Ординатура / Офтальмология / Учебные материалы / Строение зрительной системы человека Вит

Рис. 1.1.38. Промежуточное соединение:

/ — цитоплазматические мембраны соседних клеток; 2 — микрофиламенты

Рис. 1.1.39. Юнкциональный комплекс эпителиальных клеток:

/ — актиновые филаменты микроворсинок; 2 — цитоплазматическая пластинка десмосомы; 3 — межклеточное пространство; 4 — промежуточные филаменты; 5 — десмосома (macula adherens); 6 — микроворсинка; 7 — полирибосомы; 8 — поясок сцепления (zonula adherens); 9 — плотное соединение (zonula occludens)

ника, эндотелий роговой оболочки). Как правило, соединения этого типа располагаются на апикальной поверхности клетки, опоясывая ее. Поясок замыкания представляет собой область частичного слияния наружных листков плазмолемм двух соседних клеток. Плотное соединение имеет вид пояска шириной 0,1 — 0,5 мкм, окружающего клетку по периметру и состоящего из анастомозирующих тяжей внутримембранных частиц. Эти частицы образованы белком окклюдином. Каждая из них представляет собой область точечного слияния плазмолемм двух соседних клеток. Проницаемость плотных соединений тем ниже, чем выше число

тяжей этих частиц. Эти образования могут динамично перестраиваться и временно размыкаться.

В литературе нередко используется термин «юнкциональный комплекс». При этом авторы используют этот термин, описывая сложные межклеточные соединения, включающие одновременно типичные десмосомы, зону замыкания и ленту замыкания (fascia occludens) (рис. 1.1.39). Последний тип контакта отличается от зоны замыкания лишь тем, что контакт не полностью опоясывает клетку, а местами прерывается.

Щелевидное соединение (nexus). Щелевид-

ное соединение характеризуется тем, что между цитоплазматическими мембранами соседних клеток видна щель шириной в 2 нм. При этом обе плазмолеммы соседних клеток соединены между собой коннексонами — полыми гексагональными белковыми структурами размерами около 9 нм, каждая из которых образована шестью белковыми субъединицами (рис. 1.1.40). Число коннексонов в щелевом соединении обычно исчисляется сотнями. Через эти образования осуществляется перенос метаболитов из одной клетки в другую. При этом молекулярный вес этих веществ не превышает 1500 Да (неорганические ионы, сахара, витамины, аминокислоты, нуклеотиды, АТФ и др.). Эти соединения обеспечивают между клетками ионное и метаболическое сопряжение. Близкое строение имеют синапсы.

Рис. 1.1.40. Схематическое изображение щелевидного соединения:

/—цитоплазматические мембраны соседних клеток; 2—кон- несоны

Щелевидные контакты играют важную роль в осуществлении функций клеток, особенно обладающих выраженной электрической активностью. По этой причине неудивительно, что большое количество подобных контактов обнаруживается между нейронами сетчатой оболочки (см. Сетчатка). Широко распространены они также в сердечной мышце и ткани центральной нервной системы.

Интердигитации (пальцевые соединения).

Интердигитации представляют собой межклеточные соединения, образованные выпячиваниями цитоплазмы одних клеток, вдающимися в цитоплазму других (рис. 1.1.41). Между плазмолеммами соседних клеток всегда остается

Рис. 1.2.1. Коллагеновые волокна:

а — плотная волокнистая ткань (виден пучок коллагеновых во - локон ( / ) и фиброциты (2))\ б — ориентированные параллель-

но пучки коллагеновых волокон (сканирующая электронная

микроскопия)

а образование самого волокна происходит вне клетки путем сложных процессов самоорганизации. Самоорганизация волокна сводится к пространственной организации макромолекул. При этом образуются, в порядке усложнения, филаменты, фибриллы и волокна (рис. 1.2.3).

D

I I I I I I I I

4 (0,6D)

*

4.4Z) !

300 нм

Рис. 1.2.3. Образование коллагеновой фибриллы и сборка фибрилл в коллагеновые структуры более высокого порядка (по В. Л. Быкову, 1999):

1 — молекула тропоколлагена; 2 — альфа-полипептидные цепи молекул тропоколлагена; 3 — коллагеновые фибриллы; 4 — зоны зазора; 5 — коллагеновые волокна; 6 — первичные коллагеновые пучки; 7 — вторичные коллагеновые пучки; 8 — третичный коллагеновый пучок (например, сухожилие)

Волокно состоит из пучков параллельно расположенных фибрилл, связанных цементирующим веществом. Толщина фибриллы порядка 5—10 нм. Каждая фибрилла, в свою очередь, состоит из нескольких протофибрилл, являющихся агрегатами волокнистого белка — коллагена. Основным компонентом волокон являются макромолекулы, состоящие из линейного, в виде цепочки, соединения различных аминокислот. Называется такая макромолекула тропоколлагеном.

При этом коллагену свойствен особый аминокислотный состав. В коллагене обнаруживаются гликокол, пролин, оксипролин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты гидроксипролин и гидроксилизин. Две аминокислоты, гидроксипролин и гидроксилизин, составляют специфическую характеристику коллагеновой молекулы, т. к. они не встречаются в других веществах и структурах в значительной концентрации.

Размеры тропоколлагеновой молекулы следующие: диаметр—1,2—1,4 нм, длина —

280 нм.

Молекула коллагена содержит три полипептидные цепи, расположенные по спирали. В свою очередь каждая полипептидная цепь

содержит около 1000 аминокислотных остатков. Предполагают, что полипептиды образуют спираль с периодом 2,86 нм вокруг общей оси. Продольно ориентированные молекулы смещены в параллельных рядах на '/4 своей длины, с чем и связывают некоторые исследователи наличие поперечной исчерченности волокон, наблюдаемой как при электронной микроскопии, так и рентгеноструктурно. Так, рентгеновская дифракция выявляет, что нативный коллаген обладает периодичностью в 64 нм, аналогичной обнаруживаемой при электронной микроскопии.

Коллагеновая молекула химически связана с небольшим количеством Сахаров, гликопротеинов.

К настоящему времени идентифицировано более 30 вариантов альфа-цепей коллагена, различных по химическому составу. Каждая из них кодируется различным геном. Хотя теоретически комбинации всех вариантов альфа-цепей могли дать более 1000 молекулярных форм коллагена, выявлено лишь 19 типов (обозначаются римскими цифрами). Эти коллагены различаются аминокислотным составом их альфа-цепей, порядком чередования в них аминокислот, молекулярной массой, распределением в тканях. Наибольшее значение имеют 5 первых типов коллагена. Коллагены I, II, III и V типов называются интерстициальными, или фибриллярными, так как они образуют фибриллы, которые входят в состав соединительной ткани. Коллагены различных типов широко представлены в тканях глаза. Строма роговой оболочки содержит всего пять разновидностей коллагена.

Важно упомянуть о некоторых особенностях использования терминологии при описании строения коллагеновых структур глаза. В тканях глаза термин «фибрилла» применяется для коллагена большого диаметра (роговица, увеальный тракт, склера).

Термин «филамент» используется для нежных структур, а термин «волокно» используется для более грубых структур.

Основными функциями коллагеновых волокон являются следующие:

1.Обеспечение высоких механических свойств соединительной ткани.

2.Определение архитектоники соединитель ной ткани.

3.Обеспечение взаимодействия между клет ками и межклеточным веществом.

4.Влияние на пролиферацию, дифференцировку и функциональную активность многих клеток.

Нарушение синтеза коллагеновых волокон приводит к существенному нарушению формирования соединительнотканных образований организма и развитию тяжелых заболеваний.

Ретикулярные волокна. Кроме коллагено-

вых волокон, в соединительной ткани (особенно рыхлой волокнистой неоформленной) обна-

руживаются ретикулярные волокна (аргирофильные). Свое первое название эти волокна получили в результате того, что в тканях они формируют сеточку (рис. 1.2.4). Свое второе название волокна получили в связи с тем, что они выявляются после импрегнации ткани серебром.

-Ретикулярные волокна

Ретикулярные волокна |

/

6

Рис. 1.2.4. Ретикулярные волокна, расположенные в межтрабекулярном пространстве паренхимы печени (а) и между клетками эндотелия кровеносного со-

суда (б) (импрегнация серебром)

Ретикулярные волокна ориентированы в различных направлениях, формируя нежную сеть, окутывающую клетки. Являются они структурным компонентом базальных мембран (образуют их ретикулярную пластинку). Они также оплетают эпителиальные клетки, окружают кровеносные сосуды, нервные стволы.

Вырабатывать ретикулярные волокна способны, помимо фибробластов, жировые клетки,

гладкомышечные клетки, поперечно-полосатая мышца, мышечные клетки сердечной мышцы, шванновские клетки периферической нервной системы.

Ретикулярные волокна складываются из двух компонентов — цементирующего вещества (гликопротеины, протеогликаны) и микрофибрилл. При электронной микроскопии микрофибриллы представляют собой либо типичные коллагеновые фибриллы III типа (периодичность 64 нм), либо «атипичные» (периодичностью 22 нм). В стекловидном теле преобладают атипичные микрофибриллы.

В настоящее время различают собственно ретикулярные волокна и проколлагеновые. Собственно ретикулярные волокна являются конечной стадией развития волокна, а проколлагеновые — начальная стадия развития коллагенового волокна.

Основной функцией аргирофильных волокон является опорная функция. Они обнаруживаются во всех типах соединительной ткани, формируя поддерживающий клетки каркас (особенно в многоклеточных тканях типа лимфоидной, миелоидной).

Эластические волокна. Эластические волокна при микроскопическом исследовании хорошо выявляются только в тех случаях, когда они присутствуют в большом количестве. К подобным тканям относятся связки или внутренняя эластическая мембрана больших артерий. Немало этих волокон в увеальном тракте и склере глазного яблока.

Эластическая ткань идентифицируется при световой микроскопии после окраски специальными методами (орсеин, резорцин-фуксин). В отличие от коллагеновых волокон эластические не обладают поперечной исчерченностью

(рис. 1.2.5).

В химическом отношении эластические волокна отличаются от коллагеновых более низким содержанием гидроксипролина и отсутствием гидроксилизина. Отмечается также высокое содержание валина. Волокна химически инертны. Электронномикроскопически эластическая ткань характеризуется наличием двух компонентов — фибриллярной части (микрофибриллы диаметром 11 нм) и гомогенной части (эластин). Гомогенная часть располагается

вцентре волокна и окружена микрофибриллами

ввиде трубочек.

Микрофибриллы и эластин отличаются друг от друга химическим составом. Эластин содержит аминокислоты десмозин и изодесмозин, обеспечивающие перекрестные полимерные связи, приводящие к формированию синцития. Микрофибриллы бедны этими аминокислотами. Они богаты полярными аминокислотами и углеводами.

Эластические волокна варьируют по толщине в пределах 0,2—10,0 мкм, ветвятся и анастомозируют друг с другом, формируя трехмер-

ные сети (рис. 1.2.6). Особый тип связи между отдельными эластическими волокнами является структурной основой высокой способности эластической ткани к обратимой деформации.

Гистологи нередко используют термин «эластическая система». К этой системе, помимо эластических волокон, являющихся основным и наиболее зрелым элементом, относят также окситалановые и элауниновые волокна. Первые образованы микрофибриллами толщиной Ю—12 нм, сходными с теми, которые окружают центральный аморфный компонент эластического волокна. Вторые по строению занимают промежуточное положение между типичными эластическими и окситалановыми волокнами. В настоящее время считают, что окситалановые и элауниновые волокна являются предшественниками эластического волокна.

Помимо фибробласта эластическое волокно может образовываться в результате деятельности гладких миоцитов, хондробластов, хондроцитов.

В глазном яблоке преобладают эластоподобные фибриллы, а именно так называемые фибриллы, состоящие из фибриллина. По этой причине мы несколько более подробно остановимся на этих фибриллах.

Фибриллин представляет собой гликопротеид, являющийся основным компонентом рес-

ничного пояска хрусталика (связка Цинна). Фибриллин играет также важную роль в адаптационной способности соединительной ткани глаза.

Фибриллин полимеризуется с образованием микрофибрилл [19, 25, 28], которые складываются в параллельные пучки, образуя волокна ресничного пояска [38]. Богатые фибриллином микрофибриллы ресничного пояска морфологически идентичны микрофибриллам, которые обеспечивают эластические свойства и других тканей организма человека, таких как соединительная ткань кровеносных сосудов, легкого связок, дермы [22, 32]. Но в перечисленных тканях богатые фибриллином микрофибриллы являются основой для осаждения и правильной ориентации тропоэластина, предшественника эластина [13, 27]. Заключительным этапом этого процесса является образование эластических волокон. В глазном яблоке, особенно в области ресничного пояска, не содержится достаточно большого количества эластина [21].

Кроме ресничного пояска, в глазном яблоке фибриллин обнаружен также в соединительнотканных образованиях переднего отдела глаза, включая конъюнктиву, радужную оболочку глаза, строму ресничного тела, ресничные отростки, строму роговицы, базальную мембрану

большое количество простых гексоз. К наибо-

лее важным структурным гликопротеинам отно-

сятся фибронектин, ламинин и энтактин/ни-

доген. Фибронектин синтезируется фибробластами и другими клетками мезенхимного происхождения, а также эпителиальными клетками. Он обеспечивает организацию компонентов межклеточного вещества. Ламинин — гликопротеин, входящий в состав базальных мембран. Энтактин/нидоген связывается с коллагеном IV типа и ламинином, входя в состав плотной пластинки базальной мембраны.

1 . 2 . 3 . К р и с т а л л и ч е с к и е м а т е р и а л ы

К наиболее распространенным кристаллическим материалам тканей относятся соли кальция. В норме в глазном яблоке кальцификаты никогда не обнаруживаются. Их отложение отмечается лишь при старении и ряде патологических состояний (ретинобластома, посттравматическая атрофия глаза).

1.3. БАЗАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ

Базальной мембраной называют электронноплотную структуру, связанную с базальной плазматической мембраной эпителиальной клетки, но лежащую вне клетки (рис. 1.3.1, 1.3.2). Базальная мембрана может быть очень тонкой,

Рис. 1.3.1. Светооптическое (а) и ультраструктурное (б) строение базальной мембраны:

а — базальная мембрана (стрелка) эпителия почечных канальцев; б — ультраструктура базальной мембраны переднего эпителия роговой оболочки (стрелкой указаны якорные фибриллы)

Рис. 1.3.2. Схематическое изображение строения базальной мембраны и полудесмосомы (по В. Л. Быкову,

1999):

1 — светлая пластинка; 2 — плотная пластинка; 3 — ретикулярная пластинка; 4 — плазмолемма; 5 — полудесмосома; 6 — промежуточные филаменты; 7—якорные филаменты; 8—якорные фибриллы; 9 — коллагеновые фибриллы

в такой степени, что различать ее при световой микроскопии не представляется возможным. Встречаются и толстые мембраны. Толстые базальные мембраны получили название «стекловидные мембраны». Существуют и базальные мембраны, видимые невооруженным глазом (капсула хрусталика).

Толстые базальные мембраны глаза представляют собой множество переплетающихся тонких базальных мембран, складывающихся в сложную многослойную структуру. Многослойные базальные мембраны могут быть составлены из толстых пластинок (периферия роговичного эпителия) или из тонких пластин (внутренняя пограничная мембрана ресничного эпителия).

Некоторые базальные мембраны (капсула хрусталика) обладают четкой волокнистой структурой.

Базальные мембраны прозрачны, обладают эластическими свойствами, способны к сокращению и сворачиваются при их разрушении (сворачивание десцеметовой оболочки после проникающего ранения роговицы).

Свободные поверхности толстых стекловидно подобных базальных мембран гладкие. По этой причине они интенсивно отражают свет. Этим объясняется блестящая поверхность десцеметовой оболочки, капсулы хрусталика, пограничной мембраны сетчатки.

Ультраструктурные исследования выявили, что базальные мембраны имеют довольно сложное строение. В них выделяют три слоя.

Первый слой — светлая пластинка (lamina lucida). Этот слой имеет толщину 30—50 нм и прилежит к плазмолемме базальной поверхности эпителиоцитов. От полудесмосом эпителиоцитов в глубь этой пластинки направляются тонкие якорные филаменты. Светлая пластинка содержит гликопротеины (в том числе сульфатированный гликопротеин ламинин) и антиген