ответы на экз билеты беха / билет 36

Билет 36

1. Чаще всего в рез-те трансляции полипептидные цепи обр в неактив форме, поэтому необходимы дополнительные изменения – процессинг.

1. Удаление с N-конца метионина или даже неск амк специф аминопептидазами.

2. Обр дисульфидных мостиков между остатками цистеина.

3. Частичный протеолиз – удаление части пептидной цепи.

4. Присоед хим гр к амк остаткам белковой цепи:

o фосф кислоты –фосфорилирование по Сер, Тре, Тир использ при регуляции активн ферментов или для связывания ионов кальция,

o карбоксильной группы –при участии витамина К происходит γ-карбоксилир глутамата в составе протромбина, проконвертина, фактора Стюарта, Кристмаса, что позволяет связывать ионы кальция при инициации свертывания крови,

o метильной группы – метилирование аргинина и лизина в составе гистонов использ для регуляции активности генома,

o гидроксильной группы – обр гидроксипролина и гидроксилизина необходимо для созревания молекул коллагена при участии витамина С,

йода –в тиреоглобулине присоединение йода необходимо для обр предшеств тиреоидных гормонов йодтиронинов,

5. Вкл простетической группы:

o углеводных остатков –гликирование требуется при синтезе гликопротеинов.

o гема –при синтезе гемоглобина, миоглобина, цитохромов, каталазы,

o витаминных коферментов – биотина, ФАД, пиридоксальфосфата и т.п.

6. Объединение протомеров в единый олигомерный белок, например, гемоглобин, лактатде-гидрогеназа, креатинкиназа.

Фолдинг – это процесс укладки вытянутой полипептидной цепи в правильную трехмерную пространственную структуру. Для обеспеч фолдинга используется группа вспомогат белков под названием шапероны. Они предотвращают взаимод новосинтезированных белков друг с другом, изолируют гидрофобные участки белков от цитоплазмы и "убирают" их внутрь молекулы, правильно располагают белковые домены. В целом шапероны способствуют переходу структуры бел-ков от первичного уровня до третичного и четвертичного. При нарушении функции шаперонов и отсутствии фолдинга в клетке формируются белковые отложения – развивается амилоидоз. Насчитывают около 15 вариантов амилоидоза.

Прио́ны — особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содерж нукл кислот, вызывающих тяжёлые заболевания ЦНС у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»).

Прионный белок, обладающ аномальной трёхмерной структурой, способен прямо катализировать структурное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прионный), присоединяясь к белку-мишени и изменяя его конформацию. Как правило, прионное состояние белка характеризуется переходом α-спиралей белка в β-слои. Прионы — единственные инфекционные агенты, размножение которых происходит без участия нуклеиновых кислот.

Прионовые болезни- В настоящее время установлено, что заболевания этой группы имеют двоякую этиологию: первая группа болезней возникает в результате мутации в гене прионного белка, вторая — обусловлена попаданием в организм человека инфицированного биологического материала.

Основные наследственные прионные болезни человека - болезни Крейтцфельда-Якоба, Герстманна-Штреусслера-Шейнкера и фатальная семейная инсомния.

Клинические проявления прионных болезней разнообразны. Для наследственных вариантов ПБ характерно позднее начало (в возрастном интервале от 45 до 75 лет) и быстро прогрессирующее течение, приводящее к смерти больных спустя 6 месяцев - 5 лет от момента появления первых симптомов. Основные клинические симптомы — прогрессирующая деменция, атаксия, эпилептические приступы, снижение остроты зрения, парезы и параличи. Для фатальной инсомнии характерно также нарушение ритмов сна и бодрствования, гипертермия, дезориентация больных в пространстве и времени.

2. Витамин А (ретинол) - циклический, ненасыщенный, одноатомный спирт.

Биологические функции витамина А. В организме ретинол превращается в ретиналь и ретиноевую кислоту, участвующие в регуляции ряда функций (в росте и дифференцировке клеток); они также составляют фотохимическую основу акта зрения.

Наиболее детально изучено участие витамина А в зрительном акте . Светочувствительный аппарат глаза - сетчатка. Падающий на сетчатку свет адсорбируется и трансформируется пигментами сетчатки в другую форму энергии. У человека сетчатка содержит 2 типа рецепторных клеток: палочки и колбочки. Первые реагируют на слабое (сумеречное) освещение, а колбочки - на хорошее освещение (дневное зрение). Палочки содержат зрительный пигмент родопсин, а колбочки - йодопсин. Оба пигмента - сложные белки, отличающиеся своей белковой частью. В качестве кофермента оба белка содержат 11-цисретиналь, альдегидное производное витамина А.

Ретиноевая кислота, подобно стероидным гормонам, взаимодействует с рецепторами в ядре клеток-мишеней. Образовавшийся комплекс связывается с определёнными участками ДНК и стимулирует транскрипцию генов (см. раздел 4). Белки, образующиеся в результате стимуляции генов под влиянием ретиноевой кислоты, влияют на рост, дифференцировку, репродукцию и эмбриональное развитие .

Витамины К (нафтохиноны)

Витамин К существует в нескольких формах в растениях как филлохинон (К1), в клетках кишечной флоры как менахинон (К2).

Биологическая функция витамина К связана с его участием в процессе свёртывания крови (рис. 3-6). Он участвует в активации факторов свёртывания крови: протромбина (фактор II), проконвертина (фактор VII), фактора Кристмаса (фактор IX) и фактора Стюарта (фактор X). Эти белковые факторы синтезируются как неактивные предшественники. Один из этапов активации - их карбокси-лирование по остаткам глутаминовой кислоты с образованием у-карбоксиглутамино-вой кислоты, необходимой для связывания ионов кальция (см. раздел 13). Витамин К участвует в реакциях карбоксилирования в качестве кофермента.

3. А биосинтез мочевины;В биосинтез мочевины;Г трансаминирование; Д трансаминированиереакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака.