О

Катаболизм

Декарбоксилирование

бщие пути превращения аминокислот

трансаминирование

предшествует

NH₃(дезамин)

СО₂

Синтез заменимых аминокислот

Безазотистый остаток

(кето к-та)

Биогенные амины

обезвреживание

Мочевина

Судьба безазотистого остатка

ПВК

Ала, Цис, Сер

СO₂

аспарагин

СО₂

Ацетил-КоА

Лей,лиз

Асп.к-та

Кет тела

ОАА

Цикл Кребса

глюконеогенез

фумсукц-КоАα-кГ

глюкоза

СО₂, АТФ, Н₂О

тир мет, глу

вал, иле

фен глн, гис, арг, про

Пути превращения аминокислот:

Трансаминирование:

Трансаминирование – это обратимый процесс переноса NH₂-группы α-аминокислоты на α-кетокислоту с образованием новой пары кислот без промежуточного образования аммиака.

Катализирует процесс – E-трансаминаза (аминотрансфераза). В активном центре фермента находятся кофермент – производное витаминомB₆, пиридоксальфосфат, который в ходе реакции обратимо переходит впиридоксаминофосфат.

Общая схема процесса трансаминирования:

R₁-CH-NH₂

COOH

R₁-C-COOH

O

ПФ-СНО

Фосфопиридоксаль

Шиффовы основания

ПФ-СН₂-NH₂

R₂-CH-COOH

NH₂

O

R₂-C-COOH

c

Пиридоксаминфофсат

Свободный аммиак при трансаминировании не образуется, т.к. возникают промежуточные соединения – шиффовы основания, а кофермент в них выполняет роль межмолекулярного переносчика NH₂-группы.

Т.А. – классический пример ферментов, катализирующих реакции по механизму «пинг-понг».

Сначала с их активным центом (с К_о) связывается аминокислота, передает NH₂-группы на фосфо-пиридоксаль и уходит в форме кетокислоты. Затем с активным центром связывается кетокислота, она принимает NH₂-группы от К_ои отделяется от акт. центра в форме аминокислоты.

Трансаминированию подвергаются практически все аминокислоты, кроме лизина и треонина. Наиболее частым акцептором NH₂-группы является α-КГ, переходящий при этом в глутамат. ТА – содержится во всех органах и тканях, однако наиболее активными являются 2 трансаминазы: АсАТ и АлАТ.

К

АсАТ

атализируемые ими реакции:

А

ГОТ

спартат + -КГ ОАА + глутамат

АлАТ

А

ГПТ

ланин +-КГ ПВК + глутамат (глутамат пируват-трансаминаза)

Биологическое значение трансаминирования

1. Процесс трансаминирования обеспечивает биосинтез заменимых аминокислот. Например, пища богата аланином и бедна аспарагиновой кислотой. Для выравнивания концентраций в клетках могут произойти следующие реакции трансаминирования:

Ала

ПВК

ТА

α-кг

глут.к-та

ТА

асп.к-та

ОАА

2. выполняет коллекторную функцию. NH₂-группы от многих аминокислот собираются в одной форме, в виде глутаминовой кислоты, которая служит для того, чтобы направлять NH₂-группы на биосинтез азотсодержащих соединений, или освобождает аммиак при катаболизме, который затем выводится главным образом в виде мочевины.

Клинические аспекты трансаминаз

Изучение активности 2 – ТА (АсАТ и АлАТ) используется в диагностике заболеваний сердца и печени. В норме, у здорового человека активность этих ферментов в сыворотке крови в тысячи раз ниже, чем в тканях. Возрастание их активности свидетельствует о том, что в тканях происходит деструкция клеток в очаге поражения и поэтому ТА попадают в кровоток. При инфаркте миокарда повышается активность АсАТ,;при патологии печени – повышается активность АлАТ

Катаболизм аминокислот

Включает в себя дезаминирование и декарбоксилирование.

Дезаминирование

Избыток аминокислот не депонируется, а расщепляется. Это возможно в следующих ситуациях:

1. если организм с пищей получает большее аминокислот, чем необходимо для белкового синтеза (гиперпротеиновая диета);

2. если много аминокислот освобождается при распаде свободных белков и не все используются на биосинтез белков;

3. во время голодания или при сахарном диабете, когда углеводов нет или нарушена их утилизация и в качестве топлива используются белки (в норме ~90% от углеводов и липидов).

При дезаминированииаминокислоты теряют своиNH₂-группы, т.е. и превращаются в соответствующие α-кетокислоты.