ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА

Скорость химической реакции

Химическая кинетика — раздел химии, изучающий скорость хи­мических реакций, механизмы их протекания и факторы, влияю­щие на скорость.

Химическая кинетика подробно изучается в курсе физиче­ской химии. Мы рассматриваем только те представ­ления и понятия, без которых нельзя правильно понять такие вещи как «Химическое равновесие», «Энергетика химических реакций», а также многие свойства химических элементов и их соеди­нений.

Все химические реакции, подобно физическим, биологиче­ским, геологическим и любым другим природным процессам, протекают во времени. Химическая кинетика изучает и очень быстрые, такие, как взрывы, и очень медленные реакции, та­кие, как геохимическое формирование земных пород. Это воз­можно потому, что все химические реакции подчиняются об­щим законам.

Реакции делятся на гомогенные и гетерогенные. Гомогенные реакции протекают равномерно во всем объеме жидкого раство­ра или газовой смеси. Гетерогенные реакции осуществляются на поверхности твердого вещества, взаимодействующего с жид­костью или газом, или на поверхности жидкости, реагирующей с газом.

Чтобы понять, что такое скорость химической реакции, рас­смотрим, например, газовую смесь, состоящую из равных объемов водорода и паров иода, помещенную при температуре 723,15 К (450 °С) и давлении 101,3 кПа в герметично закрытый сосуд. Пары иода окрашивают смесь в фиолетовый цвет. На­блюдая за этой смесью, можно заметить ослабление фиолетовой окраски, что свидетельствует о протекании гомогенной ре­акции:

Н₂ + I_{2 →} 2НI

бесцветный фиолетовый бесцветный

Интенсивность окраски смеси тем меньше, чем меньше содер­жащееся в ней количество иода. Следовательно, о скорости ре­акции можно судить по изменению количества вещества реаген­та или продукта реакции.

Скорость химической реакции — это количество вещества ре­агента, вступившего в реакиию за единицу времени, или количе­ство вещества продукта, образовавшегося за единицу времени, в единице объема при гомогенной реакции или на единице по­верхности при гетерогенной реакции.

Отношение количества вещества (моль) к единице объема (л) — это не что иное, как молярная концентрация вещества, поэтому скорость гомогенной реакции обычно характеризуют изменени­ем концентрации вещества-реагента или вещества-продукта за единицу времени при постоянном объеме системы. Установив зависимость интенсивности окраски от концентрации иода, можно .проследить за изменением его концентрации во времени (рис. 3.1). Зная концентрации иода с₁(I₂) в момент времени t₁ и с₂(I₂) в момент времени t₂, можно найти среднее значение скорости реакции по одному из реагентов, иоду, за отрезок вре­мени Δt=t₂-t₁:

(I₂) = [c₂(I₂)-c₁(I₂)] / [t₂-t₁] = Δc(I₂)/Δt

-

Рмс. 3.1. Изменение концентра- Рис. 3.2. Изменение концентра­ ций реагента с(I₂) в зависимости ции продукта реакции с(HI) в за- от времени t реакции висимости от времени реакции t

Так как по мере протекания реакции концентрации реагентов убывают, т. е. с₂(I₂) меньше, чем с₁(I₂) (см. рис. 3.1), то их раз­ность Δс(I₂) — отрицательная величина. Поэтому отношение Δс(I₂)/Δt также оказывается отрицательной величиной (Δt — ве­личина всегда положительная). Чтобы средняя скорость реак­ции по реагенту имела положительное значение, это отношение в уравнении (3.1) взято со знаком минус,

Если существует возможность следить за изменением кон­центрации продукта реакции — иодоводорода (рис. 3.2), то среднюю скорость можно вычислить следующим образом:

(HI) = [c₂(HI)-c₁(HI)]/[t₂-t₁] = Δc(HI)/Δt

где c₁(HI) и c₂(HI)— концентрации продукта реакции в момен­ты времени t₁ и t₂ соответственно.

Из рис. 3.1 и 3.2 видно, что в начале реакции концентрации веществ изменяются быстро, затем эти изменения замедляются и, наконец, прекращаются совсем. (Неполное превращение иода и водорода в иодоводород и установление постоянных концент­раций всех компонентов реакционной смеси объясняются дости­жением химического равновесия, которое будет рассмотрено далее. Следовательно, среднее значение скорости зависит от то­го, в какой части кривой выбран промежуток времени Δt = t₂ - t₁ и насколько он велик. Чем меньше Δt, тем меньше различие между средней скоростью и истинным (мгновенным) значением скорости в данный момент времени. Мгновенное значение ско­рости может быть вычислено как предел, к которому стремит­ся средняя скорость при Δt → 0, т. е. как первая производная от концентрации по времени. Истинная скорость по реагенту (иоду):

Графически истинную ско­рость можно определить как тан­генс угла наклона α касательной к кривой, изображающей зави­симость концентрации от вре­мени, при данном времени t_i.

Главные факторы, определяю­щие скорость реакций, — это при­рода реагентов, наличие катали­заторов, концентрации реаген­тов, температура.

Очень важным фактором яв­ляется химическая природа ре­агентов. Именно из-за химиче­ского разнообразия веществ од­ни реакции идут медленно, а другие — очень быстро. Зависи­мости скоростей от природы ре­агентов — это специальная, очень обширная область физической химии и химической фи­зики. Зави­симость скорости химической реакции от концентраций ре­агентов, температуры и наличия катализатора рассматривает­ся далее.

Закон действующих масс для элементарной стадии химической реакции

В большинстве химических реакций превращение реаген­тов в продукты происходит не непосредственно, а через ряд промежуточных стадий, которые называют элементарными стадиями.

Механизмом химической реакции называют полную последова­тельность всех ее элементарных стадий.

Например, уравнение реакции синтеза иодоводорода

Н₂ + I₂→2НI

отражает лишь стехиометрию реакции, но не ее механизм. Экспериментальными исследованиями доказано, что она протекает в четыре стадии. Из них первая — это быстрая стадия диссо­циации молекулы иода на свободные атомы:

I₂ быстро → 2I

Вторая стадия — взаимодействие молекулы водорода с ато­мом иода — также является быстрой. На этой стадии образуется промежуточное соединение Н₂I:

H2+I быстро → I H

H

Третья, медленная стадия проходит с образованием активи­рованного комплекса

I H + I медленно → I H

H H I

Активированный комплекс — неустойчивое соединение не­скольких частиц (молекул, атомов), которое возникает в ка­кой-либо элементарной стадии в результате столкновения и взаимодействия этих частиц. (Менее прочные, чем в обычных стабильных молекулах, химические связи в активированном комплексе обозначены не сплошной чертой, а штрихами.) Четвертая стадия — распад неустойчивого активированного комплекса приводит к образованию продуктов данной элемен­тарной стадии:

I H очень медленно→ 2HI

H I

Чаще всего в элементарной стадии принимают участие две частицы (молекулы, атомы, ионы, радикалы), возможны ста­дии, состоящие в превращении одной частицы (например, рас­пад или переход из одной изомерной формы в другую). Вероят­ность одновременного столкновения трех частиц мала, поэтому элементарные стадии с участием трех частиц редки, а с участи­ем четырех и более частиц не известны.

Для любой элементарной стадии справедлив закон дейст­вующих масс, установленный в 1864—1867 гг. К. Гульдбергом и П. Вааге.

Скорость элементарной стадии химической реакции прямо пропорциональна произведению концентраций реагентов в степе­нях, равных стехиометрическим коэффициентам в уравнении реакции для этой элементарной стадии.

Для элементарной стадии, где реагентами являются произ­вольные вещества А и В и которая описывается химическим уравнением со стехиометрическими коэффициентами а и Ь

аА + ЬВ → Продукты реакции

закон действующих масс можно описать следующим образом:

= kc^a(A)c^b(B)

Коэффициент пропорциональности k называют константой скорости химической реакции. Константа скорости численно равна скорости реакции, если концентрации всех реагирующих веществ равны 1 моль/л, и зависит от природы реагирующих веществ, температуры и присутствия катализатора.

Очень редки простые одностадийные реакции, механизм ко­торых описывается их стехиометрическим уравнением. Для расчета скорости таких реакций можно использовать уравнение закона действующих масс, в которое входят стехиометрические коэффициенты реакции. Например, скорость одностадийной ре­акции

2NO₂ → N₂O₄

может быть рассчитана по уравнению

= kc²(NO₂)

Большинство химических реакций протекает в несколько элементарных стадий. Если одна из стадий протекает намного медленнее, чем другие, то она будет лимитирующей, опреде­ляющей скорость всей реакции в целом. В этом случае скорость суммарной реакции будет описываться уравнением закона дей­ствующих масс для лимитирующей стадии. Для реакции об­разования иодоводорода лимитирующей является медленная третья стадия

Н₂I + I → IH₂I

Для нее закон действующих масс записывается так:

= kc (Н₂I)c (I)

Зависимость скорости реакции от температуры

Скорость химической реакции с ростом температуры всегда увеличивается. При небольшом изменении температуры доста­точно точным является правило Вант-Гоффа.

Повышение температуры на каждые 10° увеличивает скорость реакции в 2 — 4 раза:

ʋ_T+ΔT/ ʋ_T = k_T+ΔT/k_T = γ^ΔT/10

где ʋ_T — скорость реакции при исходной температуре T; k_T -константа скорости реакции при исходной температуре T; ʋ_T+ΔT - скорость реакции при повышенной температуре T+ΔT; k_T+ΔT — константа скорости реакции при повышенной температуре T+ΔT; γ — температурный коэффициент скорости реакции, принимающий значения от 2 до 4.

В широком интервале температур применимо уравнение Аррениуса:

k=Ae^--E/RT

где k — константа скорости реакции; А и Е — постоянные, е — основание натурального логарифма; R — универсальная газовая постоянная; Т — абсолютная температура.

Уравнение Аррениуса позволяет вычислить константу ско­рости реальных газовых реакций. Чтобы произошло взаимодей­ствие частиц (молекул, атомов, радикалов), они должны столк­нуться. За 1 секунду каждая молекула газа испытывает при нормаль­ных условиях десятки миллионов столкновений. Казалось бы, все реакции в газах должны происходить мгновенно. На самом деле это не так, скорость реальных реакций в 10¹⁰ — 10²⁹ раз меньше той, которую они должны были бы иметь, если бы все столкновения частиц приводили к их химическому взаимодей­ствию.

Для химического взаимодействия необходимо не любое столкновение, а только геометрически удачное. Множитель А в уравнении Аррениуса характеризует число столкновений, в которых молекулы имеют нужную для взаимодействия взаим­ную ориентацию. Что такое геометрически удачное столкнове­ние, можно представить себе, если рассмотреть еще раз третью стадию реакции синтеза иодоводорода. Удар свободного атома иода по тому атому водорода частицы Н₂I, ко­торый не связан с атомом иода, геометрически удачен. В резуль­тате него образуется активированный комплекс:

I H → I H

H ← I H I

Удары атома иода по другим атомам частицы Н₂1 не приводят к образованию активированного комплекса. Если происходит столкновение свободного ато­ма иода и атома иода, входя­щего в состав частицы Н₂I, то последняя разрушается:

Однако не все геометриче­ски удачные столкновения приводят к химическому взаимодействию столкнув­шихся частиц. Даже при бла­гоприятной взаимной ориен­тации они испытывают хи­мическое превращение толь­ко в том случае, если кинети­ческая энергия столкнове­ния достаточно велика. Чтобы столкнувшиеся молекулы могли образовывать активированный комплекс, кинетическая энер­гия столкновения должна равняться энергии активации или превышать ее.

Энергия активации — минимальная энергия реагентов, доста­точная для того, чтобы они вступили в химическую реакцию.

Активированный комплекс представляет собой неустойчи­вое образование с максимальной потенциальной энергией, в котором ослаблены и удлинены химические связи, разры­ваемые в ходе данной реакции. Ослабление и удлинение свя­зей требует затраты энергии. Эти затраты покрываются за счет кинетической энергии столкновения молекул реагентов, которая превращается в потенциальную энергию растяжения связей в активированном комплексе. Ход реакции можно ил­люстрировать энергетической схемой, которую часто называ­ют диаграммой преодоления энергетического барьера (рис. 3.4). Высота этого барьера Е — энергия активации. Множитель e^--E/RT в уравнении Аррениуса равен доле столкновений, энергия которых при данной температуре превышает энергию активации. Итак, для осуществления химического превращения молеку­лы должны столкнуться, имея нужную ориентацию и обладая достаточной кинетической энергией.

Катализ

Катализ играет огромную роль в биохимии и химическом производстве.

Катализ - - это изменение скорости химических реакций под воздействием вешеств, количество и природа которых после завершения реакции остаются такими же, как и до реакции.

Катализатор — нерасходуемый реагент, увеличивающий скорость реакции. В отличие от катализаторов ингибиторы -вещества, препятствующие протеканию реакции, они расходу­ются в ходе реакции. Катализ бывает гомогенным и гетероген­ным. При гомогенном катализе катализатор вместе с реагента­ми образует раствор. Гетерогенный катализ происходит на по­верхности твердого катализатора, а реагирующие вещества входят в состав газовой смеси или жидкого раствора.

Любые каталитические реакции обладают общими для них особенностями.

Катализатор не оказывает влияния на глубину протекания реакции, т. е. на ее равновесие и константу равновесия (см. гл. 4). Он лишь ускоряет реакцию.

Катализаторы по своему действию селективны, т. е. изби­рательны. Они ускоряют только одну или две-три из большого числа возможных реакций. Например, из этилового спирта можно получить следующие продукты: уксусный альдегид, этилуксусный эфир, бутадиен, ацетон, ацетилен, но каждая из реакций превращения этилового спирта проходит только в присутствии «свое­го» специфического катали­затора.

Ускоряющая роль ката­лизатора объясняется тем, что ктивированный комплекс, образованный с участием катализатора, имеет более низкую энергию акти­вации, чем активирован­ный комплекс, возникающий в отсутствие катализа­тора (рис. 3.5). Скорость реакции в при­сутствии катализатора пропорциональна концентрации (гомогенный катализ) или поверх­ности (гетерогенный катализ) катализатора.

Почти все биохимические реакции в клетках животных и растений проходят с участием ферментов.

Ферменты — белки, которые катализируют химические реакции в биологических системах.

Другое название ферментов — энзимы. В природе известны десятки тысяч ферментов. Строение многих из них сходно для растительных и животных клеток, для высших и простейших организмов. От прочих катализаторов они отличаются весьма сложным молекулярным строением, эффективностью, специ­фичностью и чувствительностью к внешним условиям.

Молекула фермента обычно представляет собой клубок из больших белковых цепей — глобулу. На поверхности глобулы или в особом углублении располагается сравнительно неболь­шой по размерам участок — активный центр, который выпол­няет две функции: распознавание и катализ. Распознавание суб­страта — вещества, на которое способен воздействовать дан­ный фермент, — осуществляется за счет точного соответствия между формами и размерами молекулы субстрата и активного центра, как у ключа в замке. Благодаря такому соответствию многие ферменты проявляют высокую специфичность — спо­собность катализировать превращение только одного вещества. Подошедшая из раствора к глобуле фермента молекула субстра­та связывается и ориентируется ферментом таким образом, что­бы активный центр мог осуществлять превращение субстрата. Эффективность* т. е. большая ускоряющая способность фер­мента объясняется тем, что фермент и субстрат образуют акти­вированный комплекс с небольшой энергией активации. Благо­даря этому скорости ферментативных реакций в 10⁹—10¹² раз выше, чем у обычных, неферментативных превращений. Часто для осуществления ката­литического действия активно­го центра бывают необходимы коферменты — небольшие не­белковые молекулы или кати­оны металлов калия, магния, марганца, меди, железа и никеля Коферменты входят в состав образующегося в активном центре активированного комплекса с субстратом.

Действие ферментов в существенной степени зависит от со­става раствора, в том числе от кислотности среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой он в наибольшей степени проявляет свою каталитическую актив­ность (рис. 3.6). Вплоть до

достижения этой температуры ско­рости ферментативных реакций возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Причем числовое значение температур­ного коэффициента γ для таких реакций может быть значитель­но большим, чем предсказываемое правилом Вант-Гоффа. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах от 40 до 50 °С. При более высоких температурах фер­менты теряют свою активность, вследствие тепловой денатура­ции их белковая часть свертывается подобно тому, как сверты­вается при варке белок куриного яйца.