Добавил:
Upload
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:полные презентации / Lect4.ppt
X
- •ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА –
- •Max Perutz и John Kendrew –
- •Третичная структура миоглобина
- •Типы взаимодействий, стабилизирующие третичную структуру
- •Примеры нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками в третичной структуре
- •Гидрофобные взаимодействия
- •Ленточная модель с боковыми радикалами третичной структуры поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)
- •относительная гидрофобность
- •Гидрофобный кор лизоцима
- •Водородные связи между радикалами аминокислотных остатков
- •Электростатические взаимодействия
- •ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА –
- •Первый олигомерный
- •ЛЕНТОЧНАЯ МОДЕЛЬ ГЕМОГЛОБИНА
- •3-мерная модель гомодимера поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)
- •Электростатические взаимодействия между субъединицами в гемоглобине
- •Структура гема
- •Изменение конформации гемоглобина при связывании кислорода
- •Некоторые примеры свойств мультимерных белков
- •Надмолекулярные структуры – капсиды вирусов
- •Определение пространственной структуры белков
- •Крио-электронная микроскопия
- •Атомная силовая микроскопия (AFM, SFM)
- •Спектроскопия ЯМР
- •ДЕНАТУРАЦИЯ И
- •Денатурация – нарушение нековалентных взаимодействий в белках и разрушение дисульфидных связей
- •ФАКТОРЫ ДЕНАТУРАЦИИ
- •Рибонуклеаза:
- •Денатурированное
- •Формирование третичной структуры белка
- •Самопроизвольность протекания любого процесса оценивают с помощью изменения свободной энергии Гиббса
- •«спонтанная» реакция
- •Экспериментально рассчитанное изменение свободной энергии для фолдинга 7 анкириновых повторов Notch- рецептора
- •Этапы свертывания полипептидной цепи
- •Структурные домены сворачиваются отдельно
- •Внутри домена можно выделить ядро свертывания
- •Проблемы фолдинга
- •Динамическая флуоресцентная деполяризация – метод исследования фолдинга белков
- •Котрансляционный фолдинг белков
- •УЧАСТИЕ ШАПЕРОНОВ В ФОЛДИНГЕ БЕЛКОВ
- •Участие шаперонов в фолдинге белков
- •ФОЛДИНГ БЕЛКОВ С УЧАСТИЕМ ШАПЕРОНИНОВ
- •Пространственная
- •Возможные причины нарушения процесса сворачивания (фолдинга) белка
- •НАРУШЕНИЯ ФОЛДИНГА: ПРИОННЫЕ БОЛЕЗНИ
- •Модели прионного перехода
Электростатические взаимодействия
Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота
Лизин
Аргинин
Гистидин
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА –
ЭТО АГРЕГАЦИЯ НЕСКОЛЬКИХ БЕЛКОВЫХ ЦЕПЕЙ С ОБРАЗОВАНИЕМ ЕДИНОЙ МОЛЕКУЛЫ («СУПЕРГЛОБУЛЫ»)
Гидрофобные
Водородные между радикалами а.к.о.
Электростатические
Координационные связи с металлами
Первый олигомерный
белок, (Perutz, Kendrew)
пространственная структура которого была определена рентгеноструктурным анализом
6,4x5,5x5,0 нм
ГЕМОГЛОБИН
ЛЕНТОЧНАЯ МОДЕЛЬ ГЕМОГЛОБИНА
(PDB 1A3N)
3-мерная модель гомодимера поверхностного белка вируса гепатита В (HBsAg)
Желтым и серым цветом
показаны малый (а.к.о. 1–48) и большой (а.к.о. 49–226)
домены соответственно.
Консервативная область
(а.к.о. 124–147) показана
зеленым
Черным показана область между доменами внутри мономера.
Красным показаны а.к.о., вовлеченные во взаимодействие между мономерами M1 и M2.
Электростатические взаимодействия между субъединицами в гемоглобине
Структура гема
Изменение конформации гемоглобина при связывании кислорода
Соседние файлы в папке полные презентации
