 
        
        Учебное пособие тесты и задачи для фарм
.pdfѐМИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ КАЗАХСТАН
АО «Медицинский университет «Астана»
Сейтембетова А.Ж., Блудова С.А.
ТЕСТЫ И СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО БИОХИМИИ
Учебное пособие
Астана, 2010
1
УДК 577.1(076.1)
ББК 28.072 Я73
ISBN
Рецензенты:
С.Б Рахмадиева – доктор химических наук, профессор, директор института биоорганической химии ЕНУ им. Л.Н. Гумилева.
С.К. Калугина – кандидат химических наук, доцент кафедры фармацевтических дисциплин АО «Медицинский университет Астана».
Сейтембетова А.Ж., Блудова С.А. ТЕСТЫ И СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО БИОХИМИИ, Астана, 2010
Учебное пособие предназначено для обучения, контроля и самостоятельного контроля знаний по биологической химии и может быть использовано в учебном процессе студентами и преподавателями медицинских и медикобиологических специальностей Утверждено и рекомендовано к изданию типографским способом УМС при
АО «МУА» по специальностям высшего и послевузовского образования.
Протокол №___10____от «___10___»__июня______2008_года Сейтембетова А.Ж.,2010 Блудова С.А., 2010
2
| 
 | Химия белков | 
 | |
| 
 | Химический состав белков. | ||
| 1.Молекулы белков построены из: | 
 | 
 | |
| а) гидроксикислот; | б) -D-аминокислот; | в) -D- аминокислот; | |
| г) -L- аминокислот; | д) -L- аминокислот | 
 | 
 | 
| 2.К моноаминомонокарбоновым кислотам относятся: | 
 | ||
| а) лейцин, валин, цистеин, аланин; | б) лизин, глутаминовая кислота; | ||
| в) аспарагиновая кислота, оксипролин; | г) цитруллин, аргинин; | ||
| д) лизин, пролин, орнитин | 
 | 
 | 
 | 
| 3.Строгое чередование аминокислот в молекуле белка – это структура: | |||
| а) первичная; | б) вторичная; | 
 | в) третичная; | 
| г) четвертичная; | д) глобулярная | 
 | 
 | 
| 4.Первичную структуру белков формирует связь: | 
 | ||
| а) пептидная; | б) водородная; | 
 | в) гидрофобная; | 
| г) сложноэфирная; | д) ионная | 
 | 
 | 
| 5.Не встречается в составе белков: | 
 | 
 | |
| а) метионин; | б) глутамин; | 
 | в) лизин; | 
| г) пролин; | д) -аланин | 
 | 
 | 
| 6.К монооаминодикарбоновым кислотам относится: | 
 | ||
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | 
 | в) лизин; | 
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
 | 
| 7.Ароматической аминокислотой является: | 
 | 
 | |
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | 
 | в) лизин; | 
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
 | 
| 8.Укажите иминокислоту: | 
 | 
 | 
 | 
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | 
 | в) лизин; | 
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
 | 
| 9.Качественная реакция на пептидную связь: | 
 | 
 | |
| а) нингидриновая; | б) Адамкевича; | 
 | в) биуретовая; | 
| г) ксантопротеиновая; | д) Миллона | 
 | 
 | 
| 10.Серу содержит: | 
 | 
 | 
 | 
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | 
 | в) лизин; | 
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
 | 
| 11.Незаменимая аминокислота: | 
 | 
 | |
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | 
 | в) аланин; | 
| г) пролин; | д) аспартат | 
 | 
 | 
| 12.К диаминомонокарбоновым кислотам относится: | 
 | ||
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | 
 | в) лизин; | 
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
 | 
3
| 13.Гетероциклическая аминокислота: | 
 | |
| а) фенилаланин; | б) глутамат; | в) триптофан; | 
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
| 14.Пептидная связь: | 
 | 
 | 
| а)-CH2–CH2-; | б)-CH2–CO-; | в)-CH2–NH-; | 
| г)-NH—СО; | д)-CH–SH- | 
 | 
15.Тетрапептид из аланина, валина, глицина, пролина называется:
| а) тирозил-пролил-аланил-валин; | б) валил-тирозил-аланил-пролин; | 
| в) аланил-валил-глицил-пролин; | г) пролил-валил-аланил-тирозин; | 
| д) аланин-валин-пролин-тирозин | 
 | 
16.Выберите правильное определение первичной структуры белка: а) полипептидная цепь, стабилизированная водородными связями;
б) фибриллы белка; в) способ укладки протомеров в олигомерном белке; г) специфическая последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями; д) полипептидная цепь, образованная ковалентными связями между радикалами
| 17.К полноценным белкам относятся белки, которые: | 
 | |||
| а) содержат все незаменимые аминокислоты; | 
 | б) не содержат иминокислоты; | ||
| в) содержат лизин и пролин; | г) содержат все заменимые аминокислоты; | |||
| д) содержат гетероциклические аминокислоты | 
 | 
 | ||
| 18.Незаменимые аминокислоты: | 
 | 
 | 
 | |
| а) содержат в своем составе серу; | 
 | б) синтезируются в живом организме; | ||
| в) не синтезируются в живом организме; | 
 | г) содержат гетероциклы; | ||
| д) содержат в своем составе много карбоновых групп | 
 | |||
| 19.В процессах метилирования участвует аминокислота: | ||||
| а) аланин; | б) валин; | 
 | 
 | в) треонин; | 
| г) метионин; | д) изолейцин | 
 | 
 | 
 | 
| 20.В молекуле белка азота: | 
 | 
 | 
 | 
 | 
| а) 21%; | б) 16%; | 
 | 
 | в) 14%; | 
| г) 70%; | д) 18% | 
 | 
 | 
 | 
| 21.Аминокислотой не является: | 
 | 
 | 
 | |
| а) валин; | б) лейцин; | 
 | 
 | в) лизин; | 
| г) холин; | д) аланин | 
 | 
 | 
 | 
| 22.Присутствие любого белка в растворе определяется при помощи реакции: | ||||
| а) биуретовой; | б) ксантопротеиновой; | в) нингидриновой; | ||
| г) с фенилтиоизоцианатом; | д) Фоля | 
 | 
 | |
| 23.Выберите пептид, на С-конце которого находится иминокислота: | ||||
| а) цис-вал-про-три; | б) лей-мет-глу-про; | 
 | в) асн-вал-гис-фен; | |
| г) тре-ала-арг-глн; | д) цис-лиз-тир-гли | 
 | 
 | |
| 24.Укажите пептид, на N-конце которого находится диаминомонокарбоновая кислота: | ||||
| а) тре-ала-лиз-про; | б) лиз-сер-гис-глн; | 
 | в) асн-вал-иле-арг; | |
| г) глу-лей-тре-три; | д) фен-мет-гли-лиз | 
 | 
 | |
4
25.Для количественного определения аминокислот в растворе используют реакцию:
| а) биуретовую; | б) нингидриновую; | в) Фоля; | 
| г) ксантопротеиновую; | д) Сакагучи | 
 | 
| 26.Витамин РР в организме может синтезироваться из: | 
 | |
| а) фенилаланина; | б) триптофана; | в) лизина; | 
| г) пролина; | д) метионина | 
 | 
| 27.Моноаминодикарбоновыми кислотами являются: | 
 | |
| а) глутамин, глицин; | б) аспарагин, лейцин; | в) аспартат, глутамат; | 
| г) валин, цистеин; | д) лизин, треонин | 
 | 
28.Фенилтиоизоцианат используется для определения:
а) количества аминокислот в белке; б) присутствия циклических аминокислот; в) С-концевой аминокислоты; г) количества белка в растворе;
д) N-концевой аминокислоты
| 29.Нонапептидом является: | 
 | 
 | 
| а) ангиотензин I; | б) вазопрессин; | в) инсулин; | 
| г) ангиотензин II; | д) глюкагон | 
 | 
| 30.Незаменимые аминокислоты: | 
 | |
| а) серин, глютамин; | б) треонин, лизин; | в) глутамат, аспарагин; | 
| г) глицин, аланин; | д) аспартат, гистидин | 
 | 
| 31.Пептид, на С-конце которого находится ароматическая аминокислота: | ||
| а) цис-вал-про-лиз; | б) лей-мет-глу-про; | в) асн-вал-гис-фен; | 
| г) тре-ала-арг-глн; | д) тир-лиз-тир-гли | 
 | 
| 32.Серосодержащие аминокислоты: | 
 | 
 | ||
| а) фенилаланин, триптофан; | б) глутамат, аспартат; | в) лизин, лейцин; | ||
| г) пролин, тирозин; | 
 | д) метионин, цистеин | 
 | |
| 33.Незаменимая аминокислота: | 
 | 
 | 
 | |
| а) лейцин; | б) глутамат; | в) аланин; | ||
| г) пролин; | д) серин | 
 | 
 | |
| 34.Диаминомонокарбоновые кислоты: | 
 | 
 | ||
| а) фенилаланин, триптофан; | б) глутамат, аспартат; | в) лизин, аргинин; | ||
| г) пролин, тирозин; | 
 | д) метионин, цистеин | 
 | |
| 35.Гетероциклическая аминокислота: | 
 | 
 | ||
| а) фенилаланин; | б) гистидин; | в) лизин; | ||
| г) пролин; | д) метионин | 
 | 
 | |
| 36.Для определения серосодержащих аминокислот используют реакцию: | ||||
| а) биуретовую; | б) нингидриновую; | в) Фоля; | ||
| г) ксантопротеиновую; | д) Сакагучи | 
 | 
 | |
| 37.Ксантопротеиновая реакция используется для определения: | ||||
| а) ароматических аминокислот; | б) иминокислот; | в) цистеина; | ||
| г) присутствия белка в растворе; | д) аргинина | 
 | 
 | |
5
| 38.Незаменимые аминокислоты: | 
 | |
| а) серин, глутамин; | б) лейцин, валин; | в) глутамат, аспарагин; | 
| г) глицин, аланин; | д) аспартат, гистидин | 
 | 
| 39.Для определения аргинина используют реакцию: | 
 | |
| а) биуретовую; | б) ксантопротеиновую; | в) Фоля; | 
| г) нингидриновую; | д) Сакагучи | 
 | 
| 40.Аминокислоты, содержащие амидную группу: | 
 | |
| а) фенилаланин, триптофан; | б) глутамат, аспартат; | в) лизин, лейцин; | 
| г) аспарагин, глутамин; | д) метионин, цистеин | 
 | 
Физико-химические свойства белков. Методы выделения и очистки белков.
| 1.При денатурации белка происходит: | 
 | 
 | |
| а) нарушение нативной конформации белка; | 
 | б) гидролиз пептидных связей; | |
| в) восстановление нативной конформации; | г) формирование гидратной оболочки; | ||
| д) переход белка в изоэлектрическое состояние | 
 | 
 | |
| 2.При высокой температуре денатурация обусловлена: | 
 | ||
| а) разрывом водородных и гидрофобных связей; | б) гидратацией белка; | ||
| в) снятием заряда; | г) образованием комплексных солей; | ||
| д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами; | |||
| 3.Основные свойства белка обусловлены наличием: | 
 | ||
| а) лизина, аргинина; | б) серина, треонина; | в) глутамата, аспартата; | |
| г) аланина, изолейцина; | д) валина, лейцина | 
 | |
| 4.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот: | |||
| а) карбоксила; | б) аминогруппы; | 
 | в) SН-группы; | 
| г) гидроксила; | д) амидной группы | 
 | 
 | 
5.Кислотные свойства белков обусловлены наличием:
а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата; г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина
6.В изоэлектрической точке белок:
а) наименее растворим б) обладает зарядом; в) является катионом г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле
7.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:
| а) карбоксила; | б) аминогруппы; | в) SН-группы; | |
| г) гидроксила; | д) амидной группы | 
 | |
| 8.Пептид, с наиболее высоким положительным зарядом: | |||
| а) тирозил-пролил-аланил-глутамин; | б) валил-тирозил-лизил-пролин; | ||
| в) лизил-валил-пролил-аргинин; | г) лизил-валил-глутаминил-тирозин; | ||
| д) аланин-валил-аргинил-тирозин | 
 | 
 | |
6
9.При нагревании раствора белков до 800 С не происходит:
а) разрыв слабых связей; б) нарушение взаимодействия белков с лигандами; в) уменьшение растворимости белков; г) изменение первичной структуры белков; д) приобретение молекулами белков случайной конформации
| 10.Пептид, имеющий нейтральный заряд: | 
 | 
| а) тирозил-пролил-аланил-валин; | б) валил-метионил-аланил-аргинин; | 
| в) аланил-валил-глутаминил-тирозин; | г) лизил-глицил-аланил-фенилаланин; | 
| д) аспарагинил-цистеинил-лейцил-триптофан | 
 | 
11.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена:
а) разрывом гидрофобных связей; б) изменением первичной структуры белков; в) гидратацией белка; г) изменением ионизации ионогенных групп; д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;
12.В изоэлектрической точке белок:
а) обладает зарядом; б) является катионом; в) электронейтрален; г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле
13.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена:
| а) разрывом водородных и гидрофобных связей; | б) гидратацией белка; | 
| в) образованием нерастворимых комплексных солей; | г) снятием заряда; | 
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами
14.При денатурации белков не происходит:
а) увеличение объема молекул; б) снижение растворимости; в) нарушение нативной конформации; г) гидролиз пептидных связей;
д) увеличение доступности белков для действия протеолитических ферментов
| 15.Денатурацию белков не вызывает: | 
 | 
 | |
| а) повышение температуры; | б) действие солей тяжелых металлов; | ||
| в) резкое изменение рН; | 
 | г) воздействие этанола; | |
| д) действие солей щелочных и щелочноземельных металлов | |||
| 16.Пептид, наименее растворимый в воде: | 
 | ||
| а) арг-сер-цис-лиз; | б) мет-лей-про-асн; | в) фен-глу-вал-асп; | |
| г) глу-тре-арг-три; | д) глн-асп-тир-гис | 
 | |
| 17.Укажите пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0: | |||
| а) цис-гли-вал-три; | б) асп-тре-лиз-сер; | в) лей-про-глн-фен; | |
| г) тир-асн-иле-мет; | д) ала-гис-вал-лей | 
 | |
18.Наиболее специфичным методом выделения белков является:
| а) ионная хроматография; | 
 | б) гель-фильтрация; | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) ультрацентрифугирование | ||
| 19.Для наиболее грубого удаления балластных белков используют: | |||
| а) ионную хроматографию; | 
 | б) аффинную хроматографию; | |
| в) электрофорез; | г) гель-фильтрацию; | д) высаливание; | |
20.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют:
| а) ионную хроматографию; | б) электрофорез; | в) диализ; | 
| г) электрофорез | д) высаливание; | 
 | 
7
21.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом:
| а) ионная хроматография; | б) гель-фильтрация; | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) ультрацентрифугирование | |
| 22.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли: | ||
| а) ионная хроматография; | б) диализ | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) ультрацентрифугирование | |
| 23.Метод, основанный на различиях в растворимости белков: | ||
| а) ионообменная хроматография; | б) гель-фильтрация; | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) ультрацентрифугирование | |
| 24.Метод, основанный на различиях заряда белковых молекул: | ||
| а) аффинная хроматография; | б) гель-фильтрация; | в) высаливание; | 
| г) электрофорез; | д) ультрацентрифугирование | |
25.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:
| а) ионообменная хроматография; | б) электрофорез; | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) ультрацентрифугирование | |
| 26.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул: | ||
| а) ионообменная хроматография; | б) электрофорез; | в) высаливание; | 
| г) гель-фильтрация; | д) аффинная хроматография; | |
| 27.Метод, основанный на присоединении белка к иммобилизованному лиганду: | ||
| а) ионообменная хроматография; | б) электрофорез; | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) ультрацентрифугирование | |
| 28.Метод, использующий различия в заряде белков: | 
 | |
| а) ионообменная хроматография; | б) электрофорез; | в) высаливание; | 
| г) аффинная хроматография; | д) гель-фильтрация | 
 | 
| 29.Денатурация белка сопровождается: | 
 | 
 | 
| а) изменением конформации белка; | б) нарушением связывания белка с лигандами; | |
| в) разрывом пептидных связей; | г) верно б и в; | д) верно а и б | 
30.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в кислой среде:
| а) арг-сер-цис-лиз; | б) мет-лей-про-асн; | в) фен-глу-вал-асп; | 
| г) гис-тре-арг-три; | д) глн-вал-тир-гис | 
 | 
| 31.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в щелочной среде: | ||
| а) арг-сер-цис-лиз; | б) мет-лей-про-асн; | в) фен-глу-вал-асп; | 
| г) глу-тре-цис-три; | д) глн-асп-тир-гис | 
 | 
| 32.Укажите пептид, который электронейтрален при рН более 7: | ||
| а) тир-сер-цис-мет; | б) лиз-лей-про-арг; | в) фен-глу-вал-асп; | 
| г) глу-тре-иле-три; | д) глн-асп-тир-гис | 
 | 
| 33.Укажите пептид, который электронейтрален при рН менее 7: | ||
| а) арг-сер-цис-лиз; | б) мет-лей-про-асн; | в) фен-гли-вал-асн; | 
| г) глу-тре-асп-три; | д) глн-иле-тир-гис | 
 | 
8
Структурная организация белковых молекул. Функции белков. Ингибиторы белковых функций. Классификация белков.
| 1.Первичную структуру белков формирует связь: | 
 | |
| а) пептидная; | б) водородная; | в) гидрофобная; | 
| г) сложноэфирная; | д) дисульфидная | 
 | 
| 2.Вторичная структура белков стабилизируется связью: | ||
| а) пептидной; | б) гидрофобной; | в) водородной; | 
| г) сложноэфирной; | д) дисульфидной | 
 | 
3.Связи между радикалами аминокислот в отдельной полипептидной цепи формируют:
| а) четвертичную структуру; | б) третичную структуру; | в) α-спираль; | 
| г) первичную структуру; | д) β-складчатую структуру | 
 | 
| 4.Четвертичная структура белков: | 
 | 
 | 
| а) совокупность нескольких субъединиц белка; б) конформация полипептидной цепи; | ||
в) полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков;
| г) совокупность полинуклеотидных цепей; | д) конформацию участков полипептида | ||
| 5.Укажите радикалы, нарушающие формирование вторичной структуры белков: | |||
| а) одинаково заряженные радикалы; | 
 | б) объемные радикалы; | |
| в) пролин; | г) верно а и б; | 
 | д) верно а, б и в | 
| 6.Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия | |||
| между радикалами аминокислот: | 
 | 
 | |
| а) первичная; | б) вторичная; | 
 | в) супервторичная; | 
| г) третичная; | д) четвертичная | 
 | |
| 7.Однотипный порядок чередования регулярных вторичных структур: | |||
| а) первичная; | б) вторичная; | 
 | в) супервторичная; | 
| г) третичная; | д) четвертичная | 
 | |
| 8.Пространственная структура белка, образованная водородными связями | |||
| между атомами пептидного остова: | 
 | 
 | |
| а) первичная; | б) вторичная; | 
 | в) супервторичная; | 
| г) третичная; | д) четвертичная | 
 | |
| 9.Пространственная структура белка, образованная за счет нековалентных | |||
| взаимодействий между отдельными пептидами: | 
 | ||
| а) первичная; | б) вторичная; | 
 | в) супервторичная; | 
| г) третичная; | д) четвертичная | 
 | |
| 10.Биологические свойства гемоглобина обеспечивает структура: | |||
| а) первичная; | б) вторичная; | 
 | в) третичная; | 
| г) четвертичная; | д) супервторичная | 
 | |
| 11.Классифицируя белки на глобулярные и фибриллярные учитывают: | |||
| а) форму молекул; | б) электрофоретическую подвижность; в) функцию; | ||
| г) отсутствие небелковой части; | д) наличие небелковой части | ||
| 12.Структурную функцию выполняет: | 
 | 
 | |
| а) коллаген; | б) интерферон; | в) гемоглобин; | |
| г) плазмин; | д) миозин | 
 | 
 | 
9
| 13.Гормональную функцию выполняет: | 
 | |
| а) коллаген; | б) интерферон; | в) инсулин; | 
| г) плазмин; | д) миозин | 
 | 
| 14.Сократительную функцию выполняет: | 
 | |
| а) коллаген; | б) интерферон; | в) гемоглобин; | 
| г) плазмин; | д) миозин | 
 | 
15.Четвертичная структура молекулы гемоглобина описывается формулой:
| а) 2 2; | б) ; | в) 4; | 
| г) 4; | д) 3 | 
 | 
16.В формировании третичной структуры белковой молекулы не участвуют связи:
| а) ионные; | б) координационные; | в) водородные; | 
| г) гидрофобные; | д) пептидные | 
 | 
| 17.Казеиноген относится к классу: | 
 | |
| а) хромопротеидов; | б) фосфопротеидов; | в) гликопротеидов; | 
| г) липопротеидов; | д) металлопротеидов | |
| 18.Белок, переносящий кислород: | 
 | |
| а) гемоглобин; | б) альбумин; | в) кератин; | 
| г) трипсин; | д) амилаза | 
 | 
| 19.Функции, которые белки выполняют в организме: | 
 | |
| а) транспортная; | б) защитная; | в) регуляторная; | 
| г) структурная; | д) все верно | 
 | 
| 20.Белки, выполняющие каталитические функции: | 
 | |
| а) иммуноглобулины; | б) ферменты; | в) коллагены; | 
| г) альбумины; | д) кератины | 
 | 
| 21.Глобулярным белком является: | 
 | |
| а) миоглобин; | б) коллаген; | в) кератин; | 
| г) эластин; | д) миозин | 
 | 
| 22.Гликопротеиды содержат: | 
 | |
| а) углевод; | б) фосфат; | в) липид; | 
| г) металл; | д) нуклеотид | 
 | 
| 23.Защитную функцию в организме выполняют: | 
 | |
| а) иммуноглобулины; | б) ферменты; | в) коллагены; | 
| г) альбумины; | д) кератины | 
 | 
| 24.Фибриллярным белком является: | 
 | |
| а) миоглобин; | б) альбумин; | в) кератин; | 
| г) трипсин; | д) гемоглобин | 
 | 
| 25.Четвертичной структурой обладает: | 
 | |
| а) миоглобин; | б) альбумин; | в) кератин; | 
| г) трипсин; | д) гемоглобин | 
 | 
10
