BKh

Биологическая химия (зачет за I семестр)

Первичная структура белка – это:

+Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке

Основа первичной структуры белка:

+Полипептидная цепь

Первичную структуру белков определяют как:

+Состав и порядок аминокислот

Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?

+Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот

Пептидная связь в белках:

+Имеет частично двойной характер

Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:

+Дисульфидные связи образуются после того, как полипептид сформировал свою трехмерную структуру

Что понимают под третичной структурой белка?

+Расположение всей полипептидной цепи в пространстве

Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?

+Спиральная структура участка молекулы белка

Третичная структура белка – это:

+Конформация полипептидной цепи, стабилизированная взаимодействием радикалов аминокислот

Четвертичная структура белка – это:

+Расположение протомеров относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке

Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:

+Степень гидратации белков

Для получения нативных белков можно использовать метод:

+Осаждения солями щелочно-земельных металлов

Метод обратимого осаждения белка – это:

+Высаливание

Разделение белков методом высаливания основано на:

+Способности белков осаждаться при различной степени насыщения их растворов сульфатом аммония

Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:

+Сульфат аммония

Конечные продукты полного гидролиза простых белков:

+Аминокислоты

Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?

+Метод формолового титрования

Что происходит с белком при действии высокой температуры в присутствии соляной кислоты?

+Гидролиз

Для разделения аминокислот гидролизата белков наиболее широко используется:

+Ионообменная хроматография

Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:

+Химотрипсина

Скорость гельфильтрации белков зависит от:

+Величины молекулярной массы

Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:

+Диализ

Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?

+Диализ

Разделение белков методом диализа основано на:

+Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:

+Различии в размерах молекул белков

Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза?

+Наличие заряда

Смесь аминокислот, содержащая валин, аспарагиновую кислоту, лизин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот останется на линии старта?

+Валин

При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора ниже, чем изоэлектрическая точка белка, последний:

+Мигрирует к катоду

При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора соответствует изоэлектрической точке белка, последний:

+Останется на линии старта

При проведении электрофореза в условиях, где pH буферного раствора выше, чем изоэлектрическая точка белка, последний:

+Мигрирует к аноду

Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:

+ Взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?

+Наличие заряда

Разделение белков методом аффинной хроматографии основано на:

+Связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру

Распределительная хроматография – это метод разделения молекул по:

+Растворимости в разных растворах

Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:

+Изменением рН

В образовании координационной связи между гемом и глобином в молекуле гемоглобина принимает участие аминокислота:

+Гистидин

В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:

+Серин

Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?

+Глюкоза

В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:

+Ионная

Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:

+Аспарагин

Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:

+Гель-хроматография

+Ультрацентрифугирование

Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:

+Ультрацентрифугирование

+Двухмерный электрофорез

+Гель-фильтрация

Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?

+Заряд молекулы

+Форма молекулы

Выберите среды, в которых можно проводить электрофорез при разделении белков по молекулярной массе:

+Агарозный гель

+Полиакриламидный гель

Белки на электрофореграмме можно выявить путем:

+Окрашивания специфическими красителями

+Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами и мечеными радиоактивной меткой вторичными антителами

+Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами и вторичными антителами, ковалентно связанными с ферментами

Что понимают под изменением конформации белков?

+Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей

+ Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка при взаимодействии с лигандом

Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

+Белка с лигандом

+Протомеров в олигомерном белке

+Функционально связанных ферментов при формировании мультиферментных комплексов

Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:

+Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы

+Перемещение молекулы гемового железа относительно плоскости порфиринового кольца вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина

Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:

+Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH и концентрации 2,3-дифосфоглицериновой кислоты

+В гемоглобине оксигенация одной субъединицы влияет на оксигенацию других субъединиц

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:

+Совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры

+Участок молекулы белка, комплементарный лиганду

Факторы, препятствующие осаждению белковых молекул:

+Гидратная оболочка

+Электрический заряд белка

Растворимыми белками являются:

+Альбумин

+Фосфопротеины

+Гемоглобин

Чем определяется растворимость белков в водной среде?

+Ионизацией белковой молекулы

+Гидратацией белковых молекул при растворении

+Формой молекулы белка

В изоэлектрической точке белок:

+Имеет наименьшую растворимость

+Не имеет заряда

Выберите нерастворимые белки:

+Волокна коллагена

+Волокна кератина

При денатурации белков:

+Разрушается четвертичная структуры

+Сохраняется конфирурация

+Изменяется растворимость

Денатурацию белка вызывают:

+Воздействие сильных электролитов

+Воздействие солей тяжелых металлов

Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?

+ Наличие пептидных связей

+Потеря функциональной активности

Что происходит при денатурации белков?

+Изменение нековалентных связей

+Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом

+Изменение растворимости белка

Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?

+Изменение температуры

+Изменение рН

+Действие солей тяжелых металлов

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Высаливание

5Диализ

6Гель-фильтрация

0Метод основан на способности белков осаждаться при различной степени насыщения растворов белков сульфатом аммония, а также солями щелочных и щелочно-земельных металлов

0Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану, в то время как низкомолекулярные вещества проходят через нее. Применяется для очистки белков от низкомолекулярных соединений

0Метод основан на различии в размерах молекул белков. Применяется для разделения белков по молекулярной массе, для определения молекулярной массы белков, для очистки от низкомолекулярных соединений

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ультрацентрифугирование

5Ионообменная хроматография

6Аффинная хроматография

0Метод основан на зависимости скорости седиментации молекул под действием центробежной силы от их молекулярной массы

0Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

0Метод основан на связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ионообменная хроматография

5Метод пептидных карт

6Аффинная хроматография

0Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

0Метод используется для выявления различий в структуре гомологичных белков

0Метод основан на связывании белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Электофорез

5Изоэлектрофокусирование

6Распределительная хроматография

0Метод основан на разделении белков в электрическом поле в зависимости от заряда

0Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

0Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ионообменная хроматография

5Электрофорез в полиакриламидном геле

6Изоэлектрофокусирование

0Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

0Метод основан на различиях в скорости движения белков в электрическом поле. Применяется для разделения белков по заряду и молекулярной массе

0Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

Стереоизомерия характерна для всех аминокислот, кроме ____________________.

глицина

Дикарбоновыми аминокислотами являются глутаминовая и ____________________.

аспарагиновая

Серосодержащими аминокислотами являются цистеин и ____________________.

метионин

В слабощелочной среде не имеют заряда аминокислоты лизин, аргинин и ____________________.

гистидин

Гидроксильную группу содержат аминокислоты тирозин, серин и ____________________.

треонин

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9D-глюкозо-6-фосфат + Н₂О → D-глюкоза + ортофосфат

10Пируват → Ацетальдегид + СО₂

8(Гликоген)_n + ортофосфат → (Гликоген)_n-1 + α-D-глюкозо-1-фосфат

7L-метионин ↔ D-метионин

6L-глутамат + НАД⁺ + Н₂О ↔ иминоглутарат + НАДН∙ Н⁺

0Оксидоредуктаза

0Изомераза

0Трансфераза

0Гидролаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10Фумарат + Н₂О ↔ Малат

8L-аспартат + 2-оксоглутарат ↔ оксалоацетат + L-глутамат

6Ацетат + КоА + АТФ → ацетил-КоА + АМФ + пирофосфат

9Мочевина + Н₂О → 2NH₃ + СО₂

7Глюкозо-6-фосфат ↔ фруктозо-6-фосфат

0Лигаза

0Изомераза

0Трансфераза

0Гидролаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А

10R–CH₂–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H₂O

6АН2 + О2 → А + Н2О2

7АН2 + В → А + ВН2

82Н2О2 → 2Н2О + О2

0Оксидаза

0Дегидрогеназа

0Каталаза

0Пероксидаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8Глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат +АДФ

9УДФ-глюкоза ↔ УДФ-галактоза

7ЩУК → ПВК + СО2

6H2N–CO–NH2 + H2O → CO2 + 2NH3

10Лактат + НАД+ ↔ ПВК + НАДН∙ Н+

0Гидролаза

0Лиаза

0Трансфераза

0Изомераза

0Оксидоредуктаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9Присоединение СО₂ к молекуле субстрата с затратой АТФ

8Перенос атомов водорода с субстрата на промежуточный акцептор

7Перенос атомов водорода с субстрата на кислород

6Включение атомарного или молекулярного кислорода в субстрат

10Распад пероксида водорода с выделением молекулярного кислорода

0Оксигеназа

0Оксидаза

0Дегидрогеназа

0Лигаза

0Каталаза

Найдите соответствие между ферментами и механизмами их действия:

8Эстеразы

10Пептидазы

6Лиазы

9Дегидрогеназы

7Гидроксилазы

0Ускоряют негидролитические реакции распада органических соединений по связям углерод – кислород

0Катализируют окисление органических соединений молекулярным кислородом с образованием гидроксильной группы

0Действуют на сложноэфирные связи

0Используют НАД⁺ и НАДФ⁺ в качестве промежуточных акцепторов водорода

0Катализируют разрыв пептидных связей с присоединением воды по месту разрыва

При каком значении рН большинство ферментов проявляют максимальную активность?

+6,0 – 8,0

Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

+35 – 40єС

При увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции:

+Сначала возрастает, затем стабилизируется на постоянном уровне

При увеличении концентрации фермента и избытке субстрата скорость ферментативной реакции:

+Непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента

Первопричина снижения активности ферментов при отклонении от рН-оптимума:

+Изенение ионизации функциональных групп фермента

Влияние постепенного повышения температуры от 20єС до 80єС на активность фермента может быть описано как:

+Постепенное увеличение активности с последующим ее снижением

Часто наблюдаемое снижение скорости катализируемой ферментом реакции при нагревании связано с:

+Наступлением денатурации молекулы фермента

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата в продукт за 1 ____________________.

{секунду;сек;с}

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата в продукт за 1 ____________________.

{минуту;мин}

Удельная активность фермента – это количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание ____________________ в растворе.

белка

Активность фермента, выраженная в каталах, имеет размерность ____________________.

{моль/с;моль/секунду;моль/сек}

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 молекулой фермента в продукт за 1____________________.

{секунду;сек;с}

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы:

+Изменение конформации субстрата

+Сближение функциональных групп, участвующих в катализе

+Усиление комплементарности между ферментом и субстратом

В активном центре фермента имеются участки:

+Контактный

+Каталитический

+Способствующий

+Вспомогательный

Кофрментами являются:

+Витамин К

+Нуклеотиды

+Металлы

+Глутатион

Виды специфичности ферментов:

+Стереохимическая

+Абсолютная

+Абсолютная групповая

+Относительная групповая

Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов?

+Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

+Активный центр и субстрат комплементарны друг другу

+Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

Выберите возможные функции коферментов в ферментативном катализе:

+Участвуют в связывании фермента с субстратом

+Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра

+Участвуют в катализе вместе с апоферментом

+Стабилизируют структуру фермента

Какие ферменты обладают абсолютной специфичностью?

+Уреаза

+Лактаза

Особенности аллостерических ферментов:

+Наличие четвертичной структуры

+Подвержены действию эффекторов

+Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении

Виды аллостерической регуляции:

+Ретроингибирование

+Активация предшественником

Выберите события, происходящие при аллостерическом ингибировании активности фермента:

+Уменьшается скорость ферментативной реакции

+Изменяется конформация аллостерического центра

+Эффектор присоединяется в аллостерическом центре

Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам:

+Специфические

+Обратимые

Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим эффекторам:

+Не похожи на субстрат

+Их действие не устраняется избытком субстрата

+Снижают Vmax ферментативной реакции

Типы изоферментов:

+Клеточные

+Образовавшиеся в результате нековалентного связывания субъединиц

+Образовавшиеся в результате мутации структурного гена

+Органые

Изоферменты:

+Имеют различную первичную структуру

+Отличаются по физико-химическим свойствам

+Могут иметь в своем составе одинаковые субъединицы

Какие характеристики лактатдегидрогеназы верны?

+Имеет четвертичную структуру

+Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат

+Относится к классу оксидоредуктаз

Собственно множественные формы ферментов образуются в результате постсинтетических модификаций путем:

+Фосфорилирования

+Дефосфорилирования

+Ограниченного протеолиза

+Аденилирования

Изофементы лататдегидрогеназы:

+ННММ

+ММММ

+НМММ

Выбеите правильное утверждение:

+Конкурентное ингибирование проявляется всякий раз, когда ингибитор соединяется с тем же участком активного центра, что и субстрат

Химические аналоги субстратов могут выступать в качестве:

+Конкурентных ингибиторов

Для лечения некоторых инфекционных заболеваний, вызываемых бактериями, применяются сульфаниламидные препараты, блокирующие синтез фактора роста бактерий. Выберите механизм действия сульфаниламидных препаратов:

+Конкурируют с п-аминобензойной кислотой за активный центр фермента, синтезирующего фолиевую кислоту

Ингибирование синтеза пиримидиновых нуклеотидов избытком ЦТФ осуществляется по принципу:

+Аллостерической регуляции

Регуляция 2,3-дифосфоглицератом связывания кислорода гемоглобином – это:

+Присоединение или отщепление низкомолекулярного эффектора

Ковалентная модификация молекулы фермента осуществляется всеми нижеперечисленными способами, кроме:

+Тотального протеолиза

Причины гиперферментемии:

+Усиление пролиферации клеток, продуцирующих фермент

+Повышение проницаемости клеточных мембран

+Некроз клеток

Использование ферментов как лекарственных препаратов ограничено:

+Небольшой продолжительностью действия

+Низкой стабильностью

+Сложностью получения высокоочищенных препаратов

На выход ферментов в кровь влияют:

+Градиент их концентрации на границе раздела органа (ткани) и кровеносного русла

+Размер молекул ферментов

+Внутриклеточная локализация ферментов

Преимущества иммобилизованных ферментов по сравнению с неиммобилизованными:

+Возможность многократного использования

+Повышенная стабильность

+Возможность направленного транспорта

+Легкость удаления из реакционной среды

Для лечения бронхитов используются:

+Химотрипсин

+Трипсин

Для заместительной терапии используются:

+Пепсин

+Трипсин

Фосфофруктокиназа катализирует реакцию:

+Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ

Пируваткиназа катализирует реакцию:

+Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ

Коферментом глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы является:

+НАД+

Укажите судьбу гликолитического НАДН.Н+ в анаэробных условиях:

+окисляется при восстановлении пирувата в лактат

С процессом окислительного фосфорилирования связана реакция аэробного гликолиза:

+Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4 ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + НАДН.Н+

Алкогольдегидрогеназа катализирует реакцию:

+Ацетальдегид + НАДН.Н+ ↔ Этанол + НАД+

Ферментами гликолиза являются нижеперечисленные ферменты, кроме:

+пируватдекарбоксилазы

Следующие утверждения характеризуют лактатдегидрогеназу, кроме:

+катализирует необратимую реакцию

Гликолиз – это реакции:

+окисления глюкозы до лактата

В процессе аэробного окисления глюкоза расщепляется до:

+углекислого газа и воды

Депонированной формой углеводов у человека является:

+гликоген

Приведённые ниже утверждения характеризуют обмен гликогена, за исключением:

+осуществляется в митохондриях

Нижеследующие утверждения характеризуют гликогенез, за исключением:

+включение 1 моля глюкозы в гликоген требует 6 молей макроэргических соединений.

Приведённые ниже утверждения характеризуют гликогенолиз, кроме:

+стимулируется при гипергликемии

Укажите фермент, катализирующий реакцию: (С6Н10О5)n + Фн → (С6Н10О5)n-1 + Глюкозо-1-фосфат.

+гликогенфосфорилаза

Фосфоролиз гликогена в печени и мышцах даёт различные продукты. Назовите фермент, отсутствие которого в миоцитах приводит к этим различиям:

+глюкозо-6-фосфатаза

Аллостерический активатор гликогенсинтазы:

+глюкозо-6-фосфат

Аллостерический активатор гликогенфосфорилазы:

+АМФ

Выберите правильное и наиболее полное утверждение. Уровень гликемии отражает баланс между следующими метаболическими процессами:

+утилизацией глюкозы тканями и скоростью глюконеогенеза и гликогенолиза в печени

Белком-переносчиком глюкозы в клетки является:

+ГЛЮТ

Определите основное назначение пентозофосфатного пути:

+генерация в цитоплазме НАДФН.Н+ и снабжение тканей рибозо-5-фосфатом

Ферменты пентозного цикла, катализирующие образование НАДФН.Н+:

+глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа