Lekcija_4._Ruseckaja_copy

Материалы для образовательного портала 12. 03. 2011 год

Лекция № 4

Тема: «Сложные белки. Нуклеопротеины. Хромопротеины. Металлопротеины. Фосфопротеины»

План:

1.Фосфопротеины.

2.Металлопротеины.

3.Хромопротеины (флавопротеины и гемопротеины).

4.Нуклеопротеины.

5.Свободные нуклеотиды.

1.Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. Примеры: казеин и казеиноген молока, творога, молочных продуктов, вителлин яичного желтка, овальбумин яичного белка, ихтуллин икры рыб. Фосфопротеинами богаты клетки ЦНС. Фосфопротеины обладают многообразными функциями:

1.Питательная функция. Фосфопротеины молочных продуктов легко перевариваются, усваиваются и являются источником незаменимых аминокислот и фосфора для синтеза белков тканей ребенка.

2.Фосфорная кислота необходима для полноценного формирования нервной и костной тканей ребенка.

3.Фосфорная кислота участвует в синтезе фосфолипидов, фосфопротеинов, нуклеотидов, нуклеиновых кислот.

4.Фосфорная кислота осуществляет регуляцию активности ферментов путем фосфорилирования при участии ферментов протеинкиназ. Фосфат присоединяется к –ОН группе серина или треонина сложноэфирными связями:

2.Металлопротеины - белки, содержащие в качестве небелкового компонента ион металла. Можно выделить 2 группы металлопротеинов:

1.белки крови, содержащие железо: ферритин и трансферрин (транспорт железа) и содержащие медь: церулоплазмин.

2.ферменты: а) алкогольдегидрогеназа содержит цинк, б) карбоангидраза, карбоксипептидаза, цитохромоксидаза, церулоплазмин содержат ионы меди, в) аргиназа содержит ионы марганца, супероксиддисмутаза содержит ионы молибдена, меди, гексокиназа содержит ионы железа.

3.Хромопротеины - сложные белки с окрашенной небелковой частью. К ним относятся флавопротеины (желтые) и гемопротеины (красные).

Флавопротеины в качестве простетической группы содержат производные витамина В2 – флавины: флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН). Они являются небелковой частью ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции.

Гемопротеины в качестве небелковой группы содержат гем – железопорфириновый комплекс. Гемопротеины подразделяют на два класса:

1.ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы;

2.неферменты: гемоглобин и миоглобин.

Ферменты каталаза и пероксидаза разрушают перекись водорода, цитохромы являются переносчиками электронов в цепи переноса электронов.

1

Материалы для образовательного портала 12. 03. 2011 год

Неферменты. Гемоглобин транспортирует кислород (от легким к тканям) и углекислый газ (от тканей к легким); миоглобин – депо кислорода в работающей мышце.

Строение гемоглобина. Гемоглобин – тетрамер, т.к. состоит из 4-х субъединиц: глобин в этом тетрамере представлен 4-мя полипептидными цепями 2-х разновидностей: 2 α и 2 β цепи. Каждая субъединица связана с гемом (см. наглядный материал).

Внутри каждой субъединицы есть гидрофобный карман, в котором расположен Гем. Гем удерживается в нем силами Ван дар Ваальса.

Виды гемоглобина. Производные гемоглобина образуются при его взаимодействии с лигандами. Гемоглобин, связанный с кислородом, называется оксигемоглобином. Карбгемоглобин – гемоглобин, связанный с углекислым газом СО2. За счет образования карбгемоглобина из оргазизма человека выводится до 15% СО2. Очень велико сродство гемоглобина к угарному газу СО (в 300 раз выше, чем к кислороду), поэтому СО «выводит из строя» гемоглобин, превращая его в карбоксигемоглобин. При действии окислителей, например, нитрита натрия образуется метгемоглобин, в нем железо становится 3-х-валентно. В связи с этим гемоглобин теряет возможность присоединять кислород, но при этом он имеет большую возможность присоединять циано-группу, с образованием циано-мет-гемоглобина. Поэтому при отравлении цианидами назначают в качестве лечения метгемоглобинобразователи.

Типы гемоглобина. Различают физиологические и аномальные типы гемоглобина. Физиологические типы гемоглобина:

1.HbP – примитивный гемоглобин формируется у зародыша.

2.HbF – фетальный гемоглобин – гемоглобин плода. Замена HbP на HbF происходит к 3-х месячному возрасту. В крови новорожденного содержится около 70% HbF.

3.К 4-х месяцам жизни ребенка HbF заменяется на 95% HbА – гемоглобин взрослого человека. Причем среди гемоглобинов взрослого человека различают HbА2 и HbА3.

Аномальные типы гемоглобина отличаются друг от друга аминокислотным составом полипептидных цепей, а, следовательно, и конфигурацией ППЦ. Например, при серповидно-клеточной анемии в крови появляется аномальный НbS. В β- цепи глобина в 6-ом положении полярная глутаминовая кислота заменяется на гидрофобный валин, как следствие образуется гидрофобный участок, что приводит к деформации эритроцита (он приобретает форму серпа) и снижению сродства к кислороду. Как следствие развивается анемия, гипоксия.

4. Нуклеопротеины - сложные белки, в состав которых входит белок (протамин или гистон), небелковая часть представлена нуклеиновыми кислотами (НК): дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и рибонуклеиновой кислотой (РНК).

Протамины и гистоны – белки с резко выраженными основными свойствами, т.к. они содержат более 30% арг и лиз. Эти АК сообщают белку положительный заряд, а нуклеиновая кислота всегда за счет свободных фосфатных остатков на конце молекулы имеет отрицательный заряд. Поэтому при формировании нуклеопротеинов участвуют силы электростатического притяжения.

Строение нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты (НК) - это длинные полимерные цепи, состоящие из многих тысяч мономерных единиц, которые соединяются между собой 3`,5`- фосфодиэфирными связями. Мономером НК является мононуклеотид, который состоит из азотистого основания, пентозы и остатка фосфорной кислоты. Азотистые основания бывают пуриновые (А и Г) и пиримидиновые (Ц, У, Т). В качестве пентозы выступает β– Д- рибоза или β –Д- дезоксирибоза. Азотистое основание соединено с пентозой N-гликозидной связью. Пентоза и фосфат связаны друг с другом сложноэфирной связью между –ОН группой, расположенной у С5’-атома пентозы, и фосфатом.

2

Материалы для образовательного портала 12. 03. 2011 год

Виды нуклеиновых кислот. ДНК и РНК отличаются по структуре и функциям:

1.ДНК содержит А, Г, Т и Ц, дезоксирибозу и фосфорную кислоту. ДНК находится в ядре клетки и составляет основу сложного белка хроматина.

2.РНК содержит А, Г, У и Ц, рибозу и фосфорную кислоту. Различают 3 вида РНК: а) м-РНК (информационная или матричная) – копия участка ДНК, содержит информацию о структуре белка; б) р-РНК образует скелет рибосомы в цитоплазме, выполняет важную роль при сборке белка на рибосоме в процессе трансляции; в) т-РНК участвует в активации и транспорте АК к рибосоме, локализована в цитоплазме.

Строение и уровни организации НК. НК имеют первичную, вторичную и третичную структуры. Первичная структура НК одинакова для всех видов – линейная полинуклеотидная цепь, в которой мононуклеотиды связаны 3’, 5’-фосфодиэфирными связями. Каждая полинуклеотидная цепь имеет 3’ и 5’ , эти концы заряжены отрицательно.

Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль. ДНК состоит из 2-х цепей, закрученных в спираль вправо вокруг оси. Виток спирали = 10 нуклеотидов, что составляет в длину 3,4 нм. Обе спирали антипараллельны, т.е. одна цепь имеет направление 3’ к 5’, а другая - 5’ к 3’. Двойную спираль поддерживают водородные связи между комплементарными парами азотистых оснований: А=Т; Г≡Ц. Эти водородные связи стабилизируют вторичную структуру ДНК.

Третичная структура ДНК. Это результат дополнительного скручивания в пространстве молекулы ДНК. Это происходит при взаимодействии ДНК с белком. При взаимодействии с октамером гистона двойная спираль накручивается на октамер, т.е. превращается в суперспираль. Образуется компактная структура - хроматин.

Вторичная структура РНК – полинуклеотидная нить, изогнутая в пространстве. Эта изогнутость обусловлена образованием водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями. У т-РНК вторичная структура представлена «клеверным листом», в котором различаю комплементарные и некомплементарные участки. Петли – некомплементарные участки, антикодоновая петля имеет триплет нуклеотидов, которые спариваются водородными связями по принципу комплементарности с кодоном м-РНК. Другие петли взаимодействуют с рибосомой и с ферментами. К акцепторному стеблю присоединяется АК. При образовании третичной структуры РНК форма «клеверного листа» теряется. При взаимодействии с белком возникают дополнительные водородные связи, они как бы изгибают «клеверный лист» и заворачивают его на тело молекулы. Поэтому т-РНК принимает компактную форму благодаря водородным и вандер -Ваальсовым взаимодействиям. Вторичная структура р-РНК – спираль одиночной изогнутой РНК, а третичная – скелет рибосомы. Она имеет форму либо клубка, либо палочки, на которую нанизываются белки рибосомы. Таким образом, формируется скелет рибосомы. М-РНК синтезируется в ядре на матрице ДНК, поступает в рибосому, где служит матрицей для синтеза белка. Поступая из ядра в ЦЗ, м-РНК образует со специфическими белками – информомерами комплексы (третичная структура м-РНК) и называются информосомами.

5.Свободные нуклеотиды присутствуют в клетке в свободном виде и выполняют самостоятельные функции. Например, аденозинмонофосфат (АТФ) – универсальный источник энергии в клетке (см. наглядный материал); ФАД, НАД – нуклеотидные коферменты окислительновосстановительных ферментов; циклические мононуклеотиды ц-АМФ и ц-ГМФ – вторичные посредники некоторых гормонов; минорные нуклеотиды - в первичной структуре т-РНК могут встречаться минорные нуклеотиды (дигидроуридин, псевдоуридин).

3