридом, холестери-

3. Аміни: номенклатура, властивості. Біоме-

ном, фосфоліпідом або вільною жирною кисло-

дичне значення біогенних амінів (адреналіну,

тою. Ліпопротеїни входять до складу клітинної

норадреналіну, дофаміну, триптаміну, серотоні-

мембрани (це структурні ліпопротеїни). У вільно-

ну, гістаміну) та поліамінів (путресцину, када-

му стані ліпопротеїни наявні здебільшого в

верину).

сироватці крові.

4. Аміноспирти: будова, властивості. Біоме-

4. Глікопротеїни

дичне значення етаноламіну (коламіну), холіну,

Простетична група глікопротеїнів — це вуг-

ацетилхоліну.

леводи та їх похідні (глюкозаміни, галактозамін,

5. Гідроксикислоти в біоорганічній хімії: будо-

нейрамінова, сіалова, гіалуронова, хондроїтин-

ва і властивості монокарбонових (молочної та

сірчана кислоти та ін.). Глікопротеїни, у складі

β -гідроксимасляної), дикарбонових (яблучної,

яких переважає вуглеводний компонент у вигля-

винної) гідроксикислот.

ді глюкозаміну або галактозаміну, називають-

6. Амінокислоти: будова, стереоізомерія,

ся лужними. Глікопротеїни, які містять значну

хімічні властивості. Біомедичне значення L-α -амі-

кількість гексуронової кислоти та сульфати, ма-

нокислот. Реакції біохімічних перетворень аміно-

ють кислий характер і тому називаються кисли-

кислот: дезамінування, трансамінування, декар-

ми. До глікопротеїнів належать фібриноген, ге-

боксилювання.

парин (запобігає згортанню крові), альбуміни та

7. Амінокислотний склад білків і пептидів;

глобуліни крові, муцин і деякі інші сполуки.

класифікація природних L-α -амінокислот. Хі-

5. Фосфопротеїни

мічні та фізико-хімічні властивості протеїногенних

У цих білків як простетична група виступає

амінокислот. Нінгідринова реакція, її значення в

залишок фосфорної кислоти, зв’язаний складним

аналізі амінокислот.

ефірним зв’язком через гідроксильну групу таких

8. Білки та пептиди: визначення, класифіка-

амінокислот, як серин і треонін. До фосфопро-

ція, біологічні функції. Типи зв’язків між аміно-

теїнів належать казеїноген молока, овоальбумін

кислотними залишками у білкових молекулах.

яєчного білка та ін.

Пептидний зв’язок: утворення, структура; біуре-

това реакція.

9. Рівні структурної організації білків: пер-

КОНТРОЛЬНІ ПИТАННЯ

винна, вторинна, третинна та четвертинна

структури. Олігомерні білки.

1. Ліпіди: визначення, класифікація. Вищі

10. Фізико-хімічні властивості білків; їх моле-

жирні кислоти: пальмітинова, стеаринова, олеї-

кулярна маса. Методи осадження. Денатурація

нова, лінолева, ліноленова, арахідонова. Прості

білків.

Моносахариди

Олігосахариди

Полісахариди

та їх похідні

(кількість моносахаридів від 2 до 10 —

(кількість моносахаридів

ди-, три-, тетра-, пентасахариди

більше 10)

та їх похідні)

Моносахариди

Тріози (С-3)

Тетрози (С-4)

Глікопротеїни

Гліколіпіди

Гомополі-

Гетерополісахариди

Пентози (С-5)

(білок + ковалентно

сахариди

(протеоглікани:

Гексози (С-6)

приєднані олігосахаридні

(крохмаль,

гіалуронова кислота,

Гептози (С-7)

ланцюги)

глюкагон,

гепарини, хондроїтин-

Октози (С-8)

N-глікопротеїни

целюлоза)

4-сульфат, хондро-

Нонози (С-9)

О-глікопротеїни

їтин-6-сульфат)

(від грецьк. сheir — рука), тобто являють собою

атомів. Вперше припущення про циклічну будо-

дзеркальне зображення. У проекційній формулі

ву глюкози висунув дослідник А. О. Коллі (1870),

D-гліцеральдегідів гідроксильна група знахо-

а згодом — німецький учений Б. Толленс (1883).

диться праворуч біля «кінцевого» хірального цен-

У п’яти- і шестивуглецевих ланцюгах може спо-

тру, а в L-гліцеральдегіді — ліворуч. D- і L-гліце-

стерігатися зближення в просторі двох функціо-

ральдегід є енантіомерами (стереоізомери, що

нальних груп — альдегідної (кетонної) і гідрок-

співвідносяться між собою як предмет і несумісне

сильної біля С-4 чи С-5 атома Карбону. За ра-

з ним дзеркальне зображення). Наявність хіраль-

хунок цієї внутрішньомолекулярної взаємодії ут-

них центрів у молекулі моносахаридів свідчить

ворюється внутрішній циклічний напівацеталь.

про те, що вони мають оптичну активність, тоб-

Якщо утворюється п’ятичленна циклічна по-

то здатні обертати плоскополяризоване світло за

хідна, замкнена на атом Оксигену, то цикл на-

годинниковою стрілкою або проти неї (вправо-

зивається фуранозним, а якщо шестичленна — то

вліво). Знак обертання площини поляризації

піранозним. ОН-групу, що утворилася, назива-

світла моносахаридами не пов’язаний з їх при-

ють напівацетальною, чи глікозидною. Наприк-

належністю до D- чи L-рядів. Він визначається

лад, глюкоза існує в п’яти формах, із них — чо-

експериментально і залежить від вкладу всіх

тири циклічних.

хіральних центрів у молекулі. Оптичну ак-

Аномерний центр

тивність вуглеводів позначають знаком (+) для

правообертаючих сполук і знаком (–) — для

1C

H

лівообертаючих. Серед альдогексоз і кетогексоз

H C

OH

O

HO C H

D-стереохімічного ряду є як лівообертаючі, так і

H C OH

H 2C

OH

H C OH

правообертаючі сполуки. Для зображення стерео-

HO C

H O

HO 3C

H

HO C H O

ізомерів у моносахаридах користуються проек-

H C

OH

H 4C

OH

H C OH

ційними формулами Фішера.

H C

H 5C

OH

H C

O

O

CH2OH

6CH2OH

CH2OH

α -D-Глюкоза

D-Глюкоза

β -D-Глюкоза

C

H

C

H

(циклічна)

(відкрита форма)

(циклічна)

H

C

OH

HO

C

H

(формула

(формула

(формула

HO

C

H

HO

C

H

Коллі – Толленса)

Фішера)

Коллі – Толленса)

H

C

OH

H

C

OH

H

C

OH

H

C

OH

У циклічній формулі виникає додатковий

CH2OH

CH2OH

центр хіральності,

який називають аномерним, а

І

ІІ

два стереоізомери, що утворилися, — α - і β -ано-

D(+)-Глюкоза

L(–)-Глюкоза

мерами. В α -аномері конфігурація аномерного

O

центру збігається з конфігурацією «кінцевого»

хірального центру в молекулі моносахариду, а у

H

CH2OH

C

β -аномері вона є протилежною. У цілому α - і

C

O

HO

C

H

β -аномери через наявність ще кількох центрів

HO

H

HO C

H

C

хіральності в молекулі є діастереомерами, а не

H C

OH

H

OH

C

енантіомерами.

H C

OH

H

OH

C

Аномери — це окремий випадок епімерів. Для

CH2OH

CH2OH

зображення кисневмісних циклів зручно користу-

ІІІ

ІV

ватися формулами не Коллі — Толленса, а Хеу-

D(+)-Маноза

D(–)-Фруктоза

орса. Вони мають вигляд плоских багатокут-

ників, розташованих перпендикулярно до площи-

Сполуки I, III, IV належать до D-генетично-

ни рисунка. Атом Оксигену розміщується в піра-

го ряду, IІ — до L-ряду.

нозах у далекому правому куті циклу, а в фура-

Оптичні ізомери I і II — енантіомери; I і III —

нозах — за площиною рисунка. У циклічній фор-

епімери.

мулі виникає додатковий центр хіральності —

Епімерами називають діастереомери, які

атом Карбону, що раніше входив до складу кар-

відрізняються за конфігурацією тільки одного

бонільної групи. Цей атом називається аномер-

асиметричного атома Карбону (для I і III — це

ним, а два відповідних стереоізомери — α - і β -ано-

С-2).

мерами. У α -аномера конфігурація аномерного

Переважна більшість природних моносаха-

центру однакова з конфігурацією «кінцевого»

ридів належить до D-ряду. Живі організми не

хірального центру, що визначає приналежність до

«впізнають» і не вміють переробляти L-глюкозу;

D- чи L-ряду, а в β

-аномера — протилежна.

L-глюкоза не піддається спиртовому бродінню

Глікозильний гідроксил

Глікозильний гідроксил

дріжджовими клітинами.

α -аномера

β -аномера

Кількість виділених ізомерів виявилася вдвічі

5

O OH

більшою, ніж слід очікувати за формулою Фіше-

4

O

ра: N=2n. Відомі 32 ізомери альдогексоз (замість

1

OH

16). Для всіх альдогексоз, виділених із живих

3

2

організмів чи синтезованих, встановлені відносні

Піранозний цикл

Фуранозний цикл

конфігурації

замісників

біля асиметричних

(β -піранозний цикл)

(α -фуранозний цикл)

Перехід від проекційних формул до формул

У суміші таутомерів превалюють піранозні

Хеуорса здійснюється таким чином. Усі замісни-

форми. Оксоформа, а також таутомери з фура-

ки, що знаходяться ліворуч від вуглецевого лан-

нозними циклами містяться у малих кількостях.

цюга, розміщуються над площиною оксидного

Аналогічні таутомерні перетворення відбувають-

циклу, а праворуч — під площиною. В альдогек-

ся у кетогексоз за переважання фуранозних

соз D-ряду СН2ОН-група завжди розміщується

форм.

над площиною. У твердому стані моносахариди

Конформації

мають циклічну будову. Залежно від розчинни-

Хоча у формулах Хеуорса моносахариди зоб-

ка під час перекристалізації глюкопіраноза може

бути виділена в α -формі ([α ]=+112°) — питомий

ражуються у вигляді плоского багатокутника, у

кут обертання — або в β -формі ([α ]=+19°). Через

дійсності вони не мають плоскої будови. Наприк-

деякий час свіжоприготовлений розчин глюкози

лад, шестичленний піранозний цикл подібно до

поступово змінює питомий кут обертання до

циклогексану набуває найбільш вигідної кон-

+52,5°. Зміна з часом кута обертання площини

формації крісла.

поляризації світла розчинами цукрів називаєть-

Методом рентгеноструктурного аналізу вста-

ся мутаротацією. Хімічна основа мутаротації —

новлено, що з двох кріслоподібних конформацій

здатність цукрів до цикло-оксо-таутомерії, або

піранозного циклу в β -D-глюкопіранозі відбу-

кільцево-ланцюгової таутомерії.

вається та, в якій усі великі за розміром замісни-

ки перебувають в екваторіальному стані:

CH2OH

H

O

CH2OH

C

OH

CH2OH

OH

CH2OH

O

H

OH

O

OH

O

O

H H

H

H H

H

H

HO

H

H

H

H

OH

H

OH

H

H

H

OH

H

OH

HO

OH

HO

H

HO

HO

H

OH

OH

OH H

H

OH

H

OH

H

H

OH

CH2OH

α -D-Глюкопіраноза

β -D-Глюкопіраноза

α -D(+)-Глюко-

D-Глюкоза

β -D(+)-Глюко-

(30 %)

(70 %)

піраноза (36 %)

(формула

піраноза (64 %)