Лекция Обмен белков и ам.кислот

Раздел курса: «Обмен белков и аминокислот»

Лекция

Переваривание белков

Биологическая ценность белкового питания.

Белки пищи человека удовлетворяют потребность организма человека в аминокислотах, главным предназначением которых является участие в синтезе специфических белков, пептидов, ферментов и других азотсодержащих соединений, таких как гем, азотистые основания. Кроме того, катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ; При нормальном питании энергетическая роль аминокислот невелика, но может быть значительной при избыточном белковом питании (преимущественно), а также при голодании. Организму требуется пул аминокислот, сбалансированный по каждой из 20 аминокислот. Синтез половины из них невозможен, это незаменимые аминокислоты. Они являются эссенциальными аминокислотами и должны поступают в организм с пищей. Пока в диете достаточно незаменимых аминокислот, остальные т.е. (заменимые) могут образоваться в процессе синтеза.

Азотистый баланс

О состоянии белкового обмена можно судить, исследуя азотистый баланс.

Азотистый баланс – это разница между количеством азота поступившего в составе пищевых белков и количеством выделяемого азота, главным образом, в составе мочевины:

Отметим 3 состояния азотистого баланса:

Суточная потребность

У здорового взрослого человека ежесуточно 1-2% собственных белков распадается до аминокислот (около 400 г) 80% освободившихся аминокислот вновь используются на синтез белков, а остальные распадаются до конечных продуктов. [Суточная деградация белков 30-40 г. или 5-7 г N]

Для обеспечения нормальной жизнедеятельности и работоспособности суточная потребность белка должна составлять 100 г. в сутки (взрослый человек) и 55-72 г. для детей раннего возраста. Минимальное количество белков в сутки для поддержания азотистого равновесия составляет 30-50 г.

! Избыточное поступление аминокислот в организм, при гиперпротеиновой диете не создает резервного фонда аминокислот, т.е. они не запасаются, а быстро распадаются, т.е. в норме у здорового человека сохраняется азотистое равновесие.

Количество пищевого белка (или пищевая ценность) определяется содержанием в них незаменимых аминокислот!

Высококачественными

являются белки животного происхождения, которые содержатся в яйце, мясе, молоке.

Растительные белки характеризуются относительным дефицитом некоторых незаменимых аминокислот (в кукурузе, дефицит, триптофана, лизина; в пшенице – лизина).

Недостаточность белкового питания приводит к заболеванию «квашиоркор». Заболевание развивается у детей, которые лишены животных белков, а питаются исключительной пищей. Квашиоркор характеризуется задержкой роста, анемией, отёками, нарушением секреции панкреатических ферментов.

! Исключение даже одной незаменимой аминокислоты из пищи ведет к неполному усвоению других аминокислот и сопровождаются остановкой роста, истощением, нарушением функции нервоной системы, отриц. Азотистому балансу.

Пример:

Отсутствие цистеина приводит к острому некрозу печени,

Метионина ----- ожирению, анемии, циррозу печени.

Переваривание белков в ЖКТ

Начинается в желудке

Пищевые белки поступают в организм в неусвояемой форме, они обладают видовой и тканевой специфичностью и не могут всасываться из ЖКТ в кровь, пока не распадаются до свободных аминокислот. Следовательно, биологический смысл переваривания – это деградация белков до аминокислот.

Переваривание белков осуществляется под действием ε (ферментов) осуществляющих гидролиз пептидных связей.

Схема переваривания белков в ЖКТ

Всасыва

ние

Переваривание белков в желудке (полостное).

В желудке секретируется желудочный сок – продукт нескольких типов клеток – бледно желтая жидкость содержащая 97-99% H2O, 0,2-0,5% HCl, слизь, неорганической соли ε, pH которого = 1,5-2,5.

ε желудка: пепсин, гастриксин, а у детей ещё реннин (химозин) и желудочная липаза.

1.Обкладочные (париетальные) клетки образуют HCl и секретируют в полость желудка гликопротеин, который называют «внутренним фактором» (фактором Касла).

Этот белок связывает «внешний фактор» - витамин B12, предотвращает его разрушение и способствует всасыванию.

2.Главные клетки желудка секретируют ε:

1)Пепсин

2)Гастриксин

3)У детей реннин (химозин);

3.Добавочные клетки выделяют муцинсодержащую слизь (содержит и моносахариды: галактозу, N ацетил галактозу.

Образование и роль HCl

Функция HCl в желудке:

1)Переводит пепсиноген в активный пепсин.

2)Создает оптимум pH для пепсина.

3)При контакте с HCl белки денатурируют, набухают, увеличивается площадь ферментативного катализа.

4)Оказывает бактерицидное действие, разрушает микроорганизмы.

5)Освобождает железо из солей органических кислот, в результате реакции этих солей с HCl;

6)Стимулирует выработку гормона секретина.

Образование HCl и регуляция секреции

HCl образуется из H+ и Cl- в париентальных (обкладочных) клетках желудка. Исходным субстратом для её синтеза служит CO2. Под влиянием ε –

карбоангидразы при взаимодействии CO2 с H2O образуется H2CO3, которая подвергается диссоциации на H+ и HCO3-. Выделение H+ в просвет желудка в обмен на ионы К+ происходит по механизму активного транспорта, осуществляемого К+/ H+ - АТФ-азной (мембранной). Одновременно в просвет желудка из плазмы выделяется ион Cl- через хлорные каналы, а HCO3- из клетки поступает в плазму.

H+ служит H2CO3, которая образуется из H2O и при. Выделение H+ в просвет желудка (в обмен на ионн К+) представляет собой активный транспорт, катализируемый К+ - АТФ азой (меммбранной). И так, H+ поступают в желужок, К+ - из желудка.

HCO3- - поступают в плазму, а из плазмы и Cl- - ионы.

Просвет желудка

избирутельного гидролиза пептидных связей белков под действием протеолитических ферментов – пептидаз (или протеаз).

Среди них выделяют 2 группы:

1.Экзопептидазы – гидролизуют концевые пептидоны связи. К ним относят 2 ε –карбоксипептидазы и аминопептидазы.

2.Эндопептидазы – гидролизуют внутренние – это все остальные ε, переварив. белки.

Протеолитические ε синтезируются в виде зимогенов, то есть неактивные предшественников.

Биологическое значение этого процесса заключается в том, что это защищает клетки, их вырабатывающие, от самопереваривания. Активация протеаз происходит в полости желудка и кишечника путем частичного протеолиза (вид регуляции активности ε без изменений концентрации).

В желудке секретируется главным образом ε –пепсиноген, который вначале медленно активируется, HCl (т.е. ионами H+), а затем быстро самим пепсином (аутокатализ).

Эндопептидазы:

HCl медленно

Пепсин «в первую очередь» гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами.

Пепсин – эндопептидаза, поэтому в результате его дйствия белки гидролизируются до полипептидов различной длины.

В слизистой желудка действует ещё ε- гастриксин, однако он менее активен чем пепсин (pH= 3,0).

У детей грудного возраста в желудке находится ε- реннин, вызывающий свертывание молока. ε- Реннин (pH= 4,0) расщепляет белок молока – казеин в присутствии ионов Са2+. Это важно для предотвращения быстрого выхода молока из желудка у младенцев.

Гастрикасин и реннин синтезируются в виде проферментов и относятся к эндопептидазам.

Переваривание белков в кишечнике

(полостное и пристеночное)

Кислый химус желудка поступает в 12 п. кишку и действует на слизистую оболочку, стимулируя секрецию пептидных гормонов:

1)Секретина, который с током крови попадает в поджелудочную железу и стимулирует выделение панкреатического сока содержащего HCO3-, нейтрализирующего HCl. В результате резко возрастает pH до

7,0.

2)Холицистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом pH = 7,5 – 8,0.

+подж./жел.

HCl + Na+HCO3 = CO2 + H2O + NaCl

(кислый химус)

Пузырьки СО2 и перистальтики кишечника осуществляют разрыхление пищевой кашицы и обеспечивают перемешивание её с панкреатическим соком и желчью.

Сдвиг pH в щелочную сторону приводит к тому, что действие пепсина прекращается, но создаются условия для проявления максимальной активности ферментов панкреатических и кишечных ферментов, которые продолжают полостное переваривание полипептидов.

Ферменты поджелудочной железы:

трипсин

химотрипсин

Эндопептидазы

эластаза

коллагеназа

Синтезируются в поджелудочной железе в неактивной форме, и они активируются в просвете кишечника.

Особую роль в активации протеолитических ферментов в кишечнике играет трипсин, образующийся из трипсиногена.

ε-энтерокиназа, образующийся клетками слизистой оболочки тонкого кишечника, переводит трипсиноген в трипсин. А затем трипсин аутокаталитически действует на трипсиноген.

Трипсин принимает участие в активации других протеолитических ферментов в кишечнике.