- •2. Производные моносахаридов, образующиеся в организме (фосфорные эфиры, уроновые кислоты, аминосахара), их биологическое значение.
- •3. Биосинтез хс. Схема процесса. Атеросклероз и связь нарушений метаболизма хс и липопротеинов.
- •4.Минеральные вещества крови (Са, р, Na, k, Fe). Участие в обмене.
- •1. Основные этапы биосинтеза белка. Роль нуклеиновых кислот, активация амк, рабочий цикл рибосомы.
- •2. Гетерополисахариды (классы гликозаминокликанов). Строение, распространение в организме. Биологическая роль.
- •3.Структура ферментов. Активный центр. Механизм обр-ия фермент-субстратного комплекса. Аллостерические участки, их биороль.
- •4. Состав молока и роль в питании растущего ор-ма. Сравнительная оценка состава коровьего и женского молока. Преимущества естественного вскармливания.
- •1. Свойства и биолоическая роль белков. Белки как гидрофильные коллоиды. Реакция осаждения белков, использование реакций осаждения в мед.Практике. Методы очистки и разделения белков.
- •2. Переваривание и всасывание у в жкт. Возрастные особенности. Судьба всосавшихся моносахаридов.
- •3. Понятие об энергии активации. Образование фs-комплекса. Принципы количественного определения активности ф. Единицы активности.
- •4.Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.
- •1. Белки как амфотерные электролиты. Механизм образования заряда. Изоэлектрическая точка белка. Св-ва б в ит.
- •2. Биосинтез и мобилизация гликогена, последовательность реакций. Биол.Роль. Регуляция активности фосфорилазы и гликогенсинтетазы.
- •3.Основные сведения о кинетике ферментативных реакций. Факторы влияющие на скорость р-ий.
- •4. Содержание глюкозы в крови. Возрастные особенности.
- •1.Гидролиз белков. Методы, условия, продукты гидролиза. Определение степени гидролиза. Использование гидролизатов в медицине.
- •2. Анаэробный распад глюкозы. Последовательность р-ий, локализация. Биологическая роль.
- •3. Стероидные гормоны, представители. Механизм действия. Особенности биосинтеза стероидных гормонов.
- •4. Содержание белков в плазме крови, возрастные особенности.
- •2. Роль анаэробного и аэробного распада глюкозы в мышцах. Судьба молочной кислоты.
- •3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.
- •4. Содержание остаточного азота в крови. Компоненты остаточного азота.
- •1. Белки. Классификация б. Характеристика сложных б. Хромопотеины, классификация, строение, распространение.
- •2. Аэробное окисление у, схема процесса. Образование пвк из глю, последовательность р-ий. Челночный механизм транспорта водорода.
- •3. Регуляция активности ф. Аллостерические механизмы, ограниченный протеолиз, хим.Модифиация ферментов. Биологическая роль регуляции активности ф.
- •4. Возврастные особенности состава крови (белки, остаточный азот, глюкоза).
- •1. Нуклеопротеины. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Продукты их гидролиза.
- •2. Окислительное декарбоксилирование пвк. Последовательность реакций, связь с дыхательной цепью.
- •3. Активаторы и ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Применение ингибиторов в качестве лекарственных средств.
- •4. Минеральные вещества крови. Распределение между плазмой и эритроцитами.
- •1. Днк. Первичная, вторичная и третичная структуры. Биологическая роль днк.
- •2. Цикл трикарбоновых кислот, последовательность реакций, связь с дыхательной цепью. Биологическое значение.
- •3. Классификация ферментов. Важнейшие представители основных классов.
- •4. Содержание Са и р в плазме крови.
- •1. Рнк. Первичная и вторичная структура. Типы рнк, особенности строения, локализация в клетке. Биологическая роль.
- •2. Строение коэнзима а, участие в обмене веществ.
- •3. Энергетический обмен. Стадии катаболизма б, л, у. Источники восстановительных эквивалентов для электрон-транспортной цепи. Роль митохондрий в окислении водорода.
- •4. Изменение содержания белков, остаточного азота, глюкозы при заболеваниях.
- •1. Гликопротеины. Их строение, классификация, представители. Биологическая роль.
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы, основные этапы процесса. Биологическое значение цикла. Наследственные нарушения.
- •3. Митохондриальная цепь окисления кислорода. Образование электрохимического трансмембранного потенциала, его использование.
- •4. Анализ желудочного сока.
- •1. Липопротеины. Их строение, классификация. Состав и функции липопротеинов крови.
- •2. Роль печени в обмене углеводов. Глюконеогенез, субстраты для синтеза, схема реакций.
- •3. Тканевое дыхание, последовательность реакций. Продукция энергии в дыхательной цепи.
- •4. Формы кислотности желудочного сока.
- •1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.
- •2. Поддержание постоянства глюкозы в крови. Источники и пути расходования глюкозы в крови. Гипо- и гипергликемия, причины их возникновения.
- •3. Надн-оксидазная система: надн-зависимые дегидрогеназы, флавиновые дг, железосеоцентры. Строение, их роль в транспорте электронов.
- •4. Возрастные особенности желуд сока.
- •1. Заменимые и незаменимые амк. Потребность ор-ма в б в зависимости от возраста. Белковый минимум. Формы баланса азота в организме. Возрастные особенности.
- •2. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез). Возможные предшественники, последовательность реакций. Глюкозолактатный цикл (цикл Кори). Физиологическое значение.
- •3. Цикл кислорода дыхательной цепи. Цитохромоксидаза, строение, биологическая роль.
- •4.Физико-химические показатели мочи. Возрастные особенности.
- •1. Переваривание белков в жкт. Промежуточные и конечные продукты гидролиза белков. Использование амк в тканях.
- •2. Сахарный диабет. Характер нарушений обменных процессов при сах.Диабете. Нарушение уранатного пути использования глюкозы как основа нарушений структуры гликозаминогликанов.
- •3. Образование макроэргических соединений в цепи тканевого дыхания. Характеристика процесса с помощью коэффициента р/о. Разобщение окисления и фосфорилирования в дых.Цепи.
- •4. РН мочи в норме и при патологии.
- •1. Процессы превращения аминокислот в толстом кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. Обзвреживание проуктов гниения.
- •2. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, фруктоземия, непереносимость дисахаридов. Гликоген- и агликогенозы
- •3. Окислительное и субстратное фосфорилирование в процессе биологического окисления.
- •4. Пигменты мочи и их происхождение.
- •2. Современные данные об активных формах углеводов, жирных кислот и аминокислот.
- •3. Надн – оксидазная система: убихинон, цитохромы. Строение, их роль в транспорте электронов
- •4.Органические вещества мочи, их происхождение.
- •1. Роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка. Характеристика генетического кода. Строение и роль т-рнк.
- •2.Взаимосвязь белкового, углеводного и липидного обменов. Роль ключевых метаболитов глюкозо-6-фосфатов, пировинограной кислоты и ацетил-КоА.
- •3. Образование со2 в процессах биологического окисления. Типы декарбоксилирования в цтк.
- •4. Азотсодержащие вещества мочи. Возрастные особенности.
- •1.Основные этапы биосинтеза белков (активация амк, фазы трансляции, участие рибосом).
- •2. Липиды, классификация и распространение. Химическая природа, свойства и биол.Роль триацилглицеридов.
- •3. Микросомальное и митохондриальное окисление. Сходства и различия. Пути использования кислорода. Токсичность кислорода. Механизмы защиты.
- •4. Содержание мочевой кислоты в крови. Причины гиперурикемии.
- •1.Современные представления о регуляции биосинтеза белка. Регуляция действия генов. Строение и функционирование лактозного оперона. Индукция и репрессия синтеза белков в организме человека.
- •2.Классификация глицеролипидов, хим строение и биологическая роль в организме
- •3. Витамины и их значение в жизнедеятельности человека. Классификация. Участие в обмене веществ.
- •4. Индикан мочи,значение исследования.
- •1.Основные типы превращений аминокислот в тканях(дезаминирование, трансаминирование. Декарбоксилирование)
- •3.Витамин с. Химическая природа, распространение. Участие в обменных процессах.
- •4.Парные соединения мочи.
- •1.Непрямое дезаминирование аминокислот, биологическое значение. Роль глутаматдегидрогеназы. Виды аминотрансфераз, их специфичность.
- •3.Витамин в1. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4.Минеральные вещества мочи.
- •1.Образование и обезвреживание аммиака. Биосинтез мочевины, последовательность реакций. Роль печени в мочевинообразовании. Возрастные особенности.
- •3.Витамин в2. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4.Реакции на патологические составные части мочи(белок. Глюкоза, кровь, ацетоновые тела). Методы экспресс-диагностики.
- •1.Процессы образования конечных продуктов обмена простых белков. Основные источники аммиака. Роль глутамина в оезвреживании аммиака и синтезе ряда соединений(как донор амидной группы).
- •2.Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, физиологическое значение. Транспорт и использование жрных кислот, образующихся при мобилизации жиров. Биосинтез и использование кетоновых тел.
- •3.Витамин рр. Химическая природа. Растпространение, участие в обменных процессах.
- •4.Способы определения белка в моче.
- •1. Распад пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Конечные продукты. Пути выведения.
- •2. Желчные кислоты, строение. Свойства. Участие в переваривании и всасывании липидов. Конъюгация желчных кислот, биологическая роль.
- •3.Витамин в6. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4.Глюкозурия и ее причины.
- •1.Обмен фенилаланина и тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина и меланинов. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина ( фенилкетонурия, алкаптонурия).
- •2.Окисление высших жирных кислот. Последовательность реакций бета-окисления. Связь окисления жирных кислот с цитратным циклом и дыхательной цепью.
- •3.Витамин а. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4.Соединительная ткань. Классификация. Клеточные элементы. Основные белки соединительной ткани. Межклеточный матрикс, представление о гликопротеинах соединительной ткани.
- •4.Кетонурия и ее причины.
- •2.Буферные системы крови. Роль буферных систем в поддержании гомеостаза pH. Кислотно-основное состояние. Понятие об ацидозе и алкалозе.
- •3.Функции почек. Транспорт веществ в процессе секреции и реабсорбции. Реабсорбция глюкозы, аминокислот, профильтровавшихся белков. Пороговые и беспороговые вещества.
- •4.Фенилкетонурия, алкаптонурия. Причины их возникновения.
- •Транспорт
Билет №1
1.Общее понятие об обмене веществ. Катаболизм и анаболизм. Основные этапы. Значение АТФ и др. макроэргов.
Обмен вещ-в (метаболизм) – вся совокупность бх-реакций, протекающих в организме.
Ф-ии метаболизма:
1) снабжение клеток Е, образующейся при расщеплении пищи (экзэргические) – используется для реакции биосинтеза;
2) синтез специфических для организма соединений (эндэргические).
2 стадии метаболизма: анаболизм (синтезе сложных молекул из более простых с накоплением энергии) и катаболизм (расщепление крупных молекул до более простых с выделением Е).
Катаболизм, 3 стадии:
1.превращение полимера в мономеры: Б,Ж,У → АМК, моносахариды, ж.к, глицерин.
2. превращение мономеров в унифицированный продукт:АМК,моносахара,ж.к,глицерин→ацетилКоА
3.третья стадия катаболизма – первая стадия анаболизма. АцетилКоА идет в ЦТК, в ЦТК образуются субстраты, используемые на синтез новых соединений (α-кетоглутарат – глутамат, сукцинилКоА – гем); АДФ фосфорилируется в АТФ.
Макроэрги́ческие соедине́ния - группа природных веществ, молекулы которых содержат богатые энергией, или макроэргические, связи; присутствуют во всех живых клетках и участвуют в накоплении и превращении энергии. Разрыв макроэргических связей в молекулах М.с. сопровождается выделением энергии, используемой для биосинтеза и транспорта веществ, мышечного сокращения, пищеварения и других процессов жизнедеятельности организма. Все известные М.с. содержат фосфорильную (—РО3Н2) или ацильную группу.
АТФ - служит универсальным переносчиком и основным аккумулятором химической энергии в живых клетках, кофермент многих ферментов, донор энергии, необходимой для протекания биосинтетических реакций.
Макроэрги: нуклеозидтрифосфаты и нуклеозиддифосфаты (АТФ, ГДФ и их аналоги), ацетил-КоА, сукцинил-КоА, креатинфосфат, фосфоенолпируват.
2. Производные моносахаридов, образующиеся в организме (фосфорные эфиры, уроновые кислоты, аминосахара), их биологическое значение.
Моносахариды в свою очередь делятся, во первых, по характеру карбонильной группы на альдозы и кетозы и, во-вторых,по числу атомов углерода в молекуле на триозы, тетрозы, пентозы и т.д. Обычно моносахариды имеют тривиальные названия: глюкоза, галактоза, рибоза, ксилоза и др. К этой же группе соединений относятся различные производные моносахаридов, важнейшими из них являются фосфорные эфиры моносахаридов [ глюкозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат, рибозо-5-фосфат и др.], уроновые кислоты [галактуроновая, глюкуроновая, идуроновая и др.], аминосахара [глюкозамин, галактозамин и др.], сульфатированные производные уроновых кислот, ацетилированные производные аминосахаров и др. Моносахариды и их производные выполняют, во-первых, энергетическую функцию: окислительное расщепление этих соединений дает организму 55-60 % необходимой ему энергии. Во-вторых, промежуточные продукты распада моносахаридов и их производных используются в клетках для синтеза других необходимых клетке веществ, соединений других классов; из промежуточных продуктов метаболизма глюкозы в клетках могут синтезироваться липиды и заменимые аминокислоты. В третьих, моносахариды и их производные выполняют структурную функцию, являясь мономерными единицами других, более сложных молекул, таких как полисахариды или нуклеотиды.
3. Биосинтез хс. Схема процесса. Атеросклероз и связь нарушений метаболизма хс и липопротеинов.
80% - в печени, 10% - в стенке тонк.к., 5% - в коже.
1) до образования мевалоновой кислоты:
+АцКоА, ГМГ-синтетаза
2АцКоа → АцАцКоА → НСОО – СН2 – С(ОН)(СН3)- СН2 –СОSКоА(3-гирокси-3-метилглутаринКоА)
- НSКоА - НSКоА ↓ гмк-редуктаза
2НАДФН2
НООС – СН2 – С(ОН)(СН3)-СН2- СН2ОН (мевалоновая к-та)
2)от мевалоновой до сквалена:
С6 +3АТФ→ С5 → С10 → С15
(мевал.к.) (изопентинпироф.) (геранилпироф.) (фарнезилпироф.)
2С15 → С30 конденсация до сквалена с НАДФН2
3) С30 → С27 циклизация -3СН3 и перемещение двойной связи
При избытке ХС ЛПВП несут излишки в печень, где он должен утилизироваться, если этот процесс нарушается, то наступает атеросклероз. ЛПНП и ЛПОНП несут ХС из печени в ткани, они атерогенные.
4.Минеральные вещества крови (Са, р, Na, k, Fe). Участие в обмене.
Билет №2
1. Основные этапы биосинтеза белка. Роль нуклеиновых кислот, активация амк, рабочий цикл рибосомы.
Репликация, транскрипция, трансляция
Репликация – биосинтез ДНК, по полуконсервативному типу
3 этапа:
1)инициация:
-подготовка матер.цепи к репликации
-обр-ие репл.вилки
-сборка праймосома
-синтез праймера
Топоизомераза – расспирализовывает 3ую стр.
Хеликаза – 2ую, разрывая водор.связи, исп Е АТФ
В ориджинах начинается репликация.
Праймосома = хеликаза+праймаза+SSB-белки(препятствуют респиралиации, защищают от сшивок)
РНК-затравки синт.РНК-полимераза.Роль праймера: акт.ДНК-полимеразу. Для ведущей цепи 1 праймер, для отстающей – много. Синтез Днк всегда начинается с РНК- затравки. Праймеры акт. ДНК-полимеразу, они антипараллельны и комплиментарны цепям ДНК.
2)элонгация – удлинение дочерних цепей.Всегда растет 3конец. Субстраты-dАТФ, dГТФ. С помощью ДНК-полимераз, проверяется 2ды комплиментарность нуклеотида.
3)терминация- остановка. 2 молекулы ДНК, точные копии материнской
Транскрипция – синтез РНК на матрице ДНК, консервативный.
4 этапа:1)связывание РНК-полимеразы с ДНК
2)инициация 3)элонгация 4)терминация
Трансляция – перевод первичной структуры мРНК в амк-последовательность белка. Перевод основан на генетическом коде. Синтез в цитозоле кл. на рибосоме
1)инициация :
1.активация АМК:
R-СН(NH2)COOH +АТФ → R-СН(NH2)CO~ОАМФ (аминоациладенилат)
R-СН(NH2)CO~ОАМФ + тРНК → R-СН(NH2)CO~ тРНК(аминоацил- тРНК),Ф:кодаза
2.связывание АМК с тРНК сложноэфирной связью. Узнавание своей АМК с помощью АРС-азы – имеет высокую субстратную специфичность
3.Самосборка рибосомы. В малой субъединице – иниц.белки мРНК, иниц.аминоацилРНК,3 белк. фактора. Малая субъединица двигается по мРНК, пока не дойдет до старт-кодонов АУГ,ГУГ, к старт-кодону своим антикодоном присоединяется большая тРНК. Устанавливается рамка считывания. Затем присоединяется большая субъединица, затрачивается ГТФ. Инициаторный аминоацил-тРНК всегда в П-центре. Теперь рибосома готова. В А-участке триплет свободен, К нему присоединяется тРНК.
2)элонгация – образование пептидной связи, удлинение цепи
Рабочий цикл рибосомы идет в 3 этапа: 1)связывание аминоацил-тРНК в А-уч.(ГТФ, фактор элонгации)
2)образование пептидной связи (пептидил-ГФ), 3)транслокация (ГТФ, фактор элонгации)
Продолжается до тех пор, пока не кончатся АМК в белке, затр. 4 макроэрг.связи
3)терминация – происходит, когда в А-уч. оказывается стоп-кодон+релизинг-факторы (факторы терминации ). Активация в Е-уч. эстеразы (расщепление эфирной связи).