Анатомия. Тесты

001. При изучении аминокислотного состава белков

4. Объединение нескольких полипептидных цепей

используют следующие методы:

в фибриллярные структуры

1.

Денатурационные

2.

Хроматографический метод

008. Третичная структура белка – это:

3. Гель-фильтрацию

1. Способ укладки протомеров в олигомерном

4.

Ультрацентрифугирование

белке

2. Конформация белка, стабилизированная пре-

002. Белок, относящийся к группе простых белков, дол-

имущественно ковалентными связями между ра-

жен отвечать следующим требованиям:

дикалами аминокислот

1. Иметь маленькую молекулярную массу

3. Порядок чередования аминокислот в полипеп-

2. Иметь однообразный аминокислотный состав

тидной цепи

3. Состоять только из аминокислот

4. Конформация полипептидной цепи, стабилизи-

4. Иметь фибриллярное строение

рованная всеми возможными химическими свя-

зями между радикалами аминокислот

003. Белок, относящийся к группе сложных белков, дол-

жен отвечать следующим требованиям:

009. Четвертичная структура – это:

1. Иметь большую молекулярную массу

1.Способ укладки полипептидной цепи в простран-

2. Иметь олигомерное строение

ñòâå

3. Иметь разнообразный аминокислотный состав

2. Способ укладки полипептидной цепи в виде б-

4. Содержать в своем составе помимо аминокис-

спиралей или в-структур

лот небелковую часть

3. Порядок чередования аминокислот в полипеп-

5. Обладать способностью к кооперативным из-

тидной цепи

менениям конформации

4. Совокупность нескольких протомеров в моле-

куле олигомерного белка, соединенных между со-

004. Структурно-функциональное многообразие при-

бой нековалентными связями

родных белков обеспечивается различиями:

1.

Аминокислотного состава

010. Денатурация белка сопровождается:

2.

Разной длиной полипептидной цепи

1. Потерей нативных свойств белковой молекулы

3.

По молекулярной массе

2. Изменением первичной структуры

4.

Последовательностью аминокислот в полипеп-

3. Появлением фиолетового окрашивания

тидной цепи

4. Гидролизом одной молекулы АТФ

005. Цветные реакции на белки позволяют установить:

011. Белки денатурируют в результате:

1.

Наличие белка в биологических жидкостях

1. Действия липолитических ферментов

2. Первичную структуру белка

2. Действии температур от 0°С до +4°С

3.

Наличие водородных связей в растворе

3. Действия протеолитических ферментов

4.

Функции белков

4. Разрыва слабых связей, поддерживающих кон-

формацию белка

006. Первичная структура белка – это:

1.

Аминокислотный состав полипептидной цепи

012. Ферменты – это:

2. Линейная структура полипептидной цепи, об-

1. Сложные белки

разованная ковалентными связями между амино-

2. Производные витаминов

кислотными остатками

3. Биокатализаторы белковой природы

3. Порядок чередования аминокислот в полипеп-

4. Белки, являющиеся структурными компонента-

тидной цепи, соединенных пептидными связями

ми клетки

4. Структура полипептидной цепи, стабилизиро-

ванная водородными связями

013. Ферменты имеют следующие свойства, отличаю-

щие их от неорганических катализаторов:

007. Вторичная структура – это:

1. Участвуют в реакциях, не зависящих от рН сре-

1. Способ укладки протомеров в олигомерном

äû

белке

2. Увеличивают скорость химических реакций

2.

Последовательность аминокислот, соединенных

3. Обладают высокой специфичностью

пептидными связями в полипептидной цепи

4. В процессе реакции не расходуются

3. Способ укладки полипептидной цепи в виде б-

спирали или в-структуры

014. Влияние рН на активность ферментов обусловлено:

62

1. Нарушением пептидных связей в молекулах фер-

1. Это участок, не взаимодействующий с субстра-

ментов

том и не участвующий в катализе

2.

Изменением степени диссоциации ионогенных

2.

Между активным центром и субстратом име-

групп субстрата

ется комплементарность

3. Обратимым изменениям структуры фермента

3. Активный центр составляет большую часть мо-

4. Необратимым изменением структуры фермента

лекулы фермента

4. В активный центр входят только полярные ами-

015. Температура, при которой фермент денатурирует:

нокислоты

1.0îÑ

2.80–100îC

023. Необратимое ингибирование фермента возникает,

3.20–30îC

åñëè:

4.30–40îC

1.

Фермент и ингибитор связаны ковалентно

2.

Фермент и ингибитор связаны ионной связью

016. Участок молекулы фермента, ответственный за

3.

Фермент и ингибитор связаны водородной свя-

присоединение субстрата и за осуществление фермен-

çüþ

тативного катализа, называется:

4.

Фермент и ингибитор связаны гидрофобными

1.

Гидрофобный центр

взаимодействиями

2.

Каталитический центр

3.

Активный центр

024. Неконкурентное ингибирование происходит, если:

4.

Адсорбционный центр

1.

Субстрат и ингибитор похожи по структуре

5.

Аллостерический центр

2.

Субстрат и ингибитор не похожи по структуре

3.

Ингибитор связывается с аллостерическим цен-

017. Коферменты, содержащие витамин В2:

тром фермента

1.

Никотинамидные

4.

Ингибитор связывается не с активным центром

2.

Пиридоксалевые

фермента, а с другим участком поверхности фер-

3.

Флавиновые

мента

4.

Тиаминдифосфатные

5.

Кобаламидные

025. Основные направления использования в медицине

пепсина:

018. Коферменты, содержащие витамин В6:

1.

Для очистки ран и участков омертвевшей ткани

1.

Кобаламидные

2.

В лечении злокачественных новообразований

2.

Пиридоксалевые

3.

При недостаточном синтезе этого фермента в

3.

Флавиновые

организме

4.

Никотинамиидные

4.

Для диагностики заболеваний мочевыделитель-

5. Железопорфириновые

ной системы

019. Кофермент, содержащий витамин В1:

026. Для процессов анаболизма характерно:

1.

Тиаминпирофосфат

1.

Конвергенция метаболических путей

2. Флавинадениндинуклеотид

2.

Преимущественно редуктазные реакции

3.

Никотинамидадениндинуклеотид

3.

Образование общих метаболитов

4.

Пиридоксальфосфат

4.

Образование СО2 è Í2Î

020. Укажите, какие из указанных металлопорфиринов

027. Для процессов катаболизма характерно:

являются ферментами:

1.

Использование одинаковых исходных соедине-

1.

Гемоглобин

íèé

2.

Миоглобин

2.

Процесс протекает без участия кислорода

3.

Хлорофилл

3.

Образование субстратов для анаболических

4.

Ретинолпротеиды

процессов

5.

Цитохром аа3

4.

Преимущественно эндэргонические реакции

021. Ферменты ускоряют химическую реакцию:

028. Источником энергии для человека могут быть:

1.

Расходуясь в ходе реакции

1.

Тепловое излучение

2.

Ускоряя тепловое движение молекул

2.

Вода и другие неорганические соединения

3.

Снижая величину энергии активации

3.

Только липиды и вода

4.

Обеспечивая индукцию соответствия

4.

Только углеводы

5. Путем достижения конформационной и элект-

5.

Продукты питания, содержащие углеводы, бел-

ростатической комплементарности между моле-

ки, липиды

кулами субстрата и фермента

029. Поступившие с пищей углеводы, липиды и белки:

022. Активный центр фермента имеет особенности:

63

1.

Всасываются из кишечника в кровь

лярные соединения

2.

Усваиваются и используются организмом в не-

4.

Аминокислоты, глюкоза, жирные кислоты, спир-

измененном виде

ты, оксикислоты и др.

3.

Расщепляются в желудочно-кишечном тракте до

5.

ÀÒÔ è ÀÄÔ

мономеров под влиянием гидролитических фер-

ментов

036. На всех стадиях биологического окисления проис-

4.

Всасываются из желудка в кровь

ходит:

1.

Катаболическое превращение субстратов

030. На первой стадии катаболизма питательных ве-

2. Высвобождение одинакового количества свобод-

ществ происходит:

ной энергии

1. Образование конечных продуктов катаболизма

3.

Потребление кислорода воздуха

2. Гидролитическое расщепление макромолекул

4.

Высвобождение разного количества свободной

до мономеров

энергии

3. Расщепление структурно-функциональных ком-

понентов клеток

037. Биологической сущностью первой стадии биологи-

4. Утрата биологически активных свойств

ческого окисления является:

5. Высвобождение биологически полезной энергии

1.

Образование более сложных биомолекул

2.

Генерация восстановленных эквивалентов

031. Выберите один неверный ответ. Для второй стадии

3. Образование центрального ключевого метабо-

катаболизма характерно:

лита – ацетил-КоА

1. Поступление мономеров из желудочно-кишеч-

4. Участие исключительно окислительно-восстано-

ного тракта в кровь и в клетки тканей

вительных реакций

2. Образование ключевых метаболитов

3. Образование эндогенной воды

038. При превращении ацетил-КоА в цикле Кребса до

4. Высвобождение энергии химических связей в

ÑÎ2 è Í2О образуется:

виде высокоэнергетического водорода

1.

5 молекул АТФ

5. Поступление в клетки мономеров, образующих-

2.

12 молекул АТФ

ся в результате внутриклеточного катаболизма соб-

3.

2 молекулы АТФ

ственных углеводов, липидов и белков

4.

21 молекула АТФ

5.

38 молекул АТФ

032. Выберите один неверный ответ. На третьей фазе

катаболизма происходит:

039. Терминальная стадия биологического окисления –

1.

Завершение расщепления ключевых метаболи-

тканевое дыхание – требует:

òîâ

1.

Присутствия кислорода, наличия субстратов,

2.

Образование конечных продуктов СО2 è Í2Î

обладающих высоким восстановительным потен-

3.

Освобождение энергии

циалом, восстановленных кофакторов НАДНН+è

4.

Включение цикла Кребса – общего циклическо-

ÔÀÄÍ2

го метаболического пути

2.

Витаминов и минеральных элементов

5.

Образование аммиака

3.

Ферментов класса гидролаз

4.

Всех ферментов класса оксидоредуктаз

033. В организме человека соединения, содержащие мак-

5.

Веществ, поступающих с пищей

роэргические связи, представлены:

1.

1,2-дифосфоглицератом

040. Выберите один неверный ответ. В процессе ткане-

2.

3-фосфоглицератом

вого дыхания происходит:

3.

2-фосфоглицеролом

1.

Окисление восстановленных кофакторов

4.

Креатином

2. Транспорт водорода (Н + è å- ) от окисляемых

5. ÀÒÔ, ÃÒÔ, ÓÒÔ

субстратов на О2 воздуха

3. Образование конечного продукта биологичес-

034. Освободившуюся энергию организм использует:

кого окисления СО2

1.Исключительнодляподдержаниятемпературытела

4.

Полное восстановление кислорода

2. ПолностьюдлявосполнениязапасовАТФвклетках

5. Образование конечного продукта биологичес-

3.

Частично для поддержания температуры тела и

кого окисления – эндогенной воды

образования АТФ

4.

Частично для поддержания температуры тела

041. Тканевое дыхание сопряжено с процессами:

1.

Окислительного декарбоксилирования

035. Субстратами биологического окисления могут быть:

2. Субстратного фосфорилирования

1.

Крахмал, гликоген, триацилглицеролы, лактоза

3.

Трансдезаминирования

ïèùè

4.

Окислительного фосфорилирования

64

042. Ферменты тканевого дыхания различаются:

1. Поддержание в клетке физиологической концен-

1. Разными простетическими группами

трации ПВК

2. Величиной редокс-потенциала

2. Образование субстратов для глюконеогенеза

3. Механизмом действия

3. Образование высокоэнергетического водорода

4. Принадлежностью к разным классам ферментов

в виде четырех порций восстановленных кофакто-

ðîâ

043. Выберите неправильный ответ. Продукты непол-

4. Образование эндогенной воды

ного восстановления кислорода обладают:

5. Образование биологически активных веществ

мембраны

ствует фермент:

3. Способностью стимулировать образование ли-

1. Цитохромоксидаза

поперекисей (ПОЛ)

2.

Глютатионредуктаза

4. Способностью усиливать тканевое дыхание и

3.

Глютаматдегидрогеназа

синтез АТФ в митохондриях

4.

Цитохром р450

5. Супероксиддисмутаза

цепи передачи электронов рассеивается в виде тепла

тельные процессы идут:

2.

Скорость окисления сукцината не меняется

1. В цитоплазме

3.

АТФ может синтезироваться в результате окис-

2.

В митохондриях

лительного фосфорилирования

3.

В лизосомах

4. Происходит остановка дыхания и прекращается

4.

На мембране клеток

синтез АТФ

5.

В рибосомах

5.

Электрохимический потенциал мембраны не

снижается

051. Циклический аденозинмонофосфат (цАМФ):

1.

Образуется из АМФ

045. Коэффициент окислительного фосфорилирования

2.

Регулирует активность аденилатциклазы

Р/О – это число молей:

3.

Снижает активность фосфодиэстеразы

1.

Использованного фосфата на 1 моль поглощен-

4.

Повышает активность протеинкиназы А

ного кислорода

5.Образуется в клетке под действием гуанилатцик-

2.

АТФ, синтезированного при окислительном

ëàçû

фосфорилировании, в расчете на 1 грамм-атом

восстановленного кислорода

052. Наиболее распространенным углеводом в организ-

3. АТФ, образованного в ЦПЭ, в расчете на 1 моль

ме животных и человека является:

окисляемого субстрата

1.

Сахароза

4. Поглощенного кислорода в присутствии АДФ к

2.

Лактоза

числу молей поглощенного кислорода в отсутствие

3.

Глюкоза

ÀÄÔ

4.

Целлюлоза

5. ÑÎ2, образующегося при тканевом дыхании, в

5.

Галактоза

расчете на 1 атом поглощенного кислорода

053. Переваривание углеводов начинается в ротовой

046. Разобщающие вещества:

полости под действием:

1.

Замедляют перенос электронов

1.

Пепсина

2.

Способствуют образованию тепла

2.

Мальтазы

3. Подавляют синтез АТФ из АДФ и неорганичес-

3.

б-амилазы

кого фосфата

4.

Лактазы

4.

Усиливают перенос электронов

5.

Трегалазы

5. Препятствуют возникновению градиента [ Н+]

между двумя сторонами мембраны митохондрий

054. Основное место переваривания крахмала:

1.

Ротовая полость

047. Скорость реакций цикла Кребса увеличивается при:

2. Желудок

1. Гипоксии

3.

Тонкий кишечник

2.

Увеличении концентрации АДФ и НАДН

4.

Пищевод

3.

Увеличении концентрации сукцинил-КоА

5. Толстый кишечник

4.

Уменьшении поступления глюкозы в клетки

5.

Уменьшении распада липидов

055. При полном гидролизе крахмала в желудочно-ки-

шечном тракте образуется моносахарид:

048. Биологическими функциями ЦТК являются:

1.

б-Д-галактоза

65

2.

б-Д-фруктоза

3.

Аэробно дихотомического

3.

б-Д-глюкоза

4.

Анаэробно дихотомического

4.

в-рибоза

5.

б-аланин

063. Конечным продуктом анаэробного дихотомическо-

го окисления глюкозы (гликолиза) является:

056. Суточная норма углеводов в питании человека со-

1.

Молочная кислота

ставляет:

2.

Пировиноградная кислота

1.

50ã

3.

Две триозы: ЗФГА и ФДА

2.

400ã

4.

АцетилКоА

3.

100ã

5.

Лимонная кислота

4.

200ã

5.

1000ã

064. Ключевой фермент гликолиза:

1.

Гексозофосфатизомераза

057. Биологическое значение переваривания сложных

2.

Альдолаза

полисахаридных и дисахаридных молекул состоит в:

3.

Фосфофруктокиназа

1.

Создании большой концентрации моносахари-

4.

ГМГ-редуктаза

дов в просвете кишечника

5.

Глицеролкиназа

2.

Превращении сложных полисахаридов в простые

моносахара, способные к транспорту во внутрен-

065. Реакция Глюкоза + АТФ ® Глюкозо-6-фосфат +

нюю среду организма

АДФ осуществляется при участии:

3. Активации ферментов, участвующих в присте-

1.

Альдолазы

ночном пищеварении

2.

Фосфоглюкомутазы

4.

Извлечении энергии, аккумулированной в виде

3.

Фосфорилазы

ÀÒÔ

4.

Фруктокиназы

5.

Глюкокиназы

058. Из кишечника глюкоза всасывается по механизму:

1.

Антипорта

066. Одной из необратимых реакций гликолиза являет-

2.

Симпорта

ñÿ:

3.

Фагоцитоза

1.

Лактатдегидрогеназная

4.

Пиноцитоза

2.

Энолазная

3.

Глицеральдегидфосфатдегидрогеназная

059. Легкомобилизируемой резервной формой углево-

4.

Альдолазная

дов организма человека является:

5.

Пируваткиназная

1.

Крахмал

2.

Клетчатка

067. Субстратом глюконеогенеза может быть:

3.

Гликоген

1.

Сукцинат

4.

Глюкозамингликаны

2.

Тиамин

5.

Сахароза

3.

Глицерин

4.

Кетогенные аминокислоты

060. Особенности обмена гликогена в мышцах:

5.

Жирные кислоты

1.

Запасы гликогена служат источником глюкозы

6.

Ацетил-СоА

для всего организма

2.

Запасы гликогена используются для энергети068. В процессе глюконеогенеза участвует фермент, ак-

ческих затрат только самой тканью

тивность которого зависит от содержания одного из сле-

3.

Способность быстро превращать гликоген в глю-

дующих витаминов:

козо-1-фосфат

1.

Ретинола

4.

Наличие фермента глюкозо-6-фосфатазы

2.

Тиамина

3.

Биотина

061. Количество молекул АТФ, которое можно получить

4.

Аскорбата

при аэробном окислении 1 молекулы глюкозы, составляет:

1.

23 ÀÒÔ

069. Одним из ключевых ферментов глюконеогенеза яв-

2.

12 ÀÒÔ

ляется:

3.

2 ÀÒÔ

1.

Гексокиназа

4.

175 ÀÒÔ

2.

Альдолаза

5.

38 ÀÒÔ

3.

Фосфоенолпируваткарбоксилаза

4.

Пируватдегидрогеназа

062. Гликолиз – это ферментативный процесс расщеп-

5.

Лактатдегидрогеназа

ления глюкозы:

1. Аэробно апотомического

070. Биологическое значение пентозофосфатного цикла:

2. Анаэробно апотомического

1.

Снабжение тканей субстратами глюконеогенеза

66

2. Синтез фосфоенолпирувата

1. Усиливается

3. Образование лактата

2. Снижается

4. Обеспечение тканей пентозами для синтеза нук-

3. Остается без изменений

леиновых кислот, генерация в цитозоле НАДФНН+

4.

Инсулин не влияет на жировую ткань

071. Нормальное содержание глюкозы в крови соответ-

079. Под влиянием адреналина содержание жирных кис-

ствует:

лот в крови:

1. 2,2–6,6 ммоль/л

1.

Возрастает

2.

3,33–5,55 ммоль/л

2.

Не изменяется

3.

4,44–6,66 ммоль/л

3.

Снижается

4.

3,33–6,66 ммоль/л

5. 2,5–5,5 ммоль/л

080. Процесс липолиза – это:

1.

Ферментативный процесс окисления липидов до

072. Укажите гормон, понижающий уровень глюкозы

ÑÎ2 è Í2Î

крови:

2. Ферментативный процесс расщепления липи-

1. Глюкагон

дов до ацетил-КоА

2. Адреналин

3.

Процесс окисления фосфолипидов до конечных

3.

Кортизол

продуктов

4. Инсулин

4. Ферментативный процесс гидролиза ТАГ и фос-

5. Тироксин

фолипидов главным образом до глицерола и жир-

ных кислот

2. Глицерола, холина, 2 молекул жирных кислот,

ров из кишечника в ткани:

фосфорной кислоты

1.ЛПОНП

3.

Глицерола, фосфата, 2 молекул жирных кислот

2. Липопротеины низкой плотности

4.

Холина, фосфата, 2 молекул жирных кислот

3. Липопротеины высокой плотности

5.

Глицерола, холина, 1 молекулы жирной кисло-

4. Хиломикроны

ты, фосфата

5. Липопротеины промежуточной плотности

074. Желчные кислоты непосредственно участвуют в:

082. Количество молекул АТФ, образующееся при пол-

1.

Образовании остаточных хиломикронов

ном окислении молекулы пальмитиновой кислоты:

2.

Повышении активности липопротеидлипазы

1.

96

3.

Синтезе хиломикронов

2.131

4.

Всасывании глицерола

3.147

5. Повышении активности панкреатической липазы

4.

5

5.

35

075. Незаменимыми факторами питания являются:

1.

Холестерол

083. Количество молекул ацетил Ко-А, образующееся в

2.

Сфингомиелины

результате β-оксиления стеариновой кислоты:

3.

Линолевая кислота

1.

8

4.

Олеиновая кислота

2.

3

5. Триацилглицеролы

3.

10

4.

7

076. Всасывание продуктов гидролиза липидов в тон-

5.

9

ком кишечнике осуществляется в составе:

1. Хиломикронов

084. При генетическом дефекте липопротеинлипазы

2.

Мицелл

наблюдается:

3.

Липопротеинов

1. Гиперхолестеролемия

4. Альбуминов

2. Повышение содержания жирных кислот в крови

5.

Глобулинов

3. Гиперхиломикронемия

4. Нарушение переваривания жиров

077. Желчные кислоты, образующиеся в печени из хо-

5. Нарушение всасывания жиров

лестерола:

1.

Холевая

085. Выберите правильное утверждение:

2.

Таурохенодезоксихолевая

1. Наибольшее количество холестерола крови на-

3.

Гликохолевая

ходится в ЛПНП

4.

Дезоксихолевая

2. В ЛПОНП содержится преимущественно этери-

фицированный холестерин

078. Мобилизация липидов под влиянием инсулина:

3.

В крови содержится преимущественно свобод-

001. 2

026. 3

051. 4

076. 2

002. 3

027. 3

052. 3

077. 1

003. 4

028. 5

053. 3

078. 2

004. 1

029. 3

054. 3

079. 1

005. 1

030. 2

055. 3

080. 4

006. 2

031. 3

056. 2

081. 4

007. 3

032. 5

057. 2

082. 2

008. 4

033. 5

058. 2

083. 5

009. 4

034. 3

059. 3

084. 3

010. 1

035. 4

060. 2

085. 1

011. 4

036. 4

061. 5

086. 4

012. 3

037. 3

062. 4

087. 2

013. 3

038. 2

063. 1

088. 1

014. 2

039. 1

064. 3

089. 3

015. 2

040. 3

065. 5

090. 2

016. 3

041. 4

066. 5

091. 1

017. 3

042. 2

067. 3

092. 5

018. 2

043. 4

068. 3

093. 3

019. 1

044. 4

069. 3

094. 2

020. 5

045. 2

070. 4

095. 4

021. 3

046. 1

071. 2

096. 4

022. 2

047. 2

072. 4

097. 2

023. 1

048. 3

073. 2

098. 2

024. 1

049. 5

074. 5

099. 1

025. 3

050. 2

075. 3

100. 1

001. Основным местом антиген-независимой дифферен-

5.Ïÿòü

цировки В-лимфоцитов является:

1.

Костный мозг

008. Молекула иммуноглобулина IgG состоит из:

2.

Тимус

1. Двух тяжелых полипептидных цепей, соединен-

3.

Селезенка

ных между собой дисульфидными связями

4.

Лимфатические узлы

2.

Двух легких полипептидных цепей, соединенных

5.

Пейеровы бляшки кишечника

между собой дисульфидными связями

3. Одной тяжелой и одной легкой полипептидных

002. Главной функцией В-лимфоцитов является:

цепей, соединенных между собой дисульфидны-

1. Иммунорегуляторная

ми связями

2.

Киллинг собственных клеток, зараженных внут-

4. Двух тяжелых и двух легких полипептидных це-

риклеточными патогенами

пей, соединенных между собой дисульфидными

3.

Участие в фагоцитозе

связями

4.

Синтез антител

5.

Четырех легких полипептидных цепей двух ти-

5.

Синтез провоспалительных цитокинов

ïîâ

003. Вторичный иммунный ответ определяют иммуно-

009. Первичный иммунный ответ определяют иммуно-

глобулины:

глобулины:

1.

À

1.

À

2.

Ì

2.

Ì

3.G

3.G

4.D

4.D

5.Å

5.Å

004. Какой класс иммуноглобулинов имеет секреторный

010. Какую функцию выполняет секреторный компо-

компонент:

нент иммуноглобулина А?

1.

À

1. Транспортную, защиту от протеолитических

2.

Ì

ферментов

3.G

2.

Эффекторную, чувствительную

4.D

3.

Распознающую АГ, удаляющую антиген

5.Å

4. Способность прикреплять комплемент, способ-

ность прикреплять фагоцит

005. Иммуноглобулины – сывороточные белки, относя-

5.

Способность вступать во взаимодействие с ан-

щиеся к:

тигенами, цитокинами

1.

б-глобулинам

2.

в-глобулинам

011. Через плацентарный барьер проходят иммуногло-

3. Альбуминам

булины:

4.

г-глобулинам

1.G

5.

б- и в-глобулинам

2.

Ì

3.

À

006. Иммуноглобулины синтезируют:

4.D

1.

Т-лимфоциты

5.E

2.

Полиморфноядерные лейкоциты

3.

Макрофаги

012. Норма содержания IgA в сыворотке крови взросло-

4.

Плазматические клетки

го человека:

5.

Эпителиальные клетки

1.

1–2 ã/ë

2.

0,5–1 ã/ë

007. Сколько классов иммуноглобулинов выделяют по

3.

0–0,5 ã/ë

особенностям строения Н цепей?

4.

3–5 ã/ë

1.Îäèí

5.

5–10 ã/ë

2. Äâà

3.

Òðè

013. Какой иммуноглобулин участвует в развитии ато-

4.

Четыре

ïèè?

70

1.

À

2.Å

021. Защиту слизистой оболочки осуществляет имму-

3.G

ноглобулины класса:

4.

Ì

1.Å

5.D

2.

Ì

3.G

014. Участие Ig E в иммунопатологических реакциях:

4.D

1.

ЦИК-зависимых

5. À

2.

Антителозависимых цитотоксических реакциях

3.

В атопических, анафилактических реакциях

022. Маркеры В-лимфоцита:

4. В Т-лимфоцит-зависимых реакциях

1. CD 2, 3, 7

5.

Антирецепторных реакциях

2. CD 19, 20, 21

3. CD 1, 2, 3

015. Какая часть молекулы иммуноглобулина обладает

4. CD 2, 4, 8

распознающей функцией?

5. CD 3, 4, 8

1.L

2.Í

023. Какая клетка участвует в гуморальном иммунном

3. Fab

ответе и синтезируют IL-4?

4. Fc

1.

Т-хелпер 2

5. J

2.

В-лимфоцит

3.

Т-хелпер 1

016. Сколько субклассов имеет IgG?

4.

Макрофаг

1.1

5.

Плазматическая клетка

2.2

3.3

024. К клеткам иммунной системы относятся:

4.4

1.

Лимфоциты

5.5

2.

Нейтрофилы

3.

Макрофаги

017. Норма содержания Ig M в сыворотке крови взрос-

4.

Дендритные клетки

лого человека:

5.

Все перечисленное

1.

0–0,5 ã/ë

2.

0,5–1 ã/ë

025. Тимус поставляет в периферическую кровь:

3.

1–2 ã/ë

1.

В-лимфоциты

4.

3–5 ã/ë

2.

Т-лимфоциты

5.

5–10 ã/ë

3.

Моноциты

4.

Дендритные клетки

018. Норма содержания Ig G в сыворотке крови взрос-

5.

Тканевые макрофаги

лого человека:

1.

1–2 ã/ë

026. Назовите эффекторные функции антител:

2.

3–5 ã/ë

1.

Нейтрализация вирусов

3.

5–10 ã/ë

2.

Нейтрализация токсинов

4.

10–12 ã/ë

3.

Лизис клетки с участием комплемента

5.

15–20 ã/ë

4.

Усиление фагоцитоза

5.

Все перечисленное

019. Скрининговый метод определения иммуноглобу-

линов в сыворотке крови взрослого человека:

027. Тесты для оценки гуморального иммунитета:

1.

Реакция радиальной иммунодиффузии

1.

Определение количества иммуноглобулинов

2.

Реакция иммунного лизиса

A.M.G в сыворотке

3.

Реакция агглютинации

2.

Определение количества Т-лимфоцитов

4.

Реакция кольцепреципитации

3.

Определение лейкоцитарной формулы крови

5. Иммуноэлектрофорез

4.

НСТ (нитросиний тетразолиевый)–тест

5. Внутрикожные пробы с аллергеном

020. Секрецию сывороточных иммуноглобулинов осу-

ществляют:

028. Процентное содержание В-лимфоцитов перифери-

1.

Незрелые В-лимфоциты

ческой крови взрослого человека:

2. Макрофаги

1.11–14

3. Плазматическая клетка

2.6–10

4. Нейтрофил

3.0–5

5.

Тучная клетка

4.18–30