Биохимия мышечной ткани
Мышцы составляют более 40% массы тела. Вся деятельность организма связана в той или иной мере с работой мышц. Функция сосудов и сердца, дыхание, пищеварение, выполнение работы обусловлено деятельностью мышечной ткани. Биохимия мышц служит основой для понимания многообразных функций мышечной ткани и играет большую роль в развитии знаний по физиологии, гигиене, понимании патогенеза заболеваний, связанных с поражением мышечной ткани (инфаркт миокарда, миодистрофии, коллагеновые болезни). В биоэнергетике мышечной ткани большое значение играет метаболизм адениловых и гуаниловых нуклеотидов, содержимое которых изменяется при патологических состояниях.
Цель: изучить молекулярную организацию мышечного волокна, дать представление о метаболических процессах, обеспечивающие мышцы энергией.
Особенности строения мышечного волокна
Мышца состоит из отдельных волокон, которые представляют собой мышечные клетки, окруженные плазматической мембраной (сарколемой). В цитоплазме находятся многочисленные ядра (100-200), митохондрии и другие обычные для клеток органеллы.
В мышечной клетке имеются миофибриллы (пучки белков), располагающиеся вдоль клетки, которые построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых (миозин) и тонких (актин). Функциональной единицей миофибриллы является участок, ограниченный двумя Z-пластинками, к М-линии прикреплены миозиновые нити своей серединой, активные нити прикреплены к Z-пластинкам. Чередование толстых (А-диски) и тонких (I-диски) нитей создает поперечную полосатость мышц.
Структура мышечного волокна Химический состав поперечно-полосатых и гладких мышц
а) Сократительные белки: актин, миозин;
б) регуляторные белки: тропомиозин, тропонин.
Сокращение – один из характерных признаков живого. Сокращение
живой протоплазмы – основа многообразных движений. Функция мышц обусловлена рядом биохимических процессов, при которых в мышечных волокнах химическая энергия трансформируется в энергию, совершаемую мышцей при сокращении. Всю мускулатуру животного организма можно подразделить на две группы: поперечно-полосатые или скелетные мышцы, обеспечивающие все произвольные движения, выполнение физической работы, и гладкие – непроизвольные движения внутренних органов.
Структурная единица мышцы – мышечное волокно (его длина до 10-12 см., диаметр 0,1-0,02 мм).
Оболочка мышечного волокна построена из эластичных нитей – белков стромы, позволяющей клетке сокращаться и растягиваться. Сократительными элементами мышечной ткани являются миофибриллы, расположенные в форме пучков в цитоплазме мышечного волокна. Под микроскопом видна поперечная исчерченность из-за оптической неоднородности входящих в их состав белков.
Скелетные мышцы теплокровных животных содержат 74-78% Н2О и 26-22% сухого вещества. Основная масса сухого вещества приходится на долю белков 18-20%. Липиды составляют 1-3%, соли 1,5-2%, углеводы 0,5-3%. Содержание белковых мышц достигает 20,9%.
На основании растворимости белки можно разделить на фракции (содержание в % к общему белку мышц):
миогеновая фракция - 28%
группа глобулина Ŷ - 20%
группа миозина - 30-50%
группа актина - 10-12%
группа стромы - 9,5%
тропомизин - 2,5%
миоглобин - 0,2-0,6%
Миогеновая фракция: легко извлекается из мышц водой, представляет собой белки типа альбуминов. Ряд белков этой фракции обладает ферментативной активностью, катализируют процессы анаэробного и аэробного распада углеводов. Это – альдолаза, изомераза.
Глобулин Ŷ – также обладает ферментативной активностью.
Миозин представляет собой две полипептидные цепи, свернутые в двойную спираль. Конец (головка) молекулы миозина имеет глобулярное строение и связан нековалентно с четырьмя дополнительными короткими полипептидными цепями. При обработке трипсином миозин распадается на 2 фракции: легкий меромиозин и тяжелый меромиозин Н.
Миозин – высокомолекулярный белок (более 440 000). Имеет участки,
обладающие АТФ-азной активностью, проявляющейся в присутствии Са2+
.