Модель саркомера по Luther

(2009)

Основные белки миофибрилл

	Доля
Белок	белка
	%
Миозин	44
Титин	9
Актин	22
Тропомио	5
зин
Тропонин	5
Небулин	3

Его

мол. Его функция масса,

kDa

Главный компонент толстых филаментов. Образует

510связи с актином. Движется по актину за счёт гидролиза АТФ.

2500	Большой гибкий белок, образующий цепь для
	связывания миозина с Z-диском.

42Главный компонент тонких филаментов. Во время сокращения мышцы по нему движется миозин.

Связанный с актиновыми филаментами

64стержневидный белок, блокирующий движение миозина.

78Комплекс из трёх белков, регулирующий сокращение при связывании с ионами Ca2+.

600Длинный нерастяжимый белок, связанный с Z-диском и идущий параллельно актиновым филаментам.

Строение молекулы миозина

Молекулярная масса 510 кДа диаметр нити миозина - 15 нм

•Эта молекула представляет собой димер, образованный из двух сплетенных друг с другом одинаковых мономеров миозина. Каждый из этих мономеров состоит из одной тяжелой цепи (молекулярная масса 230 кДа) и двух легких цепей (молекулярная масса 20 кДа).

•Фрагмент S1 включает в себя каталитический центр, с которым связывается молекула АТР и где происходит ее гидролиз до ADP и Pi . В ходе реакции гидролиза АТР выделяется энергия, за счет которой работает миозин.

•Фрагмент S2 обеспечивает подвижность головки

•Легкие цепи – регуляция каталитической активности миозина

Изоформы тяжелых цепей миозина

Тип МНС

Орган

Видовая

специфика

Скорость

сокращения

Устойчивость к утомлению

α	I	IIA	IId/x	IIB
	медленные	быстрые	быстрые	быстрые

Сердце		Скелетная мышца

Все виды		Только
Все виды	Все виды Mammalia	мелкие
Mammalia	Все виды Mammalia	мелкие
Mammalia		животные
		животные