BEKhA_-_pervaya_lektsia__FERMENTY (1)
.docx1) Раздел ферментология - энзимология.
Написать реферат на любую тему. Не менее 5 источников литературы, обязательно творческий характер. Полное раскрытие темы.
2) Обмен веществ - до нового года - обмен углеводов, обмен липидов. По каждоей теме семинар. В декабре - зачет по общей биохимии.
После нового года:
3) Обмен белков - семинар;
4) Витамины - реферат.
Зайцев Конопатов - учебник по биологической химии.
Раздел ферментология.
Ферменты - это биологический катализаторы белковой природы. Ферменты присутствуют в любой живой клетке и биологической жидкости.
Ферменты широко используются в различных пищевых технологиях - хлебопечение, сыроварение, виноделие,при изготовления чая, кофе ( доведение до пищевых кондиций )
Ферменты катализируют химические реакции в живом организме, совокупность которых составляет его обмен веществ. Без них невозможно жизнь.
Фермент - (E)
Субстрат - (S) вещество, превращаемое ферментов химической реакции.Продукт (Р)- это вещество, получаемое в результате катализируемой реакции.
Фермент ускоряет химическую реакцию в тысячи - миллионы раз.
Строение ферментов.
ферменты, являясь белками бывают простые и сложные.
Простые ферменты состоят только из аминокислот. Сложные ферменты на ряду с белковой частью содержат небелковую в виде гема, витамина и различных органических структур, содержащих металллы.
Функционально на молекуле ферменты выделяют активный центр (АЦ) - площадка в виде "кармана" - ниши, на которой сорбируются субстрат, образует фермент - субстратный комплекс.
Для каталитической функции фермента сохранение нативной (исходной) конфигурации АЦ - жизненно важно, изменение ее может изменить активность фермента. Активный центр образуется на уровне третичной структуры белка, активный центр простых фермент представлен остатками аминокислот. Активный центр сложных ферментов находится в составе небелковой части. Фермент состоит из кофермента(небелковая часть), если он непрочно связан с белковой частью, апофермент(белковая часть). Если небелковая часть ПРОЧНО соединена с апоферментом ее называют простатической группой.
Номенклатура ферментов:
Тривиальная - исторически сложившееся рабочее название фермента. Пепсин, трепсин - исторические названия.
Рациональная - используют латинские названия субстрата с окончанием -аза: липаза, амилаза, протеаза. Используются биологами и медиками.
Систематическая номенкалтура - используется в научной и учебной литературе. Название фермента составляют из двух частей:
1) Химическое наименование субстрата; 2) Характер катализируемой реакции с окончанием аза. Фермент, разлагающий мочевину - Карбонид-амидогидролаза - Уреаза.
Классификация ферментов.
В настоящее время известно более 3000 ферментов. Возника необходимость их классификации, она строится с учетом характера каталитического действия фермента. Ферменты разделены на классы, подклассы, подподклассы (группы), каждому присвоен порядковый номер в этой группе. Международной комиссей ферменту связи с этим присвоен - ШИФР, который отражает место фермента в классификации (4 цифры). К.Ф. 1.1.1.27 ЛДГ - Лактеидегидрогеназа.
Классификация:
Всего 6 классов.
1) Оксидоредуктазы - катализируют ОВР. По строению ферменты этого класса сложные, к ним относятся д-гидрогиназы - переносят водород, цитохромы - переносят электроны, остальные ферменты биологического окисления, оксидазы;
2) Трансферазы - катализируют реакции переноса химических групп - к ним относят метилтрансферазы, ацилтрансферазы, аминотрансферазы. По строению так же сложные;
3) Гидролазы - катализируют разрыв химических связей в присутсвии воды, к ним относятся все ферменты желудочно-кишечного тракта: Пептидазы, гликозидазы, липазы. Простые ферменты.
4) Лиазы - катализирую разрыв химических связей без воды. Альдулаза и Тиолаза. сложные
5) Изомеразы - катализирую реакции изомерных превращений, глюкозы во фруктозу и наоборот.сложные
6) Лигазы (синтетазы) - катализируют реакции синтеза. Гликоген-синтетаза - синтез гликогена.
Общие свойства ферментов:
являясь белками ферменты проявляют все свойства характерные белкам. Они растворимы, растворых их опалисцируют, хорошая растворимость связана с возможностью гидротации и набуханию, в присутсвии солей тяжелых металлов, кислот, щелочей дают химическую денатурацию, под действие температуры - физическую, в следствии чего теряют растворимость и способность выполнять каталитическую функцию.
Способны к катализации, но эти свойства в связи с его белковой природой значительно превосходят свойства других катализаторов. Эти свойства и приянто называть общими свойствами ферментов.
1) Фермента катализирует как прямую, так и обратную реакцию (обратимость действия). Сдвиг в сторону прямой реакции осуществляется за счет усвоения продукта.
2) Эффективность действия: фермент проявлят высочайшую эффективность по сравнению с катализаторами неорганического происхождения в тысячи - десятки миллионов раз.
3) Специфичность действия: оно тесно связано со строением АЦ и возможностью принятия им либо только одного субстрата, либо нескольких субстратов. Различают:
Обсалютную (индивидуальную) специфичность - такие ферменты катаизируют превращение только одного субстрата - пример уреаза ( катализирует распад только мочевины ); Относительная или групповая - принимают на свой ктивный центр родственные субстраты - липаза обладает широкой специфичностью - неразборчивостью относительно жиров различного происхождения.
4) Каталитическое действие ферманта, его активностью, строго регламенирована состоянием активного центра и зависит от рада внешних условий. К этим свойствам относятся:
1) Термолабильность - чувствительностью к температуре - каждое изменение темературы на 10 градусов изменяет активность фермента в 1,5 - 2 раза. Это позволяет регулировать скорость реакций воздействием на фермент температурой, поввышение температуры ускоряет скорость реакции в 1,5-2 раза. Особенно широко воздействие температур используют в пищевых технологиях. В медицине используют снижение температуры тела при оперативных вмешательствах. После 50 градусов C многие ферменты на дольнейшее повышение активностью умменьшают и постепенно денатурируют. Большинство живых организмов преспособлены к оптимальным температурам своей среды обитания.
2) Чувствительностью к pH среды - изменение pH среды изменяет ионизацию аминокислотных остатков и конфигурацию активного центра. Большинство ферментов каталитически активны в узких интервалах pH - примером может служить пепсин желудочного сока. АКТИВЕН ОТ 1.5 - 2.5.
3) Чувствительность к химическим соединениям в среде. Если химическое соединение повышает активность фермента, его называют - Активатором (кофеин), если уменьшает активность ферментов, его называют - ингибитором: снатворные и яды.