Shpargalka_po_biohimii(ceccuu.net) / T11

Билет 11

1.Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Основные представления о механизме ферментативного катализа. Классификация ферментов по типам катализируемых реакций.

Ферменты – белк.катализаторы, оч.специфичны (часто 1 реакция). Классификация: 1.Оксидоредуктазы (катал.окисл-восст. р-ции); 2.Трансферазы (перенос отличных от водорода групп); 3.Гидролазы (расщепл. эфирн., сложноэфирн., пептид., гликолзильн. и др.связей); 4.Лиазы (отщепл.группы по негидролит.механизму с обр-ием дв.связей: Х-С-С-Y Х-Y + С=С); 5.Изомеразы; 6.Лигазы (катал. соединение 2х молекул с разрывом пирофосфатн.связи типа АТР). Коферменты: весь акт.комплекс (холофермент) состоит из собст.кофермента и белк.части (апофермента). В ходе р-ции кофермент изменения, противоположные изм-ям субстрата (i.e.восст-ие пирувата до лактата сопр-ся окисл-ем NAD до NAD⁺). Коферменты – производные либо вит.В, либо АМР. Теория «Трехточечной фиксации» субстрата на ферменте: [Ф1] оптич.специф-ть (в организме соблюд-ся усл-ия – субстрат подходит к ферменту только с 1 стороны, а взаим-ют только комплемент.участки). Специфичность: Катализ только 1 р-ции; Оптическая; Группоспецифичность (гликозидазы – только на гликозид.связи, эстеразы – на сложноэфиррные). Особ-ть оксидоредуктаз: Синтез use NADPH (как восст-ль); расщепление – use NAD (как окислитель).

Механизм действия (на примере химотрипсина – катализирует гидролиз пепт.связей у ароматич.АК Phe,Tyr,Trp или у Met). Прохимотрипсин – 245 АК-остатков активация с обр-ием π-химотрипсина разрыв на 3 части (обр-ся пептиды связ-ся дисульфид.мостиками) α-химотрипсин. Нек-ые ферменты синтез-ся сразу в “готовом” виде (нужны постоянно). Типы связывания субстрата (если фермент “работает” одновременно с неск.субстратами): 1.Неупорядоченное (для начала р-ции нужны все субстраты); 2.Упорядоченное (взаим-ет с субстатами по очереди). Типы катализа: 1.Общий кислотный (или основный): скорость р-ции зависит от присутст.любых доноров или акцепторов Н⁺. 2.Специфический кислотный (или основный): скорость завити от присутст.Н⁺ или Н₃О⁺.

2.Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи. Регуляция цепи переноса электронов. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Представления о процессах окислительного фосфорилирования. Переносчики электронов в дыхательной цепи. Сопряжение переноса электронов с переносом протонов. Энергетическая эффективность окисления различных субстратов (НАДФН/НАДН, ФАДН, сукцината).

[УГ7] Дыхательная цепь. Перенос атотов Н+ или электронов по цепи от более электроотриц. компонентов к более электроположит. кислороду.

[УГ6] Важные коферменты: 1.Убихинон (UQ) – подвижный компонент дых.цепи; 2.Fe-S-белок – ассоциирован с флавопротеинами и цит.b (2 типа Fe₄S₄ и Fe₂S₂); 3.FMN

Комплекс I: NADH-коэнзим Q-редуктаза; Комплекс II: сукцинат-коэнзим Q-редуктаза; Комплекс III: коэнзим Q-цитохром с-редуктаза; Комплекс IV: цитохром с-оксидаза.

Ингибиторы: К.I – Ротенон, Птерицидин; К.II – Карбоксин; К.III – Антимицин; K.IV – цианид-ион, угарный газ; АТФ-синтаза – Олигомицин.

Бурая жировая ткань содержит много митохондр., в их внутр.мембране – белок-термогенин (канал пасс.транспорта протонный градиент тепло). Аналогичный механизм – у растений (испарений, привлекающих насекомых-опылителей).

Разобщители – повышают прониц-ть мембраны для протонов (i.e.динитрофенол) АТФ-аза работать не может.

NADH через мембрану митохондрий не проникает, но пост.обр-ся в цитозоле в рез-те гликолиза. Однако, NADH не накапливается, а окисл-ся в цепи переноса электронов. Следовательно, есть системы «переносчиков»:

1.Глицерофосфатный челночный механизм; 2.Малатный челночный механизм. [УГ8]

Ионофоры – облегчают транспорт катионов через мембрану мембр.потенциал. Валиномицин переносит К⁺. Нигерицин – К⁺ в обмен на Н⁺ изм.рН-градиент.

3.Транскрипция, ее отличие от репликации ДНК. Этапы транскрипции.

3. Стр-ра холофермента этой полимер обозач:ά₂ββ’σ.1-ый этап транскрип-присоед холофермента к особ учасДНК,наз-му промотором(корот после,узнаваем РНКполимераз).Промоторы олич др т др.Как толькоРНКполимер заняла прав поло в промоторн учас и образ нескол фосфодиэф св,субъед σ отделяется от холофермента.Оставш-ся «кор-фермент» продолжу удлин мол.РНК.Об оконч транскрибируемого гена сигнализ особая терминирующая посл-ть в матрицеДНК.Для прекращ трансрип и отдел-яРНКполимеразы отДНК необх еще 1спец белок,обозн-ый р.Т.обр.синтезРНК вкл 3этапа:инициацию,элонгацию,терминацию