ответы на экз билеты беха / билет 8

Билет 8

1. Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.Скорость работы аллостерических ферментоврегулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Единица активности (Е) – это количество фермента, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в мин при стандартных условиях

Катал — это количество фермента, которое обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 секунду.

В медицине активность ферментов выражают чаще всего в единицах активности на1 л биологической жидкости.

Удельная активность — выражается в единицах активности, рассчитанной на 1 мг белка.

2. Глюконеогенез – синт глюкозы из неуглеводных продуктов(молочная к-та,ПВК, так называемые гликогенные аминокислоты, глицерол. Иными словами, предшественниками глюкозы в глюконеогенезе может быть пируват или любое соединение, превращающееся в процессе катаболизма в пируват или один из промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот.У позвоночных наиболее интенсивно глюконеогенез протекает в клетках печени и почек (в корковом веществе).

Как известно, в гликолизе существуют три необратимые реакции: пируваткиназная (десятая), фосфофруктокиназная (третья) и гексокиназная (первая). В этих реакциях происходит высвобождение энергии для синтеза АТФ. Поэтому в обратном процессе возникают энергетические барьеры, которые клетка обходит с помощью дополнительных реакций.

Обход десятой реакции гликолиза.На этом этапе глюконеогенеза работают два ключевых фермента – в митохондриях пируваткарбоксилаза и в цитозоле фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Обход третьей реакции гликолиза.Второе препятствие на пути синтеза глюкозы – фосфофруктокиназная реакция – преодолевается с помощью фермента фруктозо-1,6-дифосфатазы. Этот фермент есть в почках, печени, поперечно-полосатых мышцах. Таким образом, эти ткани способны синтезировать фруктозо-6-фосфат и глюкозо-6-фосфат. Обход первой реакции гликолиза.Последняя реакция катализируется глюкозо-6-фосфатазой. Она имеется только в печени и почках, следовательно, только эти ткани могут продуцировать свободную глюкозу.

Глюкозо-лактатный цикл(Кори) –объед реакции глюконеогенеза и реакции анаэробного гликолиза.

Целью глюкозо-аланинового цикла– уборка лишнего азота из мышцы.При мышечной работе и в покое в миоците распадаются белки и образуемые аминокислоты трансаминируются с α-кетоглутаратом. Полученный глутамат взаимодействует с пируватом. Образующийся аланин является транспортной формой азота и пирувата из мышцы в печень. В гепатоците идет обратная реакция трансаминирования, аминогруппа передается на синтез мочевины, пируват используется для синтеза глюкозы.Кроме мышечной работы, глюкозо-аланиновый цикл активируется во время голодания, когда мышечные белки распадаются и многие аминокислоты используются в качестве источника энергии, а их азот необходимо доставить в печень.

Регуляция гликолиза и глюконеогенеза в печениСуществуют три основных участка, на которых происходит регуляция этих процессов:первая реакция гликолиза,третья реакция гликолиза и обратимая ей,десятая реакция гликолиза и обратимые ей.

Регуляция глюконеогенеза.Гормональная активация глюконеогенеза осуществляется глюкокортикоидами, которые увеличивают синтез пируваткарбоксилазы, фосфоенолпируват-карбоксикиназы, фруктозо-1,6-дифосфатазы. Глюкагон стимулирует те же самые ферменты через аденилатциклазный механизм путем фосфорилирования.

Также имеется метаболическая регуляция, при которой аллостерически активируется пируваткарбоксилаза при помощи ацетил-SКоА, фруктозо-1,6-дифосфатаза при участии АТФ.

Регуляция гликолиза. Гликолиз стимулируется инсулином, повышающим количество молекул гексокиназы, фосфофруктокиназы, пируваткиназы.

В печени активность глюкокиназы регулируется гормонами: активацию вызывает инсулин и андрогены, подавляют ее активность глюкокортикоиды и эстрогены.

Для метаболической регуляции чувствительной является фосфофруктокиназа. Она активируется АМФ и собственным субстратом, ингибируется – АТФ, лимонной кислотой, жирными кислотами. Пируваткиназа активируется фруктозо-1,6-дифосфатом. Гексокиназа непеченочных клеток ингибируется продуктом собственной реакции – глюкозо-6-фосфатом.

3. У больного паренхиматозный гепатит. Катаболизм осуществляется в лизосомах: гемоглобин-метгемоглобин-холегемоглобин-верлоглобин-биливердин-билирубин-УДФглюкуронат-

Критерии паренхиматозной желтухи: снижение кол-ва альбумина, увеличен гамма глобулин, увеличен общ билирубин, увеличен не конъюгированный и конъюгированный билирубин. Уробелиноген определяется.