- •11. Первичная, вторичная, третичная структура днк.
 - •12. Первичная, вторичная, третичная структура рнк. Типы рнк.
 - •17. Процессы превращения а/к в кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. Обезвреживание ядовитых продуктов.
 - •19. Биосинтез белков. Роль нуклеиновых кислот.
 - •20. Биосинтез днк. Повреждение и репарация днк.
 - •21. Транскрипция, генетический код, процессинг рнк.
 - •24. Дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование.
 - •25. Связь трансаминирования и дезаминирования. Непрямое дезаминирование.
 - •27. Процессы образования конечных продуктов обмена простых белков.
 - •28. Обмен тиоаминокислот.
 - •30. Переваривание нуклеопротеидов в жкт. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Подагра.
 - •31.Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Подагра.
 - •32. Биосинтез пуриновых нуклеотидов.
 - •33. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.
 - •35. Синтез гемоглобина. Обмен железа.
 - •54. Взаимосвязь всех обменов.
 - •64. Окисление высших жирных кислот. Последовательность реакций окисления. Связь окисления жирных кислот с цитратным циклом и дыхательной цепью. Энергетический эффект окисления.
 - •92,93. Витамины. Классификация, участие в обмене веществ, а- гипо- гипер- витаминозы.
 - •104. Гормоны, классификация, механизм действия.
 - •110. Физико-химические свойства крови.
 - •112. Ферменты плазмы крови.
 - •113. Буферные системы крови. Кислотно-основное состояние.
 - •114. Гемоглобин.
 - •115-118. Нервная ткань.
 - •119. Мышечная ткань.
 - •121 И 122. Биохимия молока.
 - •123. Роль воды в организме.
 - •124. Минеральные вещества, роль гормонов в регуляции обмена солей.
 - •128. Содержание глюкозы в крови, возрастные особенности.
 - •129. Содержание белков в плазме крови, возрастные особенности.
 - •130. Содержание остаточного азота в крови.
 - •131. Возрастные особенности состава крови (белки, остаточный азот, глюкоза).
 - •132. Электрофорез белков сыворотки крови.
 - •133. Минеральные вещества крови.
 - •134. Кальций и фосфор в плазме крови.
 - •135. Изменение содержания белков, остаточного азота, глюкозы при заболеваниях.
 - •136,137. Желудочный сок, формы кислотности.
 - •138. Физико-химические показатели мочи, возрастные особенности.
 - •139. РН мочи в норме и при патологии.
 - •140. Пигменты мочи и их происхождение.
 - •141. Органические вещества мочи.
 - •142. Азотсодержащие вещества мочи.
 - •143. Индикан мочи.
 - •144. Парные соединения мочи.
 - •145 Минеральные вещества мочи.
 - •146. Определение белка в моче.
 - •147. Реакция на патологические составные части мочи.
 - •148. Глюкозурия.
 - •149. Определение глюкозы в моче.
 - •150. Кетонурия.
 - •151. Креатинурия.
 - •152. Протеинурия.
 - •153. Гематурия, гемоглобинурия.
 - •154. Фенилкетонурия, алкаптонурия.
 - •156.Мочевые осадки и камни.
 
24. Дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование.
В тканях происходит только окислительное дезаминирование а/к, при этом происходит отщепление аминогруппы и выделяется аммиак.
Прямое окислительное дезаминирование – под действием глутаматдегидрогеназы (кофермент НАД) глутаминовая кислота превращается в альфакетоглутарат и выделяется аммиак.
Реакция включает анаэробную фазу дегидрирования глутаминовой кислоты с образованием промежуточного продукта – иминоглутаровой кислоты – и спонтанный гидролиз последней на аммиак и альфа-кетоглутаровую кислоту.
Оксидаза L а/к имеет оптимум активности при рН = 10, а в тканях около 7, поэтому она не активна. Оксидаза D а/к имеет оптимум активности при рН = 7, но ее субстратом являются D а/к, кот в тканях очень мало.
Трансаминирование а/к – обратимая реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от а/к на альфа-кетокислоту без промежуточного образования аммиака, протекает при участии специфических ферментов трансаминаз. На первой стадии у аминокислоты отщепляется NH2 группа, которая передается на перидоксальфосфат, в результате чего образуется перидоксаминфосфат. На второй стадии перидоксаминфосфат реагирует с любой другой альфа-кетокислотой, что приводит к синтезу новой а/к-ты и освобождению перидоксальфосфата. Большое значение имеют две трансаминазы: аланин-аминотрансфераза (АлАТ) и аспартат-аминотрансфераза (АсАТ).
Декарбоксилирование аминокислот - процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2, эта реакция необратима, реакцию катализируют декарбоксилазы, у которых простерическая группа представлена пиридоксальфосфатом. В тканях происходит декарбоксилирование тирозина, триптофана, валина, серина, гистидина, цистеина, аргенина, орнитина, альфа-аминомалоновой кислоты, 5-окситриптофана, глутаминовой кислоты и др.
Известно четыре типа декарбоксилирования аминокислот: 1) альфа-декарбоксилирование – от аминокислот отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с альфа-углеродным атомом. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины 2) w-декарбоксилирование, свойственное микроорганизмам, из аспарагиновой кислоты образуется альфа-аланин 3)декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования - образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной аминокислоте 4)декарбоксилирование, связанное с реакцией конденсации двух молекул. Эта реакция в тканях животных осуществляется при синтезе сигма-аминолевулиновой кислоты из глицина и сукцинил-КоА, и при синтезе сфигнолипидов, а также у растений при синтезе биотина.
В тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование гистидина под действием специфической декарбоксилазы и образуется гистамин.
Гистамин обладает сосудорасширяющим действием на кровеносные сосуды. При декарбоксилировании 5-окситриптофана под действием ароматических а/к-т образуется серотонин и СО2. Из тирозина образуется 3,4-диоксифенилаланин (ДОФА). При декарбоксилировании ДОФА под действием декарбоксилазы ароматических а/к образуется дофамин и СО2.
