- •Основы биологической химии предисловие
- •Введение Предмет и задачи биохимии
- •Основные признаки живой материи
- •Глава 1. Химический состав организмов
- •Глава 2. Структура и свойства белков
- •2.1. Роль и определение белков.
- •2.2. Функции белков в организме
- •2.3. Элементный состав белков. Содержание белков в органах и тканях
- •2.4. Аминокислотный состав белков
- •2.5. Кислотно-основные свойства аминокислот
- •2.6. Стереохимия аминокислот
- •2.7. Строение белков
- •2.8. Уровни структурной организации белков
- •Первичная структура
- •Вторичная структура белков
- •Третичная структура белков
- •Четвертичная структура белков
- •2.9. Физико-химические свойства белков
- •Кислотно-основные свойства белков
- •Растворимость белков
- •Денатурация и ренатурация
- •2.10. Классификация белков
- •2.11. Методы выделения и очистки белков
- •Очистка белков
- •Глава 3. Углеводы
- •3.1. Понятие об углеводах и их классификация
- •3.2. Моносахариды
- •Оптические свойства моносахаридов
- •Структура моносахаридов
- •3.3. Химические свойства моносахаридов Реакции с участием карбонильной группы
- •Реакции с участием гидроксильных групп
- •3.4. Сложные углеводы
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Гомополисахариды
- •Гетерополисахариды
- •3.5. Биологические функции углеводов
- •Глава 4. Нуклеиновые кислоты
- •4.1. Общая характеристика нуклеиновых кислот
- •4.2. Химический состав и строение нуклеиновых кислот
- •4.3. Уровни структурной организации нуклеиновых кислот
- •Первичная структура нуклеиновых кислот
- •Вторичная структура днк
- •Вторичная структура рнк
- •Третичная структура рнк и днк
- •Глава 5. Липиды
- •5.1. Общая характеристика и классификация липидов
- •5.2. Липидные мономеры
- •5.3. Многокомпонентные липиды
- •5.4. Биологические функции липидов
- •Глава 6. Ферменты
- •6.2. Химическая природа и структура ферментов
- •6.3. Кофакторы ферментов Ионы металлов как кофакторы ферментов
- •Коферменты
- •6.4. Механизм действия ферментов
- •6.5. Свойства ферментов
- •6.6. Специфичность действия ферментов
- •6.7. Факторы, влияющие на скорость ферментативного катализа
- •Влияние температуры на активность ферментов
- •Влияние рН на активность ферментов
- •Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции
- •Зависимость скорости реакции от времени
- •6.8. Регуляция активности ферментов
- •Активация ферментов
- •Ингибирование ферментов
- •Аллостерическая регуляций действия ферментов
- •6.9. Определение активности ферментов
- •6.10. Номенклатура и классификация ферментов
- •6.11. Локализация ферментов в организме и клетке
- •6.12. Применение ферментов
- •Глава 7. Витамины
- •7.1.Понятие о витаминах
- •7.2. Классификация витаминов
- •7.3. Жирорастворимые витамины
- •7.4. Водорастворимые витамины
- •7.5. Витаминоподобные вещества
- •Глава 8. Общие закономерности обмена веществ и энергии в организме
- •8.1. Обмен веществ
- •8.2. Обмен энергии
- •Глава 9. Биологическое окисление
- •9.2. Дыхательная цепь
- •9.3. Окислительное фосфорилирование
- •Глава 10. Обмен углеводов
- •10.1. Переваривание углеводов
- •10.2. Метаболизм глюкозы
- •10.3. Биосинтез гликогена
- •10.4. Распад гликогена
- •10.5. Анаэробный гликолиз
- •10.6. Аэробный распад глюкозы
- •Аэробный распад глюкозы в мозге
- •10.7. Пентозофосфатный цикл
- •10.8. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез)
- •10.10. Регуляция обмена углеводов
- •Глава 11. Обмен липидов
- •11.1. Переваривание липидов
- •11.2. Метаболизм глицерина
- •11.3. Метаболизм жирных кислот
- •11.4. Биосинтез жиров
- •11.5. Регуляция обмена липидов
- •Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- •12.1. Пути распада рнк и днк
- •12.2. Распад пуриновых и пиримидиновых оснований
- •12.3. Биосинтез нуклеотидов
- •Биосинтез пурииовых нуклеотидов
- •Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов
- •Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •12.4. Биосинтез нуклеиновых кислот
- •Биосинтез днк (репликация)
- •Биосинтез рнк (транскрипция)
- •Безматричный синтез рнк
- •12.5. Путь информации от генотипа к фенотипу
- •Глава 13. Обмен белков
- •13.1. Понятие об обмене белков
- •13.2. Переваривание белков пищи и распад белков тканей Переваривание белков
- •Распад белков в тканях
- •13.3. Метаболизм аминокислот
- •Трансаминирование аминокислот
- •Дезамииирование аминокислот
- •Превращение углеродных скелетов аминокислот. Реакции декарбоксилирования
- •13.4. Удаление аммиака из организма. Орнитиновый цикл
- •13.5. Синтез аминокислот
- •13.6. Биосинтез белков (трансляция)
- •Глава 14. Водно-солевой и минеральный обмен
- •14.1. Водно-солевой обмен Содержание воды в организме и клетке
- •Роль и функции воды в процессе жизнедеятельности
- •14.2. Регуляция водно-солевого обмена
- •Регуляция рН
- •14.3. Минеральный обмен Минеральные вещества
- •Функции минеральных веществ
- •Минеральные вещества и обмен нуклеиновых кислот
- •Минеральные вещества и обмен белков
- •Минеральные вещества и обмен углеводов и липидов
- •14.4. Регуляция минерального обмена
- •Глава 15. Взаимосвязь обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот
- •Глава 16. Гормоны, нервно-гормональная регуляция обмена веществ
- •16.1. Понятие о гормонах. Основные принципы регуляции обмена веществ
- •16.2. Классификация гормонов
- •16.3. Общие представления о действии гормонов
- •16.4. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •16.5. Гормоны поджелудочной железы
- •16.6. Гормоны надпочечников
- •16.7. Гормоны половых желез
- •16.8. Гормоны гипоталамо-гипофизарной системы
- •16.9. Гормоны тимуса и эпифиза
- •16.10. Простагландины
- •16.11. Биохимическая адаптация
- •Рекомендуемая литература
- •Оглавление
6.10. Номенклатура и классификация ферментов
До 1961 года не существовало единого подхода к образованию названий ферментов. Исторически возникшие (тривиальные) названия ферментов строились либо по названию субстрата с изменением суффикса на -аза (например, уреаза, гистидаза, аргиназа), либо по характеру действия, например, пепсин (от греческого «легкие» - пищеварение) или трипсин (от греческого «трипсис» - разжижаю) и так далее. В 1961 году на V Международном биохимическом конгрессе в Москве были разработаны и утверждены правила рациональной номенклатуры ферментов.
Согласно этим правилам название фермента составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом. Если данная реакция сопровождается переносом группы атомов от одного партнера (субстрата) к другому (акцептору), то в название фермента включают еще и химическое наименование акцептора. Например, пиридоксальфермент, катализирующий реакцию переаминирования между L-аланином и 2-оксоглутаровой кислотой, должен называться L-аланин: оксоглутарат-аминотрансфераза:
L-аланин (субстрат, донор) |
2-оксоглутаровая кислота (акцептор) |
Пировиноградная кислота |
Глутаминовая кислота |
Названия ферментов по рациональной номенклатуре являются точными и содержательными, но очень длинными. Поэтому наряду с рациональными названиями до сих пор используются тривиальные названия ферментов.
Классификация ферментов основана на типе катализируемой ферментом реакции. Все ферменты делятся на шесть главных классов, каждый из которых имеет строго определенный номер. Классы разделены на подклассы и далее на подподклассы.
Название класса указывает тип химической реакции, катализируемой ферментом. Подкласс уточняет действие фермента, указывая в общих чертах на природу химической группы субстрата, атакуемой ферментом. Подподкласс ещё более конкретизирует действие фермента, уточняя природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора.
1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Среди оксидоредуктаз различаются дегидрогеназы, катализирующие перенос водорода (протонов и электронов), и оксидазы, катализирующие окисление субстрата кислородом. К этому же классу относятся гемсодержащие ферменты каталаза и пероксидаза. Оксидоредуктазы очень распространенный класс, насчитывающий около 480 ферментов. Большую роль они играют в энергетических процессах. Название ферментов этого класса составляют по схеме: «донор: акцептор – оксидоредуктаза».
2. Трансферазы - ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов от одного субстрата (донора) к другому (акцептору). Сюда относятся аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, фосфотрансферазы и другие. Трансферазы - примерно столь же обширный класс, как и оксидоредуктазы. Они участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, синтезе мономеров, обезвреживании природных и чужеродных соединений. Названия ферментов этого класса строят следующим образом: "донор: транспортируемая группа - трансферазы''.
3. Гидролазы - катализируют реакции расщепления внутримолекулярных связей с присоединением воды по месту расщепления:
А—В + Н-ОН →А—ОН + Н—В.
К гидролазам относятся эстеразы - катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложноэфирных связей (липаза, холинэстераза); пептидазы, или пептидгидролазы (пепсин, трипсин, карбоксипептидаза), расщепляющие пептидные связи; гликозидазы, гидролизующие гликозидные связи, и так далее. Класс гидролаз насчитывает около 460 ферментов.
Гидролазами являются пищеварительные ферменты, ферменты лизосом и других органоидов клетки, где они способствуют распаду биополимеров на мономеры. Тривиальное название этих ферментов образуется добавлением к названию субстрата окончания - аза. Систематическое название получают по схеме: "субстрат - гидролаза".
4. Лиазы - катализируют разрыв связей С-О, С-С, C-N и обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов негидролитическим путем, в результате чего происходит образование двойной связи или присоединяются группы по месту двойной связи. Примеры лиаз - декарбоксилазы (отщепляют СООН - группу от карбоновых кислот); альдолазы (расщепляют связь С-С с образованием альдегида); гидратазы (присоединяют воду по двойной связи); дегидратазы (отщепляют молекулу воды с образованием двойной связи); амидин-лиазы (отщепляют аминогруппу) и другие.
Лиазы - менее распространенная группа ферментов (около 230), участвующие в реакциях синтеза и распада промежуточных продуктов обмена. Систематическое название составляется по схеме: "субстрат-лиаза". В тривиальных названиях указываются особенности участвующих в реакции групп атомов - карбоксилаза (присоединение карбоксильной группы), дегидратаза (отщепление молекулы воды).
5. Изомеразы - катализируют различные реакции изомеризации, которые можно разделить на две группы. Первая - реакции внутримолекулярного переноса групп; вторая - внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции. Первый тип реакций катализируют изомеразы, которые называют мутазами и которые являются внутримолекулярными трансферазами. Сюда относят внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы. Например, фосфоглицеромутаза превращает 3-фосфоглицериновую кислоту в 2-фосфоглицериновую кислоту:
К первому типу относят также рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты; таутомеразы.
Второй тип реакции изомеризации катализируют внутримолекулярный перенос кислорода или водорода, обеспечивающие взаимопревращение альдоз и кетоз. Например, триозофосфатизомераза катализирует взаимопревращение диоксиацетонфосфата и глицеральдегидфосфата.
Изомеразы - небольшая группа ферментов (чуть более 80), играющая важную роль в восстановлении биологической активности молекул. Название этих ферментов складывается в зависимости от типа реакции по схеме: "субстрат - изомераза".
6. Лигазы (синтетазы) - катализируют синтез органических веществ из двух исходных молекул с участием какого-либо нуклеозид-трифосфата, при распаде которого освобождается необходимая для синтеза энергия. Ферментов этого класса насчитывается около 80. Систематическое название лигаз образуется по схеме: «Х:У-лигаза», где X и Y -исходные вещества. Например, L-глутамат: аммиак - лигаза (или тривиальное название глутаминсинтетаза).